Молекула АТФ — что это и какова её роль в организме. Пути синтеза атф в организме Регулирование РНР и связанных с ними ферментов, поддерживает баланс по отношению друг к другу

Любой организм может существовать до тех пор, пока происходит поступление питательных веществ из внешней среды и пока продукты его жизнедеятельности выделяются в эту среду. Внутри клетки происходит непрерывный очень сложный комплекс химических превращений, благодаря которым из питательных веществ образуются компоненты тела клетки. Совокупность процессов превращения материи в живом организме, сопровождающихся постоянным ее обновлением, и называется обменом веществ.

Часть общего обмена, которая состоит в поглощении, усвоении питательных веществ и создании за их счет структурных компонентов клетки, называется ассимиляцией - это конструктивный обмен. Вторую часть общего обмена составляют процессы диссимиляции, т.е. процессы разложения и окисления органических веществ, в результате которых клетка получает энергию, - это энергетический обмен. Конструктивный и энергетический обмен составляют единое целое.

В процессе конструктивного обмена клетка из довольно ограниченного числа низкомолекулярных соединений синтезирует биополимеры своего тела. Биосинтетические реакции протекают при участии разнообразных ферментов и требуют затрат энергии.

Живые организмы могут использовать только химически связанную энергию. Каждое вещество обладает определенным запасом потенциальной энергии. Главными материальными носителями ее являются химические связи, разрыв или преобразование которых приводит к освобождению энергии. Энергетический уровень одних связей имеет величину 8-10 кДж - эти связи называются нормальными. В других связях заключена значительно большая энергия - 25-40 кДж - это так называемые макроэргические связи. Почти все известные соединения, обладающие такими связями, имеют в своем составе атомы фосфора или серы, по месту которых в молекуле и локализованы эти связи. Одним из соединений, играющих важнейшую роль в жизнедеятельности клетки, является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).

Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) состоит из органического основания аденина (I), углевода рибозы (II) и трех остатков фосфорной кислоты (III). Соединение аденина и рибозы называется аденозином. Пирофосфатные группы имеют макроэргические связи, обозначенные значком ~. Разложение одной молекулы АТФ с участием воды сопровождается отщеплением одной молекулы фосфорной кислоты и выделением свободной энергии, которая равна 33-42 кДж/моль. Все реакции с участием АТФ регулируются ферментными системами.

Рис.1. Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ)

Энергетический обмен в клетке. Синтез АТФ

Синтез АТФ происходит в мембранах митохондрий в процессе дыхания, поэтому все ферменты и кофакторы дыхательной цепи, все ферменты окислительного фосфорилирования локализованы в данных органеллах.

Синтез АТФ происходит таким образом, что два иона Н + отщепляются от АДФ и фосфата (Р) с правой стороны мембраны, компенсируя потерю двух Н + при восстановлении вещества В. Один из кислородных атомов фосфата переносится на другую сторону мембраны и, присоединив два иона Н + из левого отсека, образует Н 2 О. Остаток фосфорила присоединяется к АДФ, образуя АТФ.

Рис.2. Схема окисления и синтеза АТФ в митохондриальных мембранах

В клетках организмов изучено много биосинтетических реакций, использующих энергию, заключенную в АТФ, в ходе которых происходят процессы карбоксилирования и декарбоксилирования, синтеза амидных связей, образования макроэргических соединений, способных переносить энергию от АТФ к анаболическим реакциям синтеза веществ. Эти реакции играют важную роль в процессах обмена веществ растительных организмов.

С участием АТФ и других макроэргических нуклеозидполифосфатов (ГТФ, ЦТФ, УГФ) может происходить активирование молекул моносахаридов, аминокислот, азотистых оснований, ацилглицеринов путем синтеза активных промежуточных соединений, являющихся производными нуклеотидов. Так, например, в процессе синтеза крахмала с участием фермента АДФ-глюкозо-пирофосфорилазы образуется активированная форма глюкозы - аденозиндифосфатглюкоза, которая легко становится донором глюкозных остатков при формировании структуры молекул этого полисахарида.

Синтез АТФ происходит в клетках всех организмов в процессе фосфорилирования, т.е. присоединения неорганического фосфата к АДФ. Энергия для фосфорилирования АДФ образуется в ходе энергетического обмена. Энергетический обмен, или диссимиляция, представляет собой совокупность реакций расщепления органических веществ, сопровождающихся выделением энергии. В зависимости от среды обитания диссимиляция может протекать в два или три этапа.

У большинства живых организмов - аэробов, живущих в кислородной среде, - в ходе диссимиляции осуществляется три этапа: подготовительный, бескислородный и кислородный, в процессе которых органические вещества распадаются до неор­ганических соединений. У анаэробов, обитающих в среде, лишенной кислорода, или у аэробов при его недостатке диссимиляция протекает лишь в два первых этапа с образованием промежуточных органических соединений, еще богатых энергией.

Первый этап - подготовительный - заключается в ферментативном расщеплении сложных органических соединений на более простые (белков - на аминокислоты, жиров - на глицерин и жирные кислоты, полисахаридов - на моносахариды, нуклеиновых кислот - на нуклеотиды). Распад органических субстратов пищи осуществляется на разных уровнях желудочно-кишечного тракта многоклеточных организмов. Внутриклеточное расщепление органических веществ происходит под действием гидролитических ферментов лизосом. Высвобождающаяся при этом энергия рас­сеивается в виде теплоты, а образующиеся малые органические молекулы могут подвергнуться дальнейшему расщеплению или использоваться клеткой как «строительный материал» для синтеза собственных органических соединений.

Второй этап - неполное окисление (бескислородный) - осуществляется непосредственно в цитоплазме клетки, в присутствии кислорода не нуждается и заключается в дальнейшем расщеплении органических субстратов. Главным источником энергии в клетке является глюкоза. Бескислородное, неполное расщепление глюкозы называют гликолизом.

Гликолиз - многоступенчатый ферментативный процесс прев­ращения шестиуглеродной глюкозы в две трехуглеродные молекулы пировиноградной кислоты (пирувата, ПВК) С3Н4О3. В ходе реакций гликолиза выделяется большое количество энергии - 200 кДж/моль. Часть этой энергии (60%) рассеивается в виде теплоты, остальное (40%) используется на синтез АТФ.

В результате гликолиза одной молекулы глюкозы образуется по две молекулы ПВК, АТФ и воды, а также атомы водорода, которые запасаются клеткой в форме НАД Н, т.е. в составе специфического переносчика - никотинамидадениндинуклеотида. Дальнейшая судьба продуктов гликолиза - пирувата и водорода в форме НАД Н - может складываться по-разному. У дрожжей или в клетках растений при недостатке кислорода происходит спиртовое брожение - ПВК восстанавливается до этилового спирта:

В клетках животных, испытывающих временный недостаток кислорода, например в мышечных клетках человека при чрезмер­ной физической нагрузке, а также у некоторых бактерий происходит молочнокислое брожение, при котором пируват восстанавливается до молочной кислоты. При наличии в среде кислорода продукты гликолиза претерпевают дальнейшее расщепление до конечных продуктов.

Третий этап - полное окисление (дыхание) - протекает при обязательном участии кислорода. Аэробное дыхание представляет собой цепь реакций, контролируемых ферментами внутренней мембраны и матрикса митохондрии. Попав в мито­хондрию, ПВК взаимодействует с ферментами матрикса и образует: диоксид углерода, который выводится из клетки; атомы водорода, которые в составе переносчиков направляются к внутренней мембране; ацетилкофермент А (ацетил-КоА), который вовлекается в цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса). Цикл Кребса - это цепь последовательных реакций, в ходе которых из одной молекулы ацетил-КоА образуются две молекулы СО2, молекула АТФ и четыре пары атомов водорода, передаваемые на молекулы-переносчики - НАД и ФАД (флавинадениндинуклеотид). Суммарную реакцию гликолиза и цикла Кребса можно представить в следующем виде:

Итак, в результате бескислородного этапа диссимиляции и цикла Кребса молекула глюкозы расщепляется до неорганического диоксида углерода (СО2), а высвободившаяся при этом энергия частично расходуется на синтез АТФ, но в основном сберегается в нагруженных электронами переносчиках НАД Н2 и ФАД Н2. Белки-переносчики транспортируют атомы водорода к внутренней мембране митохондрий, где передают их по цепи встроенных в мембрану белков. Транспорт частиц по цепи переноса осуществ­ляется таким образом, что протоны остаются на внешней стороне мембраны и накапливаются в межмембранном пространстве, превращая его в Н+-резервуар, а электроны передаются на внутреннюю поверхность внутренней митохондриальной мембра­ны, где соединяются в конечном итоге с кислородом.

В результате деятельности ферментов цепи переноса электро­нов внутренняя мембрана митохондрий изнутри заряжается отрицательно, а снаружи - положительно (за счет Н), так что между ее поверхностями создается разность потенциалов. Известно, что во внутреннюю мембрану митохондрий встроены молекулы фермента АТФ-синтетазы, обладающие ионным каналом. Когда разность потенциалов на мембране достигает критического уровня (200 мВ), положительно заряженные частицы Н+ силой электрического поля начинают про­талкиваться через канал АТФазы и, оказавшись на внутренней поверхности мембраны, взаимодействуют с кислородом, образуя воду.

Нормальное протекание метаболических реакций на молекулярном уровне обусловлено гармоничным сочетанием процессов катаболизма и анаболизма. При нарушении катаболических процессов прежде всего возникают энергетические трудности, нарушаются регенерация АТФ, а также поступление необходимых для биосинтетических процессов исходных субстратов анаболизма. В свою очередь, первичное или связанное с изменениями процессов катаболизма повреждение анаболических процессов ведет к нарушению воспроизведения функционально важных соединений - ферментов, гормонов и др.

Нарушение различных звеньев метаболических цепей неравнозначно по своим последствиям. Наиболее существенные, глубокие патологические изменения катаболизма происходят при повреждении системы биологического окисления при блокаде ферментов тканевого дыхания, гипоксии и др. или повреждении механизмов сопряжения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования (например, разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования при тиреотоксикозе). В этих случаях клетки лишаются основного источника энергии, почти все окислительные реакции катаболизма блокируются или теряют способность аккумулировать освобождающуюся энергию в молекулах АТФ. При ингибировании реакций цикла трикарбоновых кислот выработка энергии в процессе катаболизма сокращается примерно на две трети.



В биологии АТФ - это источник энергии и основа жизни. АТФ - аденозинтрифосфат - участвует в процессах метаболизма и регулирует биохимические реакции в организме.

Что это?

Понять, что такое АТФ, поможет химия. Химическая формула молекулы АТФ - C10H16N5O13P3. Запомнить полное название несложно, если разбить его на составные части. Аденозинтрифосфат или аденозинтрифосфорная кислота - нуклеотид, состоящий из трёх частей:

• аденина - пуринового азотистого основания;
• рибозы - моносахарида, относящегося к пентозам;
• трёх остатков фосфорной кислоты.

Рис. 1. Строение молекулы АТФ.

Более подробная расшифровка АТФ представлена в таблице.

АТФ впервые обнаружили гарвардские биохимики Суббарао, Ломан, Фиске в 1929 году. В 1941 году немецкий биохимик Фриц Липман установил, что АТФ является источником энергии живого организма.

Образование энергии

Фосфатные группы соединены между собой высокоэнергетическими связями, которые легко разрушаются. При гидролизе (взаимодействии с водой) связи фосфатной группы распадаются, высвобождая большое количество энергии, а АТФ превращается в АДФ (аденозиндифосфорную кислоту).

Условно химическая реакция выглядит следующим образом:

ТОП-4 статьи которые читают вместе с этой

АТФ + Н2О → АДФ + Н3РО4 + энергия

Рис. 2. Гидролиз АТФ.

Часть высвободившейся энергии (около 40 кДж/моль) участвует в анаболизме (ассимиляции, пластическом обмене), часть - рассеивается в виде тепла для поддержания температуры тела. При дальнейшем гидролизе АДФ отщепляется ещё одна фосфатная группа с высвобождением энергии и образованием АМФ (аденозин-монофосфата). АМФ гидролизу не подвергается.

Синтез АТФ

АТФ располагается в цитоплазме, ядре, хлоропластах, в митохондриях. Синтез АТФ в животной клетке происходит в митохондриях, а в растительной - в митохондриях и хлоропластах.

АТФ образуется из АДФ и фосфата с затратой энергии. Такой процесс называется фосфорилированием:

АДФ + Н3РО4 + энергия → АТФ + Н2О

Рис. 3. Образование АТФ из АДФ.

В растительных клетках фосфорилирование происходит при фотосинтезе и называется фотофосфорилированием. У животных процесс протекает при дыхании и называется окислительным фосфорилированием.

В животных клетках синтез АТФ происходит в процессе катаболизма (диссимиляции, энергетического обмена) при расщеплении белков, жиров, углеводов.

Функции

Из определения АТФ понятно, что эта молекула способна давать энергию. Помимо энергетической аденозинтрифосфорная кислота выполняет другие функции:

• является материалом для синтеза нуклеиновых кислот;
• является частью ферментов и регулирует химические процессы, ускоряя или замедляя их протекание;
• является медиатором - передаёт сигнал синапсам (местам контакта двух клеточных мембран).

Что мы узнали?

Из урока биологии 10 класса узнали о строении и функциях АТФ - аденозинтрифосфорной кислоты. АТФ состоит из аденина, рибозы и трёх остатков фосфорной кислоты. При гидролизе фосфатные связи разрушаются, что высвобождает энергию, необходимую для жизнедеятельности организмов.

Тест по теме

Оценка доклада

Средняя оценка: 4.6 . Всего получено оценок: 522.

Основным способом получения АТФ в клетке является окислительное фосфорилирование , протекающее в структурах внутренней мембраны митохондрий. При этом энергия атомов водорода молекул НАДН и ФАДН 2 , образованных в гликолизе, ЦТК, окислении жирных кислот,в ходе окислительно-восстановительных процессов преобразуется в энергию связей АТФ.

Однако также есть другой способ фосфорилирования АДФ до АТФ – субстратное фосфорилирование . Этот способ связан спередачей энергии макроэргической связи какого-либо вещества (субстрата) на АДФ. К таким веществам относятся:

1. метаболиты гликолиза (1,3-дифосфоглицерат ,фосфоенолпируват ),

   метаболиты цикла трикарбоновых кислот (сукцинил-КоА ) и

   креатинфосфат .

Пируват окисляется до ацетил-КоА.

Пировиноградная кислота (ПК, пируват) является продуктом окисления глюкозы и некоторых аминокислот. Ее судьба различна в зависимости от доступности кислорода в клетке. Ванаэробных условиях она восстанавливается домолочной кислоты . Ваэробных условиях пируват симпортом с ионами Н + , движущимися по протонному градиенту, проникает в митохондрии. Здесь происходит его превращение в ацетил-коэнзим А (ацетил-КоА ) с помощьюпируватдегидрогеназного мульферментного комплекса.

Пируватдегидрогеназный мульферментный комплекс

Суммарное уравнение окисления пировиноградной кислоты

Пируватдегидрогеназный мульферментный комплекс расположен в матриксе митохондрий эукариотов. Состоит у человека из96 субъединиц , организовавнных в три функциональных белка. Гигантское образование, имеет50 нм в диаметре, что впять раз!!! больше, чемрибосома .

Процесс проходит пять последовательных реакций, в которых принмает участие 5 коферментов:

Пируватдегидрогеназа (Е 1 , ПК-дегидрогеназа), коферментом служиттиаминдифосфат (ТДФ), катализирует 1-ю реакцию.

Дигидролипоил трансацетилаза (в русскоязычной литературе встречаются названия -дигидролипоат-ацетилтрансфераза илипоамид редуктаза трансацетилаза (Е 2), кофермент -липоевая кислота , катализирует 2-ю и 3-ю реакции.

Дигидролипоил дегидрогеназа (дигидролипоат-дегидрогеназа) (Е 3), кофермент –ФАД , катализирует 4-ю и 5-ю реакции.

Помимо указанных коферментов, которые прочно связаны с соответствующими ферментами, в работе комплекса принимают участие коэнзим А иНАД .

Суть первых трех реакций сводится к декарбоксилированию пирувата (катализируется пируватдегидрогеназой, Е 1), окислению пирувата до ацетила и переносу ацетила на коэнзим А (катализируетсядигидролипоил трансацетилазой , Е 2).

Реакции синтеза ацетил-sКоА

Оставшиеся 2 реакции необходимы для окисления дигидролипоата обратно в липоат с образованием ФАДН 2 и восстановления НАДН (катализируютсядигидролипоил дегидрогеназой , Е 3).

Реакции образования надн Регуляция пируватдегидрогеназного комплекса

Регулируемым ферментом ПВК-дегидрогеназного комплекса является первый фермент – пируватдегидрогеназа (Е 1). Этому служат два вспомогательных фермента –киназа ифосфатаза, обеспечивая еефосфорилирования идефосфорилирования .

Киназа активируется при избытке конечного продукта биологического окисленияАТФ и продуктов ПВК-дегидрогеназного комплекса –НАДН иацетил-КоА . Активная киназа фосфорилирует пируватдегидрогеназу и инактивирует ее.

Фермент фосфатаза , активируясь ионамикальция или гормономинсулином , дефосфорилирует и активирует пируватдегидрогеназу.

Последующие этапы переваривания нерасщеплённого или частично расщеплённого крахмала, а также других углеводов пищи происходит в тонком кишечнике в разных его отделах под действием гадролитических ферментов - гликозидаз.

Панкреатическая α-амилаза

В двенадцатиперстной кишке рН среды желудочного содержимого нейтрализуется, так как секрет поджелудочной железы имеет рН 7,5-8,0 и содержит бикарбонаты (НСО 3 -). С секретом поджелудочной железы в кишечник поступает панкреатическая α-амилаза. Этот фермент гидролизует α-1,4-гликозидные связи в крахмале и декстринах.

Продукты переваривания крахмала на этом этапе - дисахарид мальтоза, содержащая 2 остатка глюкозы, связанные α-1,4-связью. Из тех остатков глюкозы, которые в молекуле крахмала находятся в местах разветвления и соединены α-1,6-гликозидной связью, образуется дисахарид изомальтоза. Кроме того, образуются олигосахариды, содержащие 3-8 остатков глюкозы, связанные α-1,4- и α-1,6-связями.

α-Амилаза поджелудочной железы, так же, как α-амилаза слюны, действует как эндогликозидаза. Панкреатическая α-амилаза не расщепляет α-1,6-гликозидные связи в крахмале. Этот фермент также не гидролизует (3-1,4-гликозидные связи, которыми соединены остатки глюкозы в молекуле целлюлозы. Целлюлоза, таким образом, проходит через кишечник неизменённой. Тем не менее непереваренная целлюлоза выполняет важную функцию балластного вещества, придавая пище дополнительный объём и положительно влияя на процесс переваривания. Кроме того, в толстом кишечнике целлюлоза может подвергаться действию бактериальных ферментов и частично расщепляться с образованием спиртов, органических кислот и СО 2 . Продукты бактериального расщепления целлюлозы важны как стимуляторы перистальтики кишечника.

Мальтоза, изомальтоза и триозосахариды, образующиеся в верхних отделах кишечника из крахмала, - промежуточные продукты. Дальнейшее их переваривание происходит под действием специфических ферментов в тонком кишечнике. Дисахариды пищи сахароза и лактоза также гидролизуются специфическими дисахаридазами в тонком кишечнике.

Особенность переваривания углеводов в тонком кишечнике заключается в том, что активность специфических олиго- и дисахаридаз в просвете кишечника низкая. Но ферменты активно действуют на поверхности эпителиальных клеток кишечника.

Тонкий кишечник изнутри имеет форму пальцеобразных выростов - ворсинок, покрытых эпителиальными клетками. Эпителиальные клетки, в свою очередь, покрыты микроворсинками, обращёнными в просвет кишечника. Эти клетки вместе с ворсинками образуют щёточную каёмку, благодаря которой увеличивается поверхность контакта гидролитических ферментов и их субстратов в содержимом кишечника. На 1 мм 2 поверхности тонкой кишки у человека приходится 80-140 млн ворсинок.

Ферменты, расщепляющие гликозидные связи в дисахаридах (дисахаридазы), образуют ферментативные комплексы, локализованные на наружной поверхности цитоплазматической мембраны энтероцитов.

Сахаразо-изомальтазный комплекс

Этот ферментативный комплекс состоит из двух полипептидных цепей и имеет доменное строение. Сахаразо-изомальтазный комплекс прикрепляется к мембране микроворсинок кишечника с помощью гидрофобного (трансмембранного) домена, образованного N-концевой частью полипептида. Каталитический центр выступает в просвет кишечника.

Сахаразо-изомальтазный комплекс. 1 - сахараза; 2 - изомальтаза;

3 - связывающий домен; 4 - трансмембранный домен; 5 - цитоплазматический домен.

Связь этого пищеварительного фермента с мембраной способствует эффективному поглощению продуктов гидролиза клеткой.

Сахаразо-изомальтазный комплекс гидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя α-1,2- и α-1,6-гликозидные связи. Кроме того, оба ферментных домена имеют мальтазную и мальтотриазную активности, гидролизуя α-1,4-гликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). На долю сахаразо-изомальтазного комплекса приходится 80% от всей мальтазной активности кишечника. Но несмотря на присущую ему высокую мальтазную активность, этот ферментативный комплекс назван в соответствии с основной специфичностью. К тому же сахаразная субъединица - единственный фермент в кишечнике, гадролизующий сахарозу. Изомальтазная субъединица с большей скоростью гидролизует гликозидные связи в изомальтозе, чем в мальтозе и мальтотриозе.

Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на мальтозу и мальтотриозу.

Действие сахаразо-изомальтазного комплекса на изомальтозу и олигосахарид.

В тощей кишке содержание сахаразо-изомальтазного ферментативного комплекса достаточно высокое, но оно снижается в проксимальной и дистальной частях кишечника.

Гликоамилазный комплекс

Этот ферментативный комплекс катализирует гидролиз α-1,4-связи между глюкозными остатками в олигосахаридах, действуя с восстанавливающего конца. По механизму действия этот фермент относят к экзогликозидазам. Комплекс расщепляет также связи в мальтозе, действуя как мальтаза. В гликоамилазный комплекс входят две разные каталитические субъединицы, имекдцие небольшие различия в субстратной специфичности. Гликоамилазная активность комплекса наибольшая в нижних отделах тонкого кишечника.

β-Гликозидазный комплекс (лактаза)

Лактаза расщепляет β-1,4-гликозидные связи между галактозой и глюкозой в лактозе.

Этот ферментативный комплекс по химической природе является гликопротеином. Лактоза, как и другие гликозидазные комплексы, связана с щёточной каемкой и распределена неравномерно по всему тонкому кишечнику. Активность лактазы колеблется в зависимости от возраста. Так, активность лактазы у плода особенно повышена в поздние сроки беременности и сохраняется на высоком уровне до 5-7-летнего возраста. Затем активность фермента снижается, составляя у взрослых 10% от уровня активности, характерного для детей.

Трегалаза - также гликозидазный комплекс, гидролизующий связи между мономерами в трегалозе - дисахариде, содержащемся в грибах. Трегалоза состоит из двух глюкозных остатков, связанных гликозидной связью между первыми аномерными атомами углерода.

Совместное действие всех перечисленных ферментов завершает переваривание пищевых олиго- и полисахаридов с образованием моносахаридов, основной из которых - глюкоза. Кроме глюкозы, из углеводов пищи также образуются фруктоза и галактоза, в меньшем количестве - манноза, ксилоза, арабиноза.

МЕХАНИЗМ ТРАНСМЕМБРАННОГО ПЕРЕНОСА ГЛЮКОЗЫ И ДРУГИХ МОНОСАХАРИДОВ В КЛЕТКИ

Моносахариды, образовавшиеся в результате переваривания, всасываются эпителиальными клетками кишечника с помощью специальных механизмов транспорта через мембраны этих клеток.

Всасывание моносахаридов в кишечнике

Транспорт моносахаридов в клетки слизистой оболочки кишечника может осуществляться разными способами: путём облегчённой диффузии по градиенту концентрации и активного транспорта по механизму симпорта за счет градиента концентрации ионов Na + . Na + поступает в клетку по градиенту концентрации, и одновременно глюкоза транспортируется против градиента концентрации (вторично-активный транспорт). Следовательно, чем больше градиент Na + , тем больше поступление глюкозы в энтероциты. Если концентрация Na + во внеклеточной жидкости уменьшается, транспорт глюкозы снижается. Градиент концентрации Na + , являющийся движущей силой активного симпорта, создаётся работой Nа + , К + -АТФ-азы, которая работает как насос, откачивая из клетки Na + в обмен на К + . В отличие от глюкозы, фруктоза транспортируется системой, не зависящей от градиента натрия.

Перенос в клетки слизистой оболочки кишечника по механизму вторично-активного транспорта характерен также для галактозы.

При разной концентрации глюкозы в просвете кишечника "работают" различные механизмы транспорта. Благодаря активному транспорту эпителиальные клетки кишечника могут поглощать глюкозу при её очень низкой концентрации в просвете кишечника. Если же концентрация глюкозы в просвете кишечника велика, то она может транспортироваться в клетку путём облегчённой диффузии. Таким же способом может всасываться и фруктоза. Следует отметить, что скорость всасывания глюкозы и галактозы гораздо выше, чем других моносахаридов.

После всасывания моносахариды (главным образом, глюкоза) покидают клетки слизистой оболочки кишечника через мембрану с помощью облегчённой диффузии в кровеносную систему.