Amino asitler. Amino asitlerin özellikleri

Tüm doğal amino asitler aşağıdaki ana gruplara ayrılabilir:

1) alifatik doymuş amino asitler(glisin, alanin);

2) kükürt içeren amino asitler(sistein);

3) Alifatik hidroksil grubuna sahip amino asitler(serin);

4) aromatik amino asitler(fenilalanin, tirozin);

5) asit radikalli amino asitler(glutamik asit);

6) bazik radikal içeren amino asitler(lizin).

İzomerizm. Glisin dışındaki tüm a-amino asitlerde, a-karbon atomu dört farklı ikame ediciye bağlıdır, dolayısıyla tüm bu amino asitler birbirinin ayna görüntüsü olan iki izomer formunda mevcut olabilir.

Fiş. 1. Proteinlerin hidrolizi genellikle amino asitlerin karmaşık karışımlarını üretir. Ancak karmaşık karışımlardan tek tek saf amino asitlerin elde edilmesini mümkün kılan bir takım yöntemler geliştirilmiştir.

2. Halojenin amino grubu ile değiştirilmesi karşılık gelen halojen asitlerde. Amino asitleri elde etmenin bu yöntemi, alkanların ve amonyağın halojen türevlerinden aminlerin elde edilmesine tamamen benzer:

Fiziki ozellikleri. Amino asitler katı kristalli maddelerdir, suda yüksek oranda çözünür ve organik çözücülerde az çözünür. Birçok amino asidin tatlı bir tadı vardır. Yüksek sıcaklıklarda erir ve genellikle bu süreçte ayrışırlar. Buhar durumuna geçemezler.

Kimyasal özellikler. Amino asitler organik amfoterik bileşiklerdir. Molekülde zıt nitelikte iki fonksiyonel grup içerirler: temel özelliklere sahip bir amino grubu ve temel özelliklere sahip bir karboksil grubu. asidik özellikler. Amino asitler hem asitlerle hem de bazlarla reaksiyona girer:

Amino asitler suda çözündüğünde karboksil grubu, amino grubuna bağlanabilen bir hidrojen iyonunu uzaklaştırır. Bu oluşturur iç tuz, molekülü bipolar iyon olan:

Amino asitlerin çeşitli ortamlarda asit-baz dönüşümleri aşağıdaki diyagramla gösterilebilir:

Amino asitlerin sulu çözeltileri, fonksiyonel grupların sayısına bağlı olarak nötr, alkali veya asidik bir ortama sahiptir. Böylece, glutamik asit asidik bir çözelti oluşturur (iki -COOH grubu, bir -NH2), lisin bir alkalin çözelti (bir -COOH grubu, iki -NH2) oluşturur.

Amino asitler, hidrojen klorür gazı varlığında alkollerle reaksiyona girerek bir ester oluşturabilir:

En önemli mülk amino asitler - peptitler oluşturmak üzere yoğunlaşma yetenekleri.

Peptitler. Peptitler. iki veya daha fazla amino asit molekülünün yoğunlaşma ürünleridir. İki amino asit molekülü birbiriyle reaksiyona girerek bir su molekülünü ortadan kaldırabilir ve parçaların birbirine bağlandığı bir ürün oluşturabilir. Peptit bağı-CO-NH-.

Ortaya çıkan bileşiğe dipeptit denir. Bir dipeptit molekülü, amino asitler gibi, bir amino grubu ve bir karboksil grubu içerir ve bir amino asit molekülü daha ile reaksiyona girebilir:

Reaksiyon ürününe tripeptit denir. Peptit zincirini arttırma süreci prensipte süresiz olarak devam edebilir (polikondansasyon) ve çok yüksek moleküler ağırlığa sahip maddelere (proteinler) yol açabilir.

Peptitlerin temel özelliği hidrolize olabilmeleridir. Hidroliz sırasında peptit zincirinde tam veya kısmi bölünme meydana gelir ve zinciri oluşturan daha düşük molekül ağırlıklı daha kısa peptitler veya a-amino asitler oluşur. Tam hidroliz ürünlerinin analizi, peptidin amino asit bileşimini belirlememizi sağlar. Peptit konsantre hidroklorik asit ile uzun süre ısıtıldığında tam hidroliz meydana gelir.

Peptitlerin hidrolizi, asidik veya alkalin bir ortamda ve ayrıca enzimlerin etkisi altında meydana gelebilir. Amino asit tuzları asidik ve alkali ortamlarda oluşur:

Enzimatik hidroliz önemlidir çünkü meydana gelir seçici olarak, T . yani peptit zincirinin kesin olarak tanımlanmış bölümlerinin bölünmesine izin verir.

Amino asitlere kalitatif reaksiyonlar. 1) Tüm amino asitler oksitlenir ninhidrin mavi-mor renkli ürünlerin oluşmasıyla. Bu reaksiyon, amino asitleri spektrofotometri ile ölçmek için kullanılabilir. 2) Aromatik amino asitler konsantre nitrik asit ile ısıtıldığında benzen halkasının nitrasyonu meydana gelir ve bileşikler renklendirilir. sarı. Bu reaksiyona denir ksantoprotein(Yunanca'dan ksantos - sarı).

Sincaplar. Proteinler yüksek moleküler ağırlığa sahip doğal polipeptitlerdir. (10.000'den on milyonlara kadar). Tüm canlı organizmaların bir parçasıdırlar ve çeşitli biyolojik işlevleri yerine getirirler.

Yapı. Polipeptit zincirinin yapısında dört seviye ayırt edilebilir. Bir proteinin birincil yapısı, bir polipeptit zincirindeki spesifik bir amino asit dizisidir. Peptit zinciri, yalnızca az sayıda proteinde doğrusal bir yapıya sahiptir. Çoğu proteinde peptit zinciri uzayda belirli bir şekilde katlanır.

İkincil yapı, polipeptit zincirinin konformasyonudur, yani NH ve CO grupları arasındaki hidrojen bağları nedeniyle zincirin uzayda bükülme şeklidir. Zincir döşemenin ana yöntemi spiraldir.

Bir proteinin üçüncül yapısı, uzaydaki bükülmüş bir sarmalın üç boyutlu bir konfigürasyonudur.Üçüncül yapı, polipeptit zincirinin farklı yerlerinde bulunan sistein kalıntıları arasındaki -S-S- disülfit köprüleri nedeniyle oluşur. Ayrıca üçüncül yapının oluşumunda rol oynar iyonik etkileşimler zıt yüklü gruplar NH3 + ve COO- ve hidrofobik etkileşimler yani protein molekülünün, hidrofobik hidrokarbon kalıntılarının yapının içinde olacağı şekilde katlanma eğilimi.

Üçüncül yapı, proteinlerin mekansal organizasyonunun en yüksek şeklidir. Ancak bazı proteinlerin (örneğin hemoglobin) Farklı polipeptit zincirleri arasındaki etkileşim nedeniyle oluşan dördüncül yapı.

Fiziki ozellikleri proteinler çok çeşitlidir ve yapılarına göre belirlenir. Proteinler fiziksel özelliklerine göre iki sınıfa ayrılır: küresel proteinler suda çözünür veya kolloidal çözeltiler oluşturur, fibril proteinleri suda çözünmez.

Kimyasal özellikler. 1 . Bir proteinin birincil yapısını korurken ikincil ve üçüncül yapısının yok edilmesine denatürasyon denir. . Isıtıldığında, ortamın asitliği değiştiğinde veya radyasyona maruz kalındığında ortaya çıkar. Denatürasyonun bir örneği, yumurtalar kaynatıldığında yumurta beyazlarının pıhtılaşmasıdır. Denatürasyon geri dönüşümlü veya geri döndürülemez olabilir. Geri dönüşü olmayan denatürasyon, proteinler ağır metallerin (kurşun veya cıva) tuzlarına maruz kaldığında çözünmeyen maddelerin oluşmasından kaynaklanabilir.

2. Protein hidrolizi, asidik veya alkali bir çözeltide birincil yapının amino asitlerin oluşumuyla geri dönüşü olmayan bir şekilde tahrip edilmesidir. Hidroliz ürünlerini analiz ederek proteinlerin kantitatif bileşimini belirlemek mümkündür.

3. Proteinler için birkaçı bilinmektedir niteliksel reaksiyonlar. Peptit bağı içeren tüm bileşikler, alkalin bir çözelti içindeki bakır (II) tuzlarına maruz kaldıklarında menekşe rengi verir. Bu reaksiyona denir biüre. Aromatik amino asit kalıntıları (fenilalanin, tirozin) içeren proteinler, konsantre nitrik asite maruz kaldıklarında sarı renk verirler. (ksantoprotein reaksiyon).

Proteinlerin biyolojik önemi:

1. Her şey kimyasal reaksiyonlar vücutta katalizörlerin varlığında meydana gelir - enzimler. Bilinen tüm enzimler protein molekülleri. Proteinler çok güçlü ve seçici katalizörlerdir. Reaksiyonları milyonlarca kez hızlandırırlar ve her reaksiyonun kendine ait tek bir enzimi vardır.

2. Bazı proteinler taşıma işlevlerini yerine getirir ve molekülleri veya iyonları sentez veya birikim bölgelerine taşır. Örneğin kanın içerdiği protein hemoglobin dokulara oksijen ve protein taşır miyoglobin Oksijeni kaslarda depolar.

3. Proteinler hücrelerin yapı taşlarıdır. Destekleyici, kas ve dış dokular onlardan inşa edilir.

4. Proteinler vücudun bağışıklık sisteminde önemli bir rol oynar. Spesifik proteinler var (antikorlar), yabancı nesneleri (virüsler, bakteriler, yabancı hücreler) tanıyabilen ve bağlayabilenler.

5. Reseptör proteinleri komşu hücrelerden veya dışarıdan gelen sinyalleri algılar ve iletir. çevre. Örneğin ışığın gözün retinası üzerindeki etkisi, fotoreseptör rodopsin tarafından algılanır. Asetilkolin gibi düşük moleküler ağırlıklı maddeler tarafından aktive edilen reseptörler, sinir hücrelerinin birleşim yerlerinde sinir uyarılarını iletir.

Proteinlerin yukarıdaki işlevleri listesinden, proteinlerin herhangi bir organizma için hayati önem taşıdığı ve bu nedenle gıdanın en önemli bileşeni olduğu açıktır. Sindirim işlemi sırasında proteinler, belirli bir organizma için gerekli olan proteinlerin sentezi için başlangıç ​​​​maddesi görevi gören amino asitlere hidrolize edilir. Vücudun kendi kendine sentezleyemediği ve yalnızca besinlerle elde ettiği amino asitler vardır. Bu amino asitlere denir yeri doldurulamaz.

Ders: Genel bilgi Polimerler ve sınıflandırılması hakkında.

Amino asitler, molekülünde hem amino grubu hem de karboksil grubu içeren bileşiklerdir. Amino asitlerin en basit temsilcisi aminoasetik (glisin) asittir: NH2 -CH2 -COOH

Amino asitler iki fonksiyonel grup içerdiğinden özellikleri şu atom gruplarına bağlıdır: NH2 - ve –COOH. Amino asitler amfoteriktir organik madde baz olarak ve asit olarak reaksiyona girer.

Fiziki ozellikleri.

Amino asitler renksiz kristal maddelerdir, suda yüksek oranda çözünür, organik çözücülerde ise az çözünür. Birçok amino asitin tatlı bir tadı vardır.

Kimyasal özellikler

Asitler (temel özellikler görünür)

Sebepler

+metal oksitler

Amino asitler – peptidlerin oluşumu

Amino gruplarının ve karboksil gruplarının sayısı aynıysa amino asitler göstergenin rengini değiştirmez.

1) NH2-CH2-COOH + HC1 → NH3Cl-CH2-COOH

2) NH2 -CH2 -COOH + NaOH → NH2 -CH2 -COONa + H20

3) NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH → NH2-CH2-CO NH-CH2-COOH + H20

Biyolojik rol Amino asitlerin özelliği, proteinin birincil yapısının bunların kalıntılarından oluşmasıdır. Vücudumuzda protein üretiminin başlangıç ​​maddesi olan 20 amino asit bulunmaktadır. Bazı amino asitler terapötik ajanlar olarak kullanılır; örneğin sinir hastalıkları için glutamik asit, mide ülserleri için histidin. Bazı amino asitler gıda endüstrisinde kullanılır; konserve gıdalara ve gıda konsantrelerine gıdayı iyileştirmek için eklenirler.

Bilet numarası 16

Anilin aminlerin bir temsilcisidir. Kimyasal yapıözellikleri, hazırlanışı ve pratik uygulaması.

Aminler organik bileşikler molekülünde bir, iki veya üç hidrojen atomunun bir hidrokarbon radikaliyle değiştirildiği amonyak türevleri olan.

Genel formül:

Fiziki ozellikleri.

Anilin, zayıf karakteristik bir kokuya sahip, suda az çözünen, ancak alkol, eter ve benzende çözünen renksiz yağlı bir sıvıdır. Kaynama noktası 184°C. Anilin kanı etkileyen güçlü bir zehirdir..

Kimyasal özellikler.

Asitler (amino grubu üzerindeki reaksiyonlar)

Br 2 (sulu çözelti)

C 6 H 5 NH 2 + HC1 → C 6 H 5 NH 3 Cl

Anilinin kimyasal özellikleri, molekülünde birbirini karşılıklı olarak etkileyen amino grubu -NH2 ve benzen halkasının varlığından kaynaklanmaktadır.

Fiş.

Nitro bileşiklerinin indirgenmesi - Zinin reaksiyonu

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Başvuru.

Anilin, fotoğraf malzemeleri ve anilin boyalarının üretiminde kullanılır. Polimerler, patlayıcılar ve ilaçlar elde edilir.

Bilet numarası 17

Proteinler biyopolimerlere benzer. Proteinlerin yapısı, özellikleri ve biyolojik fonksiyonları.

Sincaplar (proteinler, polipeptitler) - bir zincire peptid bağlarıyla bağlanan amino asitlerden oluşan yüksek moleküler organik maddeler. Canlı organizmalarda proteinlerin amino asit bileşimi genetik kod tarafından belirlenir; çoğu durumda sentez sırasında 20 standart amino asit kullanılır.

Protein yapısı

Protein molekülleri, a-amino asitlerden (monomerlerdir) ve bazı durumlarda değiştirilmiş temel amino asitlerden oluşan doğrusal polimerlerdir. Bir proteindeki amino asitlerin sırası, o proteine ​​ait genin içerdiği bilgiye karşılık gelir.

· Birincil yapı - bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin dizisi - doğrusal.

· İkincil yapı, polipeptit zincirinin hidrojen bağlarıyla desteklenen bir sarmal halinde bükülmesidir.

· Üçüncül yapı - ikincil sarmalın bir bobin halinde paketlenmesi. Üçüncül yapıyı koruyun: disülfür bağları, hidrojen bağları.

Özellikler

Proteinler de amino asitler gibi amfoterik maddelerdir.

Sudaki çözünürlük dereceleri farklıdır, ancak proteinlerin çoğu suda çözünür.

Denatürasyon: Bir proteinin asit veya alkali ile ısıtılması veya işlenmesi gibi koşullardaki ani bir değişiklik, dördüncül, üçüncül ve üçüncül proteinlerin kaybına neden olur. ikincil yapılar sincap. Denatürasyon bazı durumlarda geri dönüşümlüdür.

Hidroliz: Enzimlerin etkisi altında protein, kendisini oluşturan amino asitlere hidrolize edilir. Bu süreç örneğin insan midesinde pepsin ve trypsin gibi enzimlerin etkisi altında meydana gelir.

Proteinlerin vücuttaki görevleri

Katalitik fonksiyon

Enzimler, spesifik katalitik özelliklere sahip bir grup proteindir. Enzimler arasında aşağıdaki proteinler not edilebilir: trypsin, pepsin, amilaz, lipaz.

Yapısal işlev

Proteinler hemen hemen tüm dokuların yapı malzemesidir: kas, destekleyici, bütünsel.

Koruyucu fonksiyon

Virüsleri ve patojenik bakterileri nötralize edebilen antikor proteinleri .

Sinyal fonksiyonu

Reseptör proteinleri komşu hücrelerden alınan sinyalleri algılar ve iletir.

Taşıma işlevi

Hemoglobin akciğerlerden alınan oksijeni diğer dokulara, dokulardan alınan karbondioksiti de akciğerlere taşır.

Depolama işlevi

Bu proteinler, bitki tohumlarında ve hayvan yumurtalarında enerji ve madde kaynağı olarak depolanan yedek proteinler olarak adlandırılan proteinleri içerir. Yapı malzemesi görevi görürler.

Motor fonksiyon

Kasılma aktivitesini gerçekleştiren proteinler aktin ve miyozindir.

Bilet No. 18

1. Genel özellikleri yüksek moleküler bileşikler: bileşim, yapı, bunların üretiminin altında yatan reaksiyonlar (polietilen örneğini kullanarak).

Yüksek molekül ağırlıklı bileşikler (polimerler) makromolekülleri tekrar tekrar tekrarlanan birimlerden oluşan maddelerdir. Bağıl molekül ağırlıkları birkaç bin ila milyonlarca arasında değişebilir.

Monomer bir polimerin elde edildiği düşük moleküllü bir maddedir.

Yapısal bağlantı– bir polimer makromolekülünde birçok kez tekrarlanan atom grupları.

Polimerizasyon derecesi– tekrarlanan yapısal birimlerin sayısı.

nCH2 =CH2 → (-CH2-CH2-) n

Polimerler, polimerizasyon ve polikondensasyon reaksiyonları yoluyla elde edilebilir.

Bir reaksiyonun belirtileri polimerizasyon:

1. Yan ürün oluşmaz.

2. Reaksiyon çift veya üçlü bağlardan dolayı meydana gelir.

nCH2 =CH2 → (-CH2-CH2-) n– etilen polimerizasyon reaksiyonu – polietilen oluşumu.

Bir reaksiyonun belirtileri çoklu yoğunlaşma:

1. Yan ürünler oluşur.

2. Reaksiyon fonksiyonel gruplar nedeniyle meydana gelir.

Örnek: fenol ve amino asitlerden bir polipeptit bağı olan formaldehitten fenol-formaldehit reçinesinin oluşumu. Bu durumda, polimere ek olarak bir yan ürün oluşur - su.

Yüksek moleküllü bileşiklerin diğer malzemelere göre belirli avantajları vardır: reaktiflere karşı dayanıklıdırlar, akımı iletmezler, mekanik olarak güçlüdürler ve hafiftirler. Filmler, vernikler, kauçuk ve plastikler polimerlerden yapılır.

Amino asitlerin özellikleri kimyasal ve fiziksel olmak üzere iki gruba ayrılabilir.

Amino asitlerin kimyasal özellikleri

Bileşiklere bağlı olarak amino asitler farklı özellikler sergileyebilir.

Amino asit etkileşimleri:

Amino asitler amfoterik bileşikler olarak hem asitlerle hem de alkalilerle tuzlar oluştururlar.

Karboksilik asitler olarak amino asitler fonksiyonel türevler oluşturur: tuzlar, esterler, amidler.

Amino asitlerin etkileşimi ve özellikleri sebepler:
Tuzlar oluşur:

NH2 -CH2 -COOH + NaOH NH2 -CH2 -COONa + H2O

Sodyum tuzu+ 2-aminoasetik asit Aminoasetik asidin (glisin) sodyum tuzu + su

İle etkileşimi alkoller:

Amino asitler, hidrojen klorür gazı varlığında alkollerle reaksiyona girebilir ve Ester. Amino asit esterleri bipolar yapıya sahip değildir ve uçucu bileşiklerdir.

NH2-CH2-COOH + CH3OH NH2-CH2-COOCH3 + H20.

Metil ester / 2-aminoasetik asit /

Etkileşim amonyak:

Amidler oluşur:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H20

Amino asitlerin etkileşimi güçlü asitler:

Tuz alıyoruz:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → Cl (veya HOOC-CH2-NH2 *HCl)

Bunlar amino asitlerin temel kimyasal özellikleridir.

Amino asitlerin fiziksel özellikleri

Hadi listeleyelim fiziki ozellikleri amino asitler:

• Renksiz
• Kristal bir forma sahip
• Amino asitlerin çoğu tatlı bir tada sahiptir ancak radikale (R) bağlı olarak acı veya tatsız olabilirler.
• Suda kolayca çözünür, ancak birçok organik çözücüde az çözünür
• Amino asitler optik aktivite özelliğine sahiptir
• 200°C'nin üzerindeki sıcaklıklarda bozunarak erir
• Uçucu olmayan
• Asidik ve alkali ortamlarda amino asitlerin sulu çözeltileri elektrik akımını iletir

Amino asitler.

Amino asitler(aminokarboksilik asitler) - molekülü aynı anda içeren organik bileşikler karboksil (-COOH) Ve amin grupları (-NH2).

Amino asitlerin yapısı aşağıdaki genel formülle ifade edilebilir:
(Nerede R– çeşitli fonksiyonel gruplar içerebilen hidrokarbon radikali).

Amino asitler türev olarak düşünülebilir karboksilik asitler bir veya daha fazla hidrojen atomunun yerini aldığı amin grupları (-NH2).

Bir örnek protozoadır: aminoasetik asit veya glisin ve aminopropiyonik asit veya alanin:

Amino asitlerin kimyasal özellikleri

Amino asitler amfoterik bileşiklerdir yani Koşullara bağlı olarak hem bazik hem de asidik özellikler sergileyebilirler.

Karboksil grubu nedeniyle ( -COOH) bazlarla tuz oluştururlar.
Amino grubu nedeniyle ( -NH2) asitlerle tuzlar oluşturur.

Bir karboksilden ayrışma üzerine elimine edilen bir hidrojen iyonu ( -O) amino asit, bir amonyum grubunun oluşmasıyla amino grubuna geçebilir ( NH3+).

Dolayısıyla amino asitler de bipolar iyonlar (iç tuzlar) formunda bulunur ve reaksiyona girer.

Bu, bir karboksil ve bir amino grubu içeren amino asit çözeltilerinin nötr bir reaksiyona sahip olduğunu açıklar.

Alfa amino asitler

Moleküllerden amino asitler protein maddelerinin molekülleri inşa edilir veya proteinler Mineral asitlerin, alkalilerin veya enzimlerin etkisi altında tamamen hidroliz üzerine ayrışarak amino asit karışımları oluşturanlar.

Toplam sayısı Doğal olarak oluşan 300'e kadar amino asit vardır, ancak bunların bazıları oldukça nadirdir.

Amino asitler arasında en önemli 20'li grup vardır. Bütün proteinlerde bulunurlar ve adlandırılırlar. alfa amino asitler.

Alfa amino asitler– suda çözünen kristal maddeler. Birçoğunun tatlı bir tadı var. Bu özellik, alfa amino asit serisindeki ilk homologun ismine de yansır - glisin aynı zamanda doğal bir materyalde bulunan ilk alfa amino asittir.

Aşağıda alfa amino asitlerin listesini içeren bir tablo bulunmaktadır:

İsim	Formül	Kalan ad
Alifatik radikallere sahip amino asitler
OH grubu
		Ser
		Thr
COOH grubu içeren radikallere sahip amino asitler
		asp
		Glu
Radikal içeren amino asitler NH2CO-grup
		Asn
		Gln
Radikal içeren amino asitler NH2-grup
		Lys
		Argüman
Kükürt içeren radikallere sahip amino asitler
		Cys
		Tanışmak
Aromatik radikallere sahip amino asitler
		Phe
		Tyr
Heterosiklik radikallere sahip amino asitler
		Trp
		Onun
		Profesyonel

Gerekli amino asitler

Ana kaynak alfa amino asitler Gıda proteinleri hayvan vücuduna hizmet eder.

Birçok alfa amino asit vücutta sentezlenir, ancak protein sentezi için gerekli olan bazı alfa amino asitler vücutta sentezlenmez ve dışarıdan yiyecekle birlikte gelmeli. Bu amino asitlere denir yeri doldurulamaz. İşte onların listesi:

Amino asit adı	Gıda ürünlerinin adı
	tahıllar, baklagiller, et, mantarlar, süt ürünleri, yer fıstığı
	badem, kaju fıstığı, tavuk, nohut, yumurta, balık, mercimek, karaciğer, et, çavdar, çoğu tohum, soya
	et, balık, mercimek, fındık, çoğu tohum, tavuk, yumurta, yulaf, esmer pirinç
	balık, et, süt ürünleri, buğday, fındık, amaranth
	süt, et, balık, yumurta, fasulye, fasulye, mercimek ve soya fasulyesi
	süt ürünleri, yumurta, fındık, fasulye
	baklagiller, yulaf, muz, kuru hurma, yer fıstığı, susam, çam fıstığı, süt, yoğurt, süzme peynir, balık, tavuk, hindi, et
	baklagiller, fındık, sığır eti, tavuk, balık, yumurta, süzme peynir, süt
	kabak çekirdeği, domuz eti, sığır eti, yer fıstığı, susam, yoğurt, İsviçre peyniri
	ton balığı, somon, domuz bonfile, dana fileto, tavuk göğsü, soya fasulyesi, yer fıstığı, mercimek

Çoğu zaman doğuştan olan bazı hastalıklarda esansiyel asitlerin listesi genişler. Örneğin fenilketonüride insan vücudu başka bir alfa amino asit sentezlemez. tirozin Sağlıklı insanların vücudunda fenilalaninin hidroksilasyonu ile elde edilir.

Amino asitlerin tıbbi uygulamada kullanımı

Alfa amino asitlerönemli bir konuma sahip nitrojen metabolizması. Birçoğu tıbbi uygulamada şu şekilde kullanılmaktadır: ilaçlar doku metabolizmasını etkiler.

Bu yüzden, glutamik asit merkezi hastalıkların tedavisinde kullanılır gergin sistem, metiyonin Ve histidin– Karaciğer hastalıklarının tedavisi ve önlenmesi, sistein- Göz hastalıkları.

Amino asitler, proteinler ve peptidler aşağıda açıklanan bileşiklerin örnekleridir. Biyolojik olarak aktif birçok molekül, birbirleriyle ve birbirlerinin fonksiyonel gruplarıyla etkileşime girebilen kimyasal olarak farklı fonksiyonel gruplar içerir.

Amino asitler.

Amino asitler- bir karboksil grubu içeren organik iki işlevli bileşikler - BM ve amino grubu N.H. 2 .

Ayırmak α Ve β - amino asitler:

Çoğunlukla doğada bulunur α -asitler. Proteinler 19 amino asit ve bir imino asit içerir ( Ç 5 H 9HAYIR 2 ):

En basit amino asit- glisin. Geri kalan amino asitler aşağıdaki ana gruplara ayrılabilir:

1) glisin homologları - alanin, valin, lösin, izolösin.

Amino asitlerin elde edilmesi.

Amino asitlerin kimyasal özellikleri.

Amino asitler- bunlar amfoterik bileşiklerdir çünkü 2 zıt fonksiyonel grup içerir: bir amino grubu ve bir hidroksil grubu. Bu nedenle hem asitlerle hem de alkalilerle reaksiyona girerler:

Asit-baz dönüşümü şu şekilde temsil edilebilir: