4 drugorzędowa struktura białka. Struktura drugorzędowa białek i jej organizacja przestrzenna

Białka składają się z łańcucha polipeptydowego, a cząsteczka białka może składać się z jednego, dwóch lub kilku łańcuchów. Jednak fizyczne, biologiczne i właściwości chemiczne o biopolimerach decyduje nie tylko ogólna struktura chemiczna, która może być „bez znaczenia”, ale także obecność innych poziomów organizacji cząsteczki białka.

Określany na podstawie ilościowego i jakościowego składu aminokwasów. Wiązania peptydowe stanowią podstawę struktury pierwszorzędowej. Hipotezę tę po raz pierwszy sformułował w 1888 r. A. Ya Danilevsky, a później jego założenia potwierdziła synteza peptydów, którą przeprowadził E. Fischer. Strukturę cząsteczki białka szczegółowo zbadali A. Ya Danilevsky i E. Fischer. Według tej teorii cząsteczki białka składają się z duża ilość reszty aminokwasowe połączone wiązaniami peptydowymi. Cząsteczka białka może mieć jeden lub więcej łańcuchów polipeptydowych.

Do badania struktury pierwszorzędowej białek stosuje się środki chemiczne i enzymy proteolityczne. Zatem, stosując metodę Edmana, bardzo wygodnie jest zidentyfikować końcowe aminokwasy.

Struktura drugorzędowa białka pokazuje konfigurację przestrzenną cząsteczki białka. Wyróżnia się następujące typy struktury wtórnej: alfa helikalna, beta helikalna, helisa kolagenowa. Naukowcy odkryli, że helisa alfa jest najbardziej charakterystyczna dla struktury peptydów.

Drugorzędowa struktura białka jest stabilizowana za pomocą Te ostatnie powstają pomiędzy tymi, które są połączone z elektroujemnym atomem azotu jednego wiązania peptydowego i karbonylowym atomem tlenu czwartego aminokwasu i są skierowane wzdłuż helisy. Obliczenia energetyczne pokazują, że prawoskrętna helisa alfa, która występuje w białkach natywnych, skuteczniej polimeryzuje te aminokwasy.

Struktura drugorzędowa białka: struktura beta-arkuszowa

Łańcuchy polipeptydowe w arkuszach beta są w pełni rozciągnięte. Fałdy beta powstają w wyniku oddziaływania dwóch wiązań peptydowych. Wskazana struktura jest charakterystyczna dla (keratyny, fibroiny itp.). W szczególności beta-keratyna charakteryzuje się równoległym ułożeniem łańcuchów polipeptydowych, które są dodatkowo stabilizowane międzyłańcuchowymi wiązaniami dwusiarczkowymi. W fibroinie jedwabiu sąsiednie łańcuchy polipeptydowe są antyrównoległe.

Struktura drugorzędowa białka: helisa kolagenowa

Formacja składa się z trzech spiralnych łańcuchów tropokolagenu, który ma kształt pręta. Spiralne łańcuchy skręcają się i tworzą superhelisę. Helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe, które powstają pomiędzy wodorem peptydowych grup aminowych reszt aminokwasowych jednego łańcucha i tlenem grupy karbonylowej reszt aminokwasowych innego łańcucha. Prezentowana struktura nadaje kolagenowi dużą wytrzymałość i elastyczność.

Trzeciorzędowa struktura białka

Większość białek w stanie natywnym ma bardzo zwartą strukturę, o której decyduje kształt, wielkość i polarność rodników aminokwasowych, a także sekwencja aminokwasów.

Oddziaływania hydrofobowe, jonowe, wiązania wodorowe itp. mają istotny wpływ na proces powstawania natywnej konformacji białka lub jego struktury trzeciorzędowej. Pod wpływem tych sił następuje termodynamicznie odpowiednia konformacja cząsteczki białka i jej stabilizacja osiągnięty.

Struktura czwartorzędowa

Ten typ struktury molekularnej wynika z połączenia kilku podjednostek w jedną złożoną cząsteczkę. Każda podjednostka obejmuje struktury pierwotne, drugorzędne i trzeciorzędowe.

Łańcuchy peptydowe białek są zorganizowane w strukturę drugorzędową stabilizowaną wiązaniami wodorowymi. Atom tlenu każdej grupy peptydowej tworzy wiązanie wodorowe z N.H. -grupa odpowiadająca wiązaniu peptydowemu. W tym przypadku powstają następujące struktury: a-helisa, b-struktura i b-zgięcie.a-Spirala. Jedną z najbardziej korzystnych termodynamicznie struktur jest prawoskrętna α-helisa. a-helisa, reprezentująca stabilną strukturę, w której każda grupa karbonylowa tworzy wiązanie wodorowe z czwartą wzdłuż łańcucha N.H. - w grupie. W α-helisie na obrót przypada 3,6 reszt aminokwasowych, skok helisy wynosi około 0,54 nm, a odległość między resztami wynosi 0,15 nm. L -Aminokwasy mogą tworzyć tylko prawoskrętne α-helisy, z rodnikami bocznymi umieszczonymi po obu stronach osi i skierowanymi na zewnątrz. W a-helisie możliwość tworzenia wiązań wodorowych jest w pełni wykorzystywana, więc nie jest w stanie, w przeciwieństwie do B -struktury tworzą wiązania wodorowe z innymi elementami struktury drugorzędowej. Kiedy tworzy się α-helisa, łańcuchy boczne aminokwasów mogą zbliżać się do siebie, tworząc zwarte miejsca hydrofobowe lub hydrofilowe. Miejsca te odgrywają znaczącą rolę w tworzeniu trójwymiarowej konformacji makrocząsteczki białka, ponieważ służą do upakowania α-helis w strukturze przestrzennej białka.Spiralna kula. Zawartość a-helis w białkach nie jest taka sama i jest indywidualną cechą każdej makrocząsteczki białka. W przypadku niektórych białek, takich jak mioglobina, podstawą struktury jest α-helisa, inne, takie jak chymotrypsyna, nie mają regionów α-helikalnych. Średnio białka globularne mają stopień helikalizacji rzędu 60-70%. Obszary spiralne występują naprzemiennie z chaotycznymi zwojami, a w wyniku denaturacji zwiększają się przejścia helisa-cewka. Helikalizacja łańcucha polipeptydowego zależy od tworzących go reszt aminokwasowych. Tym samym ujemnie naładowane grupy kwasu glutaminowego znajdujące się blisko siebie ulegają silnemu wzajemnemu odpychaniu, co zapobiega tworzeniu się odpowiednich wiązań wodorowych w α-helisie. Z tego samego powodu helikalizacja łańcucha jest utrudniona z powodu odpychania blisko położonych dodatnio naładowanych grup chemicznych lizyny lub argininy. Duży rozmiar rodników aminokwasowych jest również przyczyną trudności w helikalizacji łańcucha polipeptydowego (seryna, treonina, leucyna). Czynnikiem najczęściej zakłócającym powstawanie α-helisy jest aminokwas prolina. Ponadto prolina nie tworzy wewnątrzłańcuchowego wiązania wodorowego ze względu na brak atomu wodoru przy atomie azotu. Zatem we wszystkich przypadkach, gdy w łańcuchu polipeptydowym znajduje się prolina, struktura α-helikalna zostaje rozerwana i powstaje cewka lub ( b - zakręt). b-Struktura. W przeciwieństwie do a-helisy B -konstrukcja powstaje w wyniku łańcuch krzyżowy wiązania wodorowe pomiędzy sąsiednimi odcinkami łańcucha polipeptydowego, ponieważ nie ma kontaktów wewnątrzłańcuchowych. Jeśli te sekcje są skierowane w jednym kierunku, wówczas taką strukturę nazywa się równoległą, ale jeśli w przeciwnym kierunku, to antyrównoległą. Łańcuch polipeptydowy w strukturze b jest silnie wydłużony i nie ma kształtu spiralnego, lecz zygzakowaty. Odległość pomiędzy sąsiednimi resztami aminokwasowymi wzdłuż osi wynosi 0,35 nm, czyli jest trzy razy większa niż w a-helisie, liczba reszt na obrót wynosi 2.W przypadku układu równoległego B -struktury wiązań wodorowych są słabsze w porównaniu do struktur z antyrównoległym ułożeniem reszt aminokwasowych. W przeciwieństwie do α-helisy, która jest nasycona wiązaniami wodorowymi, każda sekcja łańcucha polipeptydowego B -struktura jest otwarta na tworzenie dodatkowych wiązań wodorowych. Powyższe dotyczy zarówno równoległego, jak i antyrównoległego B -struktura, natomiast w strukturze antyrównoległej połączenia są bardziej stabilne. W segmencie tworzącego się łańcucha polipeptydowego B -struktura, zawiera od trzech do siedmiu reszt aminokwasowych i samą siebie B -struktura składa się z 2-6 łańcuchów, chociaż ich liczba może być większa. B -Struktura ma złożony kształt, w zależności od odpowiednich atomów węgla a. Jego powierzchnia może być płaska i lewoskrętna, tak aby kąt pomiędzy poszczególnymi odcinkami łańcucha wynosił 20-25 stopni.b-Zginanie. Białka globularne mają kształt kulisty w dużej mierze dzięki temu, że łańcuch polipeptydowy charakteryzuje się obecnością pętli, zygzaków, spinek do włosów, a kierunek łańcucha może zmieniać się nawet o 180°. W tym drugim przypadku następuje zagięcie typu b.To zagięcie ma kształt spinki do włosów i jest stabilizowane pojedynczym wiązaniem wodorowym. Czynnikiem uniemożliwiającym jego powstawanie mogą być duże rodniki boczne, dlatego dość często obserwuje się włączenie najmniejszej reszty aminokwasowej, glicyny. Konfiguracja ta zawsze pojawia się na powierzchni globulki białkowej, dlatego zagięcie B bierze udział w interakcji z innymi łańcuchami polipeptydowymi.Struktury nadwtórne. Struktury superwtórne białek zostały po raz pierwszy postulowane, a następnie odkryte przez L. Paulinga i R. Coreya. Przykładem jest superskręcona α-helisa, w której dwie α-helisy są skręcone w lewoskrętną superhelisę. Jednak częściej struktury superhelikalne obejmują zarówno a-helisy, jak i b-plisowane arkusze. Ich skład można przedstawić następująco: (aa), (a b), (ba a) i (b X b ). Ostatnia opcja składa się z dwóch równolegle złożonych arkuszy, pomiędzy którymi znajduje się kulka statystyczna ( b C b ). Zależność pomiędzy strukturami drugorzędowymi i superwtórnymi charakteryzuje się dużym stopniem zmienności i zależy od indywidualnych cech konkretnej makrocząsteczki białka.Domeny -bardziej złożone poziomy organizacji struktury wtórnej. Są to izolowane sekcje kuliste połączone ze sobą krótkimi, tak zwanymi odcinkami zawiasowymi łańcucha polipeptydowego. D. Birktoft jako jeden z pierwszych opisał organizację domen chymotrypsyny, zwracając uwagę na obecność dwóch domen w tym białku.

Struktura drugorzędowa to sposób, w jaki łańcuch polipeptydowy jest ułożony w uporządkowaną strukturę. Struktura wtórna jest określona przez strukturę pierwotną. Ponieważ struktura pierwotna jest zdeterminowana genetycznie, utworzenie struktury wtórnej może nastąpić, gdy łańcuch polipeptydowy opuszcza rybosom. Struktura wtórna jest ustabilizowana wiązania wodorowe, które powstają pomiędzy grupami NH i CO wiązań peptydowych.

Wyróżnić a-helisa, b-struktura i zaburzoną budowę (nić Ariadny).

Struktura α-helisy zaproponowano Paulinga I Corey'a(1951). Jest to rodzaj drugorzędowej struktury białka, która wygląda jak regularna helisa (ryc. 2.2). α-helisa to struktura w kształcie pręcika, w której wiązania peptydowe znajdują się wewnątrz helisy, a boczne rodniki aminokwasów znajdują się na zewnątrz. A-helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe, które są równoległe do osi helisy i występują pomiędzy pierwszą a piątą resztą aminokwasową. Zatem w wydłużonych obszarach helikalnych każda reszta aminokwasowa bierze udział w tworzeniu dwóch wiązań wodorowych.

Ryż. 2.2. Struktura α-helisy.

Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, skok helisy wynosi 0,54 nm, a na każdą resztę aminokwasową przypada 0,15 nm. Kąt linii śrubowej wynosi 26°. Okres regularności a-helisy wynosi 5 zwojów lub 18 reszt aminokwasowych. Najczęściej spotykane są prawoskrętne a-helisy, tj. Spirala skręca się zgodnie z ruchem wskazówek zegara. Tworzeniu a-helisy zapobiega prolina, aminokwasy z naładowanymi i nieporęcznymi rodnikami (przeszkody elektrostatyczne i mechaniczne).

Inny spiralny kształt występuje w kolagen . W organizmie ssaków kolagen jest białkiem dominującym pod względem ilościowym: stanowi 25% białka całkowitego. Kolagen występuje w różnych postaciach, przede wszystkim w tkance łącznej. Jest to lewoskrętna helisa o skoku 0,96 nm i 3,3 reszt na obrót, bardziej płaska niż α-helisa. W odróżnieniu od α-helisy, tworzenie mostków wodorowych jest tu niemożliwe. Kolagen ma niezwykły skład aminokwasowy: 1/3 to glicyna, około 10% prolina, a także hydroksyprolina i hydroksylizyna. Ostatnie dwa aminokwasy powstają po biosyntezie kolagenu w wyniku modyfikacji potranslacyjnej. W strukturze kolagenu tryplet gly-X-Y stale się powtarza, przy czym pozycję X często zajmuje prolina, a pozycję Y - hydroksylizyna. Istnieją mocne dowody na to, że kolagen jest wszechobecny w postaci prawoskrętnej potrójnej helisy skręconej z trzech głównych lewoskrętnych helis. W potrójnej helisie co trzecia reszta trafia do środka, gdzie ze względów sterycznych pasuje tylko glicyna. Cała cząsteczka kolagenu ma długość około 300 nm.

b-Struktura(warstwa b-złożona). Występuje w białkach globularnych, a także w niektórych białkach włóknistych, na przykład fibroinie jedwabiu (ryc. 2.3).

Ryż. 2.3. b-Struktura

Struktura ma płaski kształt. Łańcuchy polipeptydowe są prawie całkowicie wydłużone, a nie mocno skręcone, jak w a-helisie. Płaszczyzny wiązań peptydowych rozmieszczone są w przestrzeni niczym jednolite fałdy kartki papieru. Jest stabilizowany przez wiązania wodorowe pomiędzy grupami CO i NH wiązań peptydowych sąsiadujących łańcuchów polipeptydowych. Jeżeli łańcuchy polipeptydowe tworzące strukturę b idą w tym samym kierunku (tj. końcówki C i N pokrywają się) – równoległa struktura b; jeśli odwrotnie - antyrównoległa struktura b. Rodniki boczne jednej warstwy umieszcza się pomiędzy rodnikami bocznymi innej warstwy. Jeśli jeden łańcuch polipeptydowy zgina się i biegnie równolegle do siebie, to jest to antyrównoległa struktura krzyżowa typu b. Wiązania wodorowe w strukturze b-cross powstają pomiędzy grupami peptydowymi pętli łańcucha polipeptydowego.

Zawartość a-helis w dotychczas badanych białkach jest niezwykle zmienna. W niektórych białkach, na przykład mioglobinie i hemoglobinie, a-helisa leży u podstaw struktury i stanowi 75%, w lizozymie - 42%, w pepsynie tylko 30%. Inne białka, na przykład enzym trawienny chymotrypsyna, są praktycznie pozbawione struktury a-helikalnej, a znaczna część łańcucha polipeptydowego mieści się w warstwowych strukturach b. Wspomagające białka tkankowe, kolagen (białko ścięgien i skóry), fibroina (białko jedwabiu naturalnego) mają konfigurację b łańcuchów polipeptydowych.

Udowodniono, że tworzenie α-helis ułatwiają struktury glu, ala, leu, a struktury β met, val, ile; w miejscach, w których zgina się łańcuch polipeptydowy - gly, pro, asn. Uważa się, że sześć skupionych reszt, z których cztery przyczyniają się do powstania helisy, można uznać za centrum helikalizacji. Z tego centrum następuje wzrost helis w obu kierunkach do odcinka - tetrapeptydu, składającego się z reszt zapobiegających tworzeniu się tych helis. Podczas tworzenia struktury β rolę starterów pełnią trzy z pięciu reszt aminokwasowych, które przyczyniają się do powstania struktury β.

W większości białek strukturalnych dominuje jedna ze struktur drugorzędowych, o czym decyduje ich skład aminokwasowy. Białkiem strukturalnym zbudowanym głównie w formie α-helisy jest α-keratyna. Sierść zwierzęca (futro), pióra, kolce, pazury i kopyta składają się głównie z keratyny. Jako składnik włókien pośrednich, keratyna (cytokeratyna) jest niezbędnym składnikiem cytoszkieletu. W keratynach większość łańcucha peptydowego jest złożona w prawoskrętną α-helisę. Dwa łańcuchy peptydowe tworzą jedną lewą stronę super spirala. Superskręcone dimery keratyny łączą się w tetramery, które agregują, tworząc protofibryle o średnicy 3 nm. Na koniec tworzy się osiem protofibryli mikrofibryle o średnicy 10 nm.

Włosy zbudowane są z tych samych włókienek. Zatem w pojedynczym włóknie wełny o średnicy 20 mikronów splecione są miliony włókienek. Poszczególne łańcuchy keratynowe są usieciowane licznymi wiązaniami dwusiarczkowymi, co nadaje im dodatkową wytrzymałość. Podczas trwałej ondulacji zachodzą następujące procesy: najpierw mostki dwusiarczkowe ulegają zniszczeniu poprzez redukcję tiolami, a następnie, aby nadać włosom wymagany kształt, są one suszone poprzez ogrzewanie. Jednocześnie w wyniku utleniania tlenem z powietrza powstają nowe mostki dwusiarczkowe, które zachowują kształt fryzury.

Jedwab pozyskiwany jest z kokonów gąsienic jedwabników ( Bombyx Mori) i gatunki pokrewne. Główne białko jedwabiu, fibroina, ma strukturę antyrównoległej warstwy złożonej, a same warstwy są ułożone równolegle do siebie, tworząc liczne warstwy. Ponieważ w strukturach złożonych łańcuchy boczne reszt aminokwasowych są zorientowane pionowo w górę i w dół, w przestrzeniach pomiędzy poszczególnymi warstwami mogą zmieścić się tylko zwarte grupy. Tak naprawdę fibroina składa się w 80% z glicyny, alaniny i seryny, tj. trzy aminokwasy charakteryzujące się minimalnymi rozmiarami łańcuchów bocznych. Cząsteczka fibroiny zawiera typowy powtarzający się fragment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Zaburzona konformacja. Regiony cząsteczki białka, które nie należą do struktur helikalnych lub pofałdowanych, nazywane są nieuporządkowanymi.

Struktura ponadwtórna. Regiony strukturalne alfa helikalne i beta w białkach mogą oddziaływać ze sobą i między sobą, tworząc zespoły. Struktury ponadwtórne występujące w białkach natywnych są najbardziej korzystne energetycznie. Należą do nich superskręcona α-helisa, w której dwie α-helisy są skręcone względem siebie, tworząc lewoskrętną superhelisę (bakteriorodopsyna, hemerytryna); naprzemienne fragmenty α-helikalne i β-strukturalne łańcucha polipeptydowego (na przykład wiązanie βαβαβ Rossmanna, występujące w regionie wiążącym NAD+ cząsteczek enzymu dehydrogenazy); antyrównoległa trójniciowa struktura β (βββ) nazywana jest β-zygzakiem i występuje w wielu enzymach drobnoustrojów, pierwotniaków i kręgowców.

Regularne struktury drugorzędowe białek

Struktury wtórne wyróżniają się regularnym, okresowym kształtem (konformacją) łańcucha głównego, z różnorodną konformacją grup bocznych.

Struktura drugorzędowa RNA

Przykłady struktur wtórnych obejmują pętlę łodygi i pseudowęzeł.

Struktury drugorzędowe w mRNA służą do regulacji translacji. Na przykład insercja niezwykłych aminokwasów selenometioniny i pirolizyny do białek zależy od pętli łodygi zlokalizowanej w nieulegającym translacji regionie 3. Pseudwęzły służą do zaprogramowanych zmian w ramce odczytu genów.

Zobacz także

• Struktura czwartorzędowa

Notatki

Fundacja Wikimedia.

2010.

Zobacz, co „Struktura wtórna białek” znajduje się w innych słownikach:

Struktura drugorzędowa to układ konformacyjny głównego łańcucha (angielski szkielet) makrocząsteczki (na przykład łańcucha polipeptydowego białka), niezależnie od konformacji łańcuchów bocznych lub powiązania z innymi segmentami. W opisie wtórnym... ...Wikipedii- - konfiguracja przestrzenna łańcucha polipeptydowego, powstająca w wyniku niekowalencyjnych oddziaływań pomiędzy grupami funkcyjnymi reszt aminokwasowych (struktury białkowe α i β)... Krótki słownik terminy biochemiczne

Różne sposoby zobrazowania trójwymiarowej struktury białka na przykładzie enzymu izomerazy triozofosforanowej. Po lewej stronie znajduje się model „patyka”, przedstawiający wszystkie atomy i wiązania między nimi; Kolory pokazują elementy. Motywy strukturalne przedstawiono pośrodku... Wikipedia

Struktura spinki do włosów- * struktura spinki do włosów lub łodyga i pętla. struktura drugorzędna w cząsteczce kwasu nukleinowego, w której komplementarne sekwencje w obrębie tej samej nici łączą się, tworząc dwuniciowy rdzeń, podczas gdy... Genetyka. Słownik encyklopedyczny

Struktura białka- głównymi jednostkami strukturalnymi (monomerami) białek są reszty aminokwasowe połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi w długie łańcuchy. Poszczególne łańcuchy mogą się przyciągać lub tworzyć pętle i wyginać się, dzięki czemu... ... Początki nowożytnych nauk przyrodniczych

Polimer- (Polimer) Definicja polimeru, rodzaje polimeryzacji, polimery syntetyczne Informacje o definicji polimeru, rodzaje polimeryzacji, polimery syntetyczne Spis treści Definicja Tło historyczne Nauka o typach polimeryzacji... ... Encyklopedia inwestorów

- (biopolimery) naturalne makrocząsteczki spełniające podstawowe role. rola w biolu. procesy. Do P.b. obejmują białka kwasy nukleinowe(NC) i polisacharydy. P. ur. tworzą podstawę strukturalną wszystkich żywych organizmów; wszystkie procesy zachodzące w komórce są powiązane z... ... Encyklopedia fizyczna

Rola białek w organizmie jest niezwykle duża. Co więcej, substancja może nosić taką nazwę dopiero po uzyskaniu określonej struktury. Do tej pory jest to polipeptyd, po prostu łańcuch aminokwasów, który nie może spełniać swoich zamierzonych funkcji. W widok ogólny Struktura przestrzenna białek (pierwotna, wtórna, trzeciorzędowa i domenowa) to ich struktura trójwymiarowa. Ponadto najważniejsze dla organizmu są struktury drugorzędowe, trzeciorzędowe i domenowe.

Warunki wstępne badania struktury białek

Wśród metod badania struktury chemikalia Szczególną rolę odgrywa krystalografia rentgenowska. Dzięki niemu można uzyskać informacje o kolejności atomów w związkach molekularnych i ich organizacji przestrzennej. Mówiąc najprościej, dla pojedynczej cząsteczki można wykonać zdjęcie rentgenowskie, co stało się możliwe w latach 30. XX wieku.

To właśnie wtedy badacze odkryli, że wiele białek ma nie tylko strukturę liniową, ale może także znajdować się w helisach, cewkach i domenach. W wyniku wielu eksperymentów naukowych okazało się, że struktura drugorzędowa białka jest formą ostateczną dla białek strukturalnych i formą pośrednią dla enzymów i immunoglobulin. Oznacza to, że substancje, które docelowo mają strukturę trzeciorzędową lub czwartorzędową, na etapie swojego „dojrzewania” muszą również przejść przez etap tworzenia spirali charakterystyczny dla struktury wtórnej.

Tworzenie drugorzędowej struktury białka

Po zakończeniu syntezy polipeptydu na rybosomach w szorstkiej sieci endoplazmy komórkowej zaczyna się tworzyć drugorzędowa struktura białka. Sam polipeptyd jest długą cząsteczką, która zajmuje dużo miejsca i jest niewygodna w transporcie i wykonywaniu zamierzonych funkcji. Dlatego, aby zmniejszyć jego rozmiar i nadać mu szczególne właściwości, opracowuje się strukturę wtórną. Dzieje się to poprzez tworzenie helis alfa i arkuszy beta. W ten sposób otrzymuje się białko o strukturze drugorzędowej, które w przyszłości albo zmieni się w trzeciorzędowe i czwartorzędowe, albo w tej postaci będzie stosowane.

Organizacja struktury wtórnej

Jak wykazały liczne badania, drugorzędową strukturą białka jest albo helisa alfa, albo arkusz beta, albo naprzemienność regionów z tymi elementami. Ponadto struktura drugorzędowa jest metodą skręcania i helikalnego tworzenia cząsteczki białka. Jest to proces chaotyczny, który zachodzi w wyniku wiązań wodorowych powstających pomiędzy polarnymi regionami reszt aminokwasowych w polipeptydzie.

Struktura drugorzędna alfa helisy

Ponieważ w biosyntezie polipeptydów biorą udział tylko L-aminokwasy, tworzenie drugorzędowej struktury białka rozpoczyna się od skręcenia helisy zgodnie z ruchem wskazówek zegara (w prawo). Na jeden obrót helikalny przypada ściśle 3,6 reszt aminokwasowych, a odległość wzdłuż osi helikalnej wynosi 0,54 nm. Ten właściwości ogólne dla drugorzędowej struktury białka, która nie zależy od rodzaju aminokwasów biorących udział w syntezie.

Ustalono, że nie cały łańcuch polipeptydowy jest całkowicie helikalny. Jego struktura zawiera sekcje liniowe. W szczególności cząsteczka białka pepsyny ma tylko 30% spirali, lizozym - 42%, a hemoglobina - 75%. Oznacza to, że drugorzędowa struktura białka nie jest ściśle helisą, ale połączeniem jej odcinków z liniowymi lub warstwowymi.

Struktura wtórna warstwy beta

Drugim typem organizacji strukturalnej substancji jest warstwa beta, czyli dwie lub więcej nici polipeptydu połączonych wiązaniem wodorowym. To drugie występuje pomiędzy wolnymi grupami CO NH2. W ten sposób łączone są głównie białka strukturalne (mięśniowe).

Struktura białek tego typu jest następująca: jedna nić polipeptydu z oznaczeniem odcinków końcowych A-B jest równoległa do drugiej. Jedynym zastrzeżeniem jest to, że druga cząsteczka jest zlokalizowana antyrównolegle i jest oznaczona jako BA. Tworzy to warstwę beta, która może składać się z dowolnej liczby łańcuchów polipeptydowych połączonych wieloma wiązaniami wodorowymi.

Wiązanie wodorowe

Struktura drugorzędowa białka to wiązanie oparte na wielokrotnych polarnych oddziaływaniach atomów o różnych wskaźnikach elektroujemności. Największą zdolność do tworzenia takiego wiązania mają cztery pierwiastki: fluor, tlen, azot i wodór. Białka zawierają wszystko oprócz fluoru. Dlatego może tworzyć się wiązanie wodorowe i faktycznie się tworzy, umożliwiając łączenie łańcuchów polipeptydowych w warstwy beta i helisy alfa.

Występowanie wiązania wodorowego najłatwiej wytłumaczyć na przykładzie wody, która jest dipolem. Tlen niesie ze sobą silny ładunek ujemny i ze względu na jego wysoki poziom Polaryzacja O-H wiązania wodorowe są uważane za dodatnie. W tym stanie cząsteczki znajdują się w określonym środowisku. Co więcej, wiele z nich dotyka się i zderza. Następnie tlen z pierwszej cząsteczki wody przyciąga wodór z drugiej. I tak dalej w dół łańcucha.

Podobne procesy zachodzą w białkach: elektroujemny tlen wiązania peptydowego przyciąga wodór z dowolnej części innej reszty aminokwasowej, tworząc wiązanie wodorowe. Jest to słaba koniugacja polarna, której rozerwanie wymaga około 6,3 kJ energii.

Dla porównania, najsłabsze wiązanie kowalencyjne w białkach wymaga do rozerwania 84 kJ energii. Najsilniejszy wiązanie kowalencyjne będzie wymagało 8400 kJ. Jednak liczba wiązań wodorowych w cząsteczce białka jest tak duża, że ​​ich całkowita energia pozwala cząsteczce istnieć w agresywnych warunkach i zachować swoją strukturę przestrzenną. Dlatego istnieją białka. Struktura tego typu białka zapewnia siłę potrzebną do funkcjonowania mięśni, kości i więzadeł. Znaczenie struktury drugorzędowej białek dla organizmu jest ogromne.