Egenskaper til aminosyrer kan deles inn i to grupper: kjemisk og fysisk.

Kjemiske egenskaper til aminosyrer

Avhengig av forbindelsene kan aminosyrer ha forskjellige egenskaper.

Aminosyreinteraksjoner:

Aminosyrer, som amfotere forbindelser, danner salter med både syrer og alkalier.

Hvordan karboksylsyrer aminosyrer danner funksjonelle derivater: salter, estere, amider.

Interaksjon og egenskaper til aminosyrer med grunner:
Det dannes salter:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natriumsalt + 2-aminoeddiksyre Natriumsalt av aminoeddiksyre (glycin) + vann

Interaksjon med alkoholer:

Aminosyrer kan reagere med alkoholer i nærvær av hydrogenkloridgass, og blir til ester. Aminosyreestere har ikke en bipolar struktur og er flyktige forbindelser.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Metylester / 2-aminoeddiksyre /

Interaksjon ammoniakk:

Amider dannes:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interaksjon av aminosyrer med sterke syrer:

Vi får salter:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → Cl (eller HOOC-CH2-NH2*HCl)

Dette er de grunnleggende kjemiske egenskapene til aminosyrer.

Fysiske egenskaper til aminosyrer

La oss liste de fysiske egenskapene til aminosyrer:

• Fargeløs
• Har en krystallinsk form
• De fleste aminosyrer har en søt smak, men avhengig av radikal (R) kan de være bitre eller smakløse
• Lettløselig i vann, men dårlig løselig i mange organiske løsemidler
• Aminosyrer har egenskapen til optisk aktivitet
• Smelter under dekomponering ved temperaturer over 200°C
• Ikke-flyktig
• Vandige løsninger av aminosyrer i sure og alkaliske miljøer leder elektrisk strøm

Alle naturlige aminosyrer kan deles inn i følgende hovedgrupper:

1) alifatiske mettede aminosyrer(glycin, alanin);

2) svovelholdige aminosyrer(cystein);

3) aminosyrer med en alifatisk hydroksylgruppe(serin);

4) aromatiske aminosyrer(fenylalanin, tyrosin);

5) aminosyrer med syreradikal(glutaminsyre);

6) aminosyrer med basisk radikal(lysin).

Isomerisme. I alle a-aminosyrer, bortsett fra glycin, er a-karbonatomet koblet til fire forskjellige substituenter, så alle disse aminosyrene kan eksistere i form av to isomerer, som er speilbilder av hverandre.

Kvittering. 1. Hydrolyse av proteiner produserer vanligvis komplekse blandinger av aminosyrer. Det er imidlertid utviklet en rekke metoder som gjør det mulig å oppnå individuelle rene aminosyrer fra komplekse blandinger.

2. Erstatning av halogen med aminogruppe i de tilsvarende halogensyrene. Denne metoden for å oppnå aminosyrer er fullstendig analog med å oppnå aminer fra halogenderivater av alkaner og ammoniakk:

Fysiske egenskaper. Aminosyrer er faste krystallinske stoffer, svært løselige i vann og lett løselige i organiske løsemidler. Mange aminosyrer har en søt smak. De smelter ved høye temperaturer og brytes vanligvis ned i prosessen. De kan ikke gå inn i en damptilstand.

Kjemiske egenskaper. Aminosyrer er organiske amfotere forbindelser. De inneholder to funksjonelle grupper av motsatt natur i molekylet: en aminogruppe med grunnleggende egenskaper og en karboksylgruppe med sure egenskaper. Aminosyrer reagerer med både syrer og baser:

Når aminosyrer løses opp i vann, fjerner karboksylgruppen et hydrogenion, som kan feste seg til aminogruppen. Dette skaper indre salt, hvis molekyl er et bipolart ion:

Syre-base transformasjoner av aminosyrer i forskjellige miljøer kan representeres ved følgende diagram:

Vandige løsninger av aminosyrer har et nøytralt, alkalisk eller surt miljø avhengig av antall funksjonelle grupper. Dermed danner glutaminsyre en sur løsning (to -COOH-grupper, en -NH 2), lysin danner en alkalisk løsning (en -COOH-gruppe, to -NH 2).

Aminosyrer kan reagere med alkoholer i nærvær av hydrogenkloridgass for å danne en ester:

Den viktigste egenskapen til aminosyrer er deres evne til å kondensere for å danne peptider.

Peptider. Peptider. er kondensasjonsproduktene av to eller flere aminosyremolekyler. To aminosyremolekyler kan reagere med hverandre for å eliminere et vannmolekyl og danne et produkt der fragmentene er koblet sammen peptidbinding-CO-NH-.

Den resulterende forbindelsen kalles et dipeptid. Et dipeptidmolekyl, som aminosyrer, inneholder en aminogruppe og en karboksylgruppe og kan reagere med ett aminosyremolekyl til:

Reaksjonsproduktet kalles et tripeptid. Prosessen med å øke peptidkjeden kan i prinsippet fortsette i det uendelige (polykondensasjon) og føre til stoffer med svært høy molekylvekt (proteiner).

Hovedegenskapen til peptider er evnen til å hydrolysere. Under hydrolyse oppstår fullstendig eller delvis spaltning av peptidkjeden og det dannes kortere peptider med lavere molekylvekt eller α-aminosyrer som utgjør kjeden. Analyse av produktene av fullstendig hydrolyse lar oss bestemme aminosyresammensetningen til peptidet. Fullstendig hydrolyse oppstår når peptidet varmes opp i lang tid med konsentrert saltsyre.

Hydrolyse av peptider kan forekomme i et surt eller alkalisk miljø, så vel som under påvirkning av enzymer. Aminosyresalter dannes i sure og alkaliske miljøer:

Enzymatisk hydrolyse er viktig fordi det skjer selektivt, T . e. tillater spaltning av strengt definerte deler av peptidkjeden.

Kvalitative reaksjoner på aminosyrer. 1) Alle aminosyrer er oksidert ninhydrin med dannelsen av produkter farget blå-fiolett. Denne reaksjonen kan brukes til å kvantifisere aminosyrer ved spektrofotometri. 2) Når aromatiske aminosyrer varmes opp med konsentrert salpetersyre, oppstår nitrering av benzenringen og forbindelser farges inn gul. Denne reaksjonen kalles xantoprotein(fra gresk xanthos - gul).

Ekorn. Proteiner er naturlige polypeptider med høy molekylvekt (fra 10 000 til titalls millioner). De er en del av alle levende organismer og utfører en rekke biologiske funksjoner.

Struktur. Fire nivåer kan skilles i strukturen til polypeptidkjeden. Den primære strukturen til et protein er en spesifikk sekvens av aminosyrer i en polypeptidkjede. Peptidkjeden har en lineær struktur i bare et lite antall proteiner. I de fleste proteiner er peptidkjeden foldet på en bestemt måte i rommet.

Sekundær struktur er konformasjonen av polypeptidkjeden, dvs. måten kjeden er vridd i rommet på grunn av hydrogenbindinger mellom NH- og CO-grupper. Hovedmetoden for å legge en kjede er en spiral.

Den tertiære strukturen til et protein er en tredimensjonal konfigurasjon av en vridd helix i rommet. Den tertiære strukturen dannes på grunn av disulfidbroer -S-S- mellom cysteinrester lokalisert på forskjellige steder i polypeptidkjeden. Også involvert i dannelsen av den tertiære strukturen ioniske interaksjoner motsatt ladede grupper NH 3 + og COO- og hydrofobe interaksjoner, dvs. proteinmolekylets tendens til å folde seg slik at de hydrofobe hydrokarbonrestene er inne i strukturen.

Tertiær struktur er den høyeste formen for romlig organisering av proteiner. Imidlertid har noen proteiner (for eksempel hemoglobin). kvartær struktur, som dannes på grunn av samspillet mellom forskjellige polypeptidkjeder.

Fysiske egenskaper proteiner er svært forskjellige og bestemmes av deres struktur. Av fysiske egenskaper Proteiner er delt inn i to klasser: kuleformede proteiner løses opp i vann eller danne kolloide løsninger, fibrillære proteiner uløselig i vann.

Kjemiske egenskaper. 1 . Ødeleggelsen av den sekundære og tertiære strukturen til et protein mens den primære strukturen opprettholdes kalles denaturering . Det oppstår ved oppvarming, endringer i surheten i miljøet eller eksponering for stråling. Et eksempel på denaturering er koagulering av eggehviter når egg kokes. Denaturering kan være reversibel eller irreversibel. Irreversibel denaturering kan være forårsaket av dannelse av uløselige stoffer når proteiner utsettes for salter av tungmetaller - bly eller kvikksølv.

2. Proteinhydrolyse er den irreversible ødeleggelsen av primærstrukturen i en sur eller alkalisk løsning med dannelse av aminosyrer. Ved å analysere hydrolyseprodukter er det mulig å bestemme den kvantitative sammensetningen av proteiner.

3. For proteiner er flere kjent kvalitative reaksjoner. Alle forbindelser som inneholder en peptidbinding gir en fiolett farge når de utsettes for kobber (II) salter i en alkalisk løsning. Denne reaksjonen kalles biuret. Proteiner som inneholder aromatiske aminosyrerester (fenylalanin, tyrosin) gir en gul farge når de utsettes for konsentrert salpetersyre (xantoprotein reaksjon).

Biologisk betydning av proteiner:

1. Alt kjemiske reaksjoner oppstår i kroppen i nærvær av katalysatorer - enzymer. Alle kjente enzymer er proteinmolekyler. Proteiner er veldig kraftige og selektive katalysatorer. De fremskynder reaksjoner millioner av ganger, og hver reaksjon har sitt eget enzym.

2. Noen proteiner utfører transportfunksjoner og transporterer molekyler eller ioner til steder for syntese eller akkumulering. For eksempel proteinet som finnes i blodet hemoglobin frakter oksygen til vev, og protein myoglobin lagrer oksygen i musklene.

3. Proteiner er byggesteinene i cellene. Støtte-, muskel- og integumentært vev er bygget av dem.

4. Proteiner spiller en viktig rolle i kroppens immunsystem. Det er spesifikke proteiner (antistoffer), som er i stand til å gjenkjenne og binde fremmedlegemer - virus, bakterier, fremmede celler.

5. Reseptorproteiner oppfatter og overfører signaler som kommer fra naboceller eller fra miljø. For eksempel oppfattes effekten av lys på netthinnen i øyet av fotoreseptoren rhodopsin. Reseptorer aktivert av lavmolekylære stoffer som acetylkolin overfører nerveimpulser ved knutepunktene til nervecellene.

Fra listen ovenfor over funksjoner til proteiner er det klart at proteiner er avgjørende for enhver organisme og er derfor den viktigste komponenten i mat. Under fordøyelsesprosessen hydrolyseres proteiner til aminosyrer, som tjener som utgangsmateriale for syntese av proteiner som er nødvendige for en gitt organisme. Det er aminosyrer som kroppen ikke er i stand til å syntetisere selv og får dem kun med mat. Disse aminosyrene kalles uerstattelig.

Foredrag: Generell informasjon om polymerer og deres klassifisering.

Alle α-aminosyrer, unntatt glycin, inneholder et kiralt α-karbonatom og kan forekomme som enantiomerer:

Det er vist at nesten alle naturlige -aminosyrer har samme relative konfigurasjon ved -karbonatomet. -Karbonatomet til (-)-serin ble konvensjonelt tildelt L-konfigurasjon og -karbonatom til (+)-serin - D-konfigurasjon. Dessuten, hvis Fischer-projeksjonen av en aminosyre er skrevet slik at karboksylgruppen er plassert øverst og R nederst, så L-aminosyrer, vil aminogruppen være til venstre, og D- aminosyrer - til høyre. Fischers skjema for å bestemme aminosyrekonfigurasjon gjelder for alle α-aminosyrer som har et kiralt α-karbonatom.

Av figuren er det tydelig at L-aminosyre kan være høyredreiende (+) eller venstredreiende (-) avhengig av radikalets natur. De aller fleste aminosyrer som finnes i naturen er L-rad. Deres enantiomorfer, dvs. D-aminosyrer syntetiseres kun av mikroorganismer og kalles "unaturlige" aminosyrer.

I henhold til (R,S) nomenklatur har de fleste "naturlige" eller L-aminosyrer S-konfigurasjonen.

L-isoleucin og L-treonin, som hver inneholder to kirale sentre per molekyl, kan være et hvilket som helst medlem av et par diastereomerer avhengig av konfigurasjonen ved -karbonatomet. De riktige absolutte konfigurasjonene av disse aminosyrene er gitt nedenfor.

SYREBASEREGENSKAPER TIL AMINOSYRER

Aminosyrer er amfotere stoffer som kan eksistere i form av kationer eller anioner. Denne egenskapen forklares av tilstedeværelsen av både sure ( - TAKK), og hoved ( -NH 2 ) grupper i samme molekyl. I svært sure løsninger N.H. 2 Syregruppen protoneres og syren blir til et kation. I sterkt alkaliske løsninger deprotoneres karboksylgruppen i aminosyren og syren omdannes til et anion.

I fast tilstand eksisterer aminosyrer i form zwitterioner (bipolare ioner, indre salter). I zwitterioner overføres et proton fra karboksylgruppen til aminogruppen:

Hvis du plasserer en aminosyre i et ledende medium og senker et par elektroder der, vil aminosyren i sure løsninger migrere til katoden, og i alkaliske løsninger - til anoden. Ved en viss pH-verdi som er karakteristisk for en gitt aminosyre, vil den ikke bevege seg verken til anoden eller til katoden, siden hvert molekyl er i form av et zwitterion (bærer både en positiv og negativ ladning). Denne pH-verdien kalles isoelektrisk punkt(pI) av en gitt aminosyre.

REAKSJONER AV AMINOSYRER

De fleste reaksjonene som aminosyrer gjennomgår i laboratoriet ( in vitro), karakteristisk for alle aminer eller karboksylsyrer.

1. dannelse av amider ved karboksylgruppen. Når karbonylgruppen til en aminosyre reagerer med aminogruppen til et amin, skjer en polykondensasjonsreaksjon av aminosyren parallelt, noe som fører til dannelse av amider. For å forhindre polymerisering blokkeres aminogruppen i syren slik at kun aminogruppen i aminet reagerer. Til dette formål brukes karbobenzyloksyklorid (karbobenzyloksyklorid, benzylklorformiat). gnir-butoksykarboksazid osv. For å reagere med et amin aktiveres karboksylgruppen ved å behandle den med etylklorformiat. Beskyttende gruppe deretter fjernet ved katalytisk hydrogenolyse eller ved påvirkning av en kald løsning av hydrogenbromid i eddiksyre.

2. dannelse av amider ved aminogruppen. Når aminogruppen til en aminosyre acyleres, dannes det et amid.

Reaksjonen går bedre i basismediet, siden dette sikrer en høy konsentrasjon av fritt amin.

3. dannelse av estere. Karboksylgruppen til en aminosyre forestres lett ved konvensjonelle metoder. For eksempel fremstilles metylestere ved å føre tørr hydrogenkloridgass gjennom en løsning av aminosyren i metanol:

Aminosyrer er i stand til polykondensasjon, noe som resulterer i dannelsen av polyamid. Polyamider som består av -aminosyrer kalles peptider eller polypeptider . Amidbindingen i slike polymerer kalles peptid kommunikasjon. Polypeptider med en molekylvekt på minst 5000 kalles proteiner . Proteiner inneholder omtrent 25 forskjellige aminosyrer. Når et gitt protein hydrolyseres, kan alle disse aminosyrene eller noen av dem dannes i visse proporsjoner som er karakteristiske for et individuelt protein.

Den unike sekvensen av aminosyrerester i kjeden som ligger i et gitt protein kalles primær proteinstruktur . Egenskaper ved vridende kjeder av proteinmolekyler ( gjensidig ordning fragmenter i rommet) kalles sekundær struktur av proteiner . Polypeptidkjeder av proteiner kan kobles til hverandre for å danne amid-, disulfid-, hydrogen- og andre bindinger på grunn av aminosyresidekjeder. Som et resultat vrir spiralen seg til en ball. Denne strukturelle funksjonen kalles protein tertiær struktur . For å vise biologisk aktivitet, må noen proteiner først danne et makrokompleks ( oligoprotein), bestående av flere komplette proteinunderenheter. Kvartær struktur bestemmer graden av assosiasjon av slike monomerer i det biologisk aktive materialet.

Proteiner er delt inn i to store grupper - fibrillære (forholdet mellom lengden av molekylet og bredden er større enn 10) og kuleformet (forhold mindre enn 10). Fibrillære proteiner inkluderer kollagen , det mest tallrike proteinet i virveldyr; det står for nesten 50 % av tørrvekten til brusk og omtrent 30 % av det faste stoffet i bein. I de fleste reguleringssystemer for planter og dyr utføres katalyse av kuleproteiner, som kalles enzymer .

Aminosyrer(synonym aminokarboksylsyrer) - organiske (karboksylsyrer) inneholdende en eller flere aminogrupper; den viktigste strukturelle delen av et proteinmolekyl.

Avhengig av plasseringen av aminogruppen i karbonkjeden i forhold til karboksylgruppen (det vil si ved det andre, tredje og så videre karbonatomer), er α-, β-, γ-aminosyrer og så videre. fornem. Mange aminosyrer finnes i levende organismer i fri form eller som en del av mer komplekse forbindelser. Beskrevet ca. 200 forskjellige naturlige aminosyrer, hvorav ca 20 er spesielt viktige, som inngår i proteiner (se). Alle aminosyrer som finnes i proteiner er α-aminosyrer og er ansvarlige for generell formel: RCH(NH 2)COOH, hvor R er et radikal som er forskjellig i forskjellige aminosyrer og er festet til det andre karbonatomet i kjeden. En aminogruppe er også knyttet til det samme karbonatomet. Dermed har dette karbonatomet 4 ulike substituenter og er asymmetrisk.

Allerede før oppdagelsen av aminosyrer som en spesiell klasse kjemiske substanser Franske kjemikere Vauquelin og Robiquet (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) isolerte krystallinsk asparagin fra aspargesjuice, som er et amid av asparaginsyre (se) og er en av aminosyrene i proteiner.

Den første naturlige aminosyren (cystin) ble oppdaget i 1810 i urinsteiner av Wollaston (W.H.); I 1819 isolerte J. L. Proust, mens han eksperimenterte med ostegjæring, leucinkrystaller. I 1820 oppnådde N. Braconnot glycin fra gelatinhydrolysat, som hadde en søt smak og ble kalt klebrig sukker; Først senere ble glycin klassifisert som en aminosyre. Braconneaus oppdagelse spilte en spesielt viktig rolle fordi det var det første tilfellet med å skaffe aminosyrer fra proteinhydrolysat; Deretter ble de gjenværende aminosyrene inneholdt i proteinmolekyler isolert og identifisert fra proteinhydrolysater.

Aminosyrer har en rekke generelle egenskaper: Dette er fargeløse, krystallinske stoffer, som vanligvis smelter med nedbrytning ved relativt høye temperaturer, søte, bitre eller milde på smak. Aminosyrer er amfotere elektrolytter, det vil si at de danner salter med både syrer og baser og har noen egenskaper som er karakteristiske for både organiske syrer og aminer. Naturlige α-aminosyrer kan rotere polarisasjonsplanet i varierende grad til høyre eller venstre avhengig av aminosyrenes natur og miljøforhold, men de tilhører alle L-serien, det vil si at de har samme konfigurasjon av α-karbonatomet og kan betraktes som derivater av henholdsvis L-alanin eller L-glyceraldehyd. Variasjonen av egenskaper og natur av radikalene til forskjellige aminosyrer bestemmer variasjonen og spesifikke egenskaper til både individuelle aminosyrer og proteinmolekylene de er inkludert i. Kjemisk struktur Og de viktigste egenskapene naturlige aminosyrer funnet i proteinhydrolysater er gitt i tabell. 1.

Tabell 1. Kjemisk struktur og fysisk-kjemiske egenskaper til de vanligste aminosyrene i levende natur

Navn	Rasjonelt navn	Formel	Molekylær vekt	Smeltepunkt	Løselighet i gram per 100 g vann ved t° 25°
a-aminopropionsyre		89,09	297° (med ekspansjon)	16,51
α-amino-δ-guanidinvalerinsyre		174,20	238° (med ekspansjon)	Lett løselig
y-aminoravsyreamid		132,12	236° (med ekspansjon)	3,11 (28°)
α-aminoravsyre		133,10	270°	0,50
α-aminoisovalerinsyre (α-amino-β-metylsmørsyre).		117,15	315° (med ekspansjon)	8,85
a-amino-β-imidazolylpropionsyre		155,16	277° (med ekspansjon)	4,29
Glycin (glykokol)	Aminoeddiksyre		75,07	290° (med ekspansjon)	24,99
δ-amid-a-aminoglutarsyre		146,15	185°	3,6 (18°)
α-aminoglutarsyre		147,13	249°	0,843
α-amino-β-metylvaleriansyre		131,17	284° (med ekspansjon)	4,117
a-aminoisokapronsyre		131,17	295° (med ekspansjon)	2,19
a-, e-Diaminokapronsyre		146,19	224° (med ekspansjon)	Lett løselig
a-amino-y-metyltiosmørsyre		149,21	283° (med ekspansjon)	3,35
y-hydrokypyrrolidin-a-karboksylsyre		131,13	270°	36,11
Pyrrolidin-α-karboksylsyre		115,13	222°	162,3
a-amino-β-hydroksypropionsyre		105,09	228° (med ekspansjon)	5,023
a-amino-β-paraoksyfenylpropionsyre		181,19	344° (med ekspansjon)	0,045
a-amino-β-hydroksysmørsyre		119,12	253° (med ekspansjon)	20,5
a-amino-β-indolylpropionsyre		204,22	282° (med ekspansjon)	1,14
a-amino-β-fenylpropionsyre		165,19	284°	2,985
a-amino-β-tiopropionsyre		121,15	178°	-
Di-a-amino-β-tiopropionsyre		240,29	261° (med ekspansjon)	0,011

Elektrokjemiske egenskaper

Med amfotere egenskaper (se Amfolytter), dissosierer aminosyrer i løsninger både av typen syredissosiasjon (avgi et hydrogenion og blir negativt ladet) og av typen alkalisk dissosiasjon (fester et H-ion og frigjør et hydroksylion) , og får dermed en positiv ladning. I et surt miljø øker den alkaliske dissosiasjonen av aminosyrer og dannelsen av salter med sure anioner oppstår. I et alkalisk miljø, tvert imot, oppfører aminosyrer seg som anioner, og danner salter med baser. Det har blitt fastslått at aminosyrer i løsninger er nesten fullstendig dissosiert og finnes i form av amfotere (bipolare) ioner, også kalt zwitterioner eller amphioner:

I et surt miljø fester det amfotere ion et hydrogenion, som undertrykker syredissosiasjon, og blir til et kation; i et alkalisk miljø med tilsetning av et hydroksylion undertrykkes alkalisk dissosiasjon, og det bipolare ionet blir et anion. Ved en viss pH-verdi i miljøet, som er forskjellig for ulike aminosyrer, utjevnes graden av syre- og alkalisk dissosiasjon for en gitt aminosyre, og i det elektriske feltet til aminosyrer beveger den seg ikke verken til katoden eller til anoden. Denne pH-verdien kalles det isoelektriske punktet (pI), som er lavere jo mer uttalt en gitt aminosyre er. syreegenskaper, og jo høyere aminosyren er, desto mer uttalt er dens grunnleggende egenskaper (se isoelektrisk punkt). Ved pI blir løseligheten til aminosyren minimal, noe som gjør det lettere å utfelle fra løsning.

Optiske egenskaper

Alle α-aminosyrer, med unntak av glycin (se), har et asymmetrisk karbonatom. Et slikt atom er alltid det andre, eller α-karbon, atomet, hvis alle fire valenser er okkupert av forskjellige grupper. I dette tilfellet er to stereoisomere former mulige, som er speilbilder av hverandre og er inkompatible med hverandre, som høyre og venstre hender. Diagrammet viser to stereoisomerer av aminosyren alanin i form av et tredimensjonalt bilde og dets tilsvarende projeksjon på et plan. Bildet til venstre anses konvensjonelt for å være venstre konfigurasjon (L), til høyre - høyre konfigurasjon (D). Slike konfigurasjoner tilsvarer venstre- og høyredreiende glyceraldehyd, som tas som hovedforbindelsen når konfigurasjonen av molekylene skal bestemmes. Det er vist at alle naturlige aminosyrer oppnådd fra proteinhydrolysater tilsvarer L-serien når det gjelder konfigurasjonen av α-karbonatomet, det vil si at de kan betraktes som derivater av L-alanin, hvor ett hydrogenatom i metylgruppen er erstattet med et mer komplekst radikal. Den spesifikke rotasjonen av polariseringsplanet for lys av individuelle aminosyrer avhenger både av egenskapene til hele molekylet som helhet, og av pH til løsningen, temperatur og andre faktorer.

Den spesifikke rotasjonen av de viktigste aminosyrene, deres isoelektriske punkter og indikatorer på syredissosiasjonskonstanter (pK a) er presentert i tabellen. 2.

Tabell 2. Spesifikk rotasjon av polarisasjonsplanet, tilsynelatende syredissosiasjonskonstanter og isoelektriske punkter for L-aminosyrer ved t° 25°

Aminosyre	Spesifikk rotasjon		Syredissosiasjonskonstanter			Isoelektrisk punkt pI
	vandig løsning	ved 5 n. saltsyreløsning	pK 1	pK 2	pK 3
Alanya	+1,6	+13,0	2,34	9,69		6,0
Arginin	+21,8	+48,1	2,18	9,09	13,2	10,9
Asparagin	-7,4	+37,8	2,02	8,80		5,4
Asparaginsyre	+6,7	+33,8	1,88	3,65	9,60	2,8
Valii	+6,6	33,1	2,32	9,62		6,0
Histidin	+59,8	+18,3	1,78	5,97	8,97	7,6
		2,34	9,60		6,0
Glutamin	+9,2	+46,5	2,17	9,13		5,7
Glutaminsyre	+17,7	+46,8	2,19	4,25	9,67	3,2
Isoleucin	+16,3	+51,8	2,26	9,62		5,9
Leucin	-14,4	+21,0	2,36	9,60		6,0
Lysin	+19,7	+37,9	2,20	8,90	10,28	9,7
Metionin	-14,9	+34,6	2,28	9,21		5,7
Oksyprolin	-99,6	-66,2	1,82	9,65		5,8
Proline	-99,2	-69,5	1,99	10,60		6,3
Serie	-7,9	+15,9	2,21	9,15		5,7
Tyrosin	-6,6	-18,1	2,20	9,11	10,07	5,7
Treonin	-33,9	-17,9	2,15	9,12		5,6
Tryptofan	-68,8	+5,7	2,38	9,39		5,9
Fenylalanin	-57,0	-7,4	1,83	9,13		5,5
Cystein	-20,0	+7,9	1,71	8,33	10,78	5,0
Cystin				2,01	8,02 pK4 = 8,71	5,0

Tidligere ble de optiske antipodene til L-aminosyrer, det vil si aminosyrer i D-serien, kalt "unaturlige", men nå er det funnet aminosyrer i D-serien i noen bakterieprodukter og antibiotika. Dermed består kapslene til sporebærende bakterier (Bac. subtilis, B. anthracis og andre) i stor grad av et polypeptid bygget av D-glutaminsyrerester. D-alanin og D-glutaminsyre er en del av mukopeptider som danner celleveggene til en rekke bakterier; valin, fenylalanin, ornitin og leucin i D-serien finnes i gramicidiner og mange andre peptider - antibiotika, etc. Stereoisomere aminosyrer skiller seg betydelig ut i deres biologiske egenskaper, de angripes av enzymer som kun er spesifikke for en viss optisk konfigurasjon, erstatter ikke eller bare delvis erstatter hverandre i metabolismen, og lignende D-isomerer (se), leucin (se), serin (se), tryptofan (se. ) og valin (q.v.) er veldig søte, mens L-stereoisomerene av alanin og serin er moderat søte, tryptofan er smakløst, og leucin og valin er bitre. Den karakteristiske "kjøttaktige" smaken av L-glutamin er fraværende i D-form. Syntetiske aminosyrer er vanligvis racemater, det vil si en blanding av like mengder D- og L-former. De er betegnet som DL-aminosyrer. Ved hjelp av noen spesielle reagenser eller behandling med visse enzymer, kan syntetiske aminosyrer separeres i D- og L-former eller bare en ønsket stereoisomer kan oppnås.

Klassifisering av aminosyrer

De karakteristiske egenskapene til individuelle aminosyrer bestemmes av sidekjeden, det vil si radikalet som ligger ved α-karbonatomet. Avhengig av strukturen til dette radikalet deles aminosyrer inn i alifatiske (disse inkluderer de fleste aminosyrer), aromatiske (fenylalanin og tyrosin), heterosykliske (histidin og tryptofan) og iminosyrer (se), der nitrogenatomet ligger ved a-karbonatom koblet til sidekjeden til en pyrrolidinring; disse inkluderer prolin og hydroksyprolin (se prolin).

Aminosyrer deles inn etter antall karboksyl- og amingrupper som følger.

Monoaminomonokarboksylaminosyrer inneholder en karboksyl- og en amingruppe; Disse inkluderer de fleste aminosyrer (deres pH er omtrent pH 6).

Monoaminodikarboksylaminosyrer inneholder to karboksyl- og en amingrupper. Asparaginsyre og glutaminsyre (se) har lett sure egenskaper.

Diaminomonokarboksylsyrer - arginin (se), lysin (se), histidin (se) og ornitin - i en vandig løsning dissosieres primært som baser.

I henhold til den kjemiske sammensetningen av substituentgruppene skilles de ut: hydroksyaminosyrer (inneholder en alkoholgruppe) - serin og treonin (se), svovelholdige aminosyrer (inneholder svovelatomer) - cystein, cystin (se) og metionin ( se); amider (se) av dikarboksylaminosyrer - asparagin (se) og glutamin (se) og lignende Aminosyrer med et hydrokarbonradikal, for eksempel alanin, leucin, valin og andre, gir proteiner hydrofobe egenskaper; hvis radikalet inneholder hydrofile grupper, som for eksempel i dikarboksylaminosyrer, gir de hydrofilisitet til proteinet.

I tillegg til de allerede nevnte aminosyrene (se tabell og relevante artikler), er det funnet mer enn 100 aminosyrer i vev til mennesker, dyr, planter og mikroorganismer, hvorav mange spiller en viktig rolle i levende organismer. Således spiller ornitin og citrullin (tilhørende diaminokarboksylaminosyrer) en viktig rolle i metabolismen, spesielt i syntesen av urea hos dyr (se arginin, urea). Høyere analoger av glutaminsyre er funnet i organismer: α-aminoadipinsyre med 6 karbonatomer og α-aminopimelinsyre med 7 karbonatomer. Oksylysin ble funnet i kollagen og gelatin:

har to asymmetriske karbonatomer. Blant de alifatiske mfinnes α-aminosmørsyre, norvalin (α-aminovalerianesyre) og norleucin (α-ampnokapronsyre). De to siste er oppnådd syntetisk, men finnes ikke i proteiner. Homoserin (α-amino-y-hydroksysmørsyre) er en høyere analog av serin. Følgelig er a-amino-y-tiosmørsyre, eller homocystein, en lignende analog av cystein. De to siste aminosyrene sammen med lantionin:

[HOOC-CH(NH2)-CH2-S-CH2-CH(NH2)-COOH]

og cystationin:

[NOOC-CH(NH2)-CH2-S-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH]

ta del i metabolismen av svovelholdige aminosyrer 2,4-dioksyfenylalanin (DOPA) er et mellomprodukt av metabolismen av fenylalanin (se) og tyrosin (se). Tyrosin produserer en aminosyre som 3,5-dijodtyrosin, et mellomprodukt i dannelsen av tyroksin (se). I fri tilstand og i sammensetningen av enkelte naturlige stoffer finnes aminosyrer som er metylert (se Metylering) ved nitrogen: metylglysin, eller sarkosin, samt metylhistidin, metyltryptofan, metyllysin. Sistnevnte ble nylig oppdaget i sammensetningen av kjernefysiske proteiner - histoner (se). Acetylerte derivater av aminosyrer, inkludert acetyl-lysin, i sammensetningen av histoner er også beskrevet.

I tillegg til α-aminosyrer i naturen, hovedsakelig i fri form og som en del av noen biologisk viktige peptider, finnes det aminosyrer som inneholder en aminogruppe ved andre karbonatomer. Disse inkluderer β-alanin (se Alanin), γ-aminosmørsyre (se Aminosmørsyrer), som spiller en viktig rolle i funksjonen til nervesystemet, δ-aminolevulinsyre, som er et mellomprodukt i syntesen av porfyriner. Aminosyrer inkluderer også taurin (H 2 N-CH 2 -CH 2 -SO 3 H), dannet i kroppen under metabolismen av cystein.

Innhenting av aminosyrer

Aminosyrer oppnås ved forskjellige metoder, noen av dem er designet spesielt for å oppnå visse aminosyrer. De vanligste generelle metodene for kjemisk syntese av aminosyrer er følgende.

1. Aminering av halogenidderivater av organiske syrer. Et halogenderivat (vanligvis en bromsubstituert syre) behandles med ammoniakk, som et resultat av at halogenet erstattes med en aminogruppe.

2. Innhenting av aminosyrer fra aldehyder ved å behandle dem med ammoniakk og hydrogencyanid eller cyanider. Som et resultat av denne behandlingen oppnås cyanohydrin, som amineres videre for å danne aminonitril; forsåpning av sistnevnte produserer en aminosyre.

3. Kondensering av aldehyder med glycinderivater, etterfulgt av reduksjon og hydrolyse.

Individuelle aminosyrer kan oppnås fra proteinhydrolysater i form av tungtløselige salter eller andre derivater. For eksempel avsettes cystin og tyrosin lett ved det isoelektriske punktet; diaminosyrer utfelles i form av salter av fosfowolframsyre, pikrin (lysin), flavian (arginin) og andre syrer; dikarboksylaminosyrer utfelles i form av kalsium- eller bariumsalter, glutaminsyre frigjøres i form av aminosyrehydroklorid i et surt miljø, asparaginsyre - i form av et kobbersalt, og så videre. For preparativ isolering av en rekke aminosyrer fra proteinhydrolysater brukes også kromatografi og elektroforese. For industrielle formål oppnås mange aminosyrer ved mikrobiologisk syntese, og isolerer dem fra kulturmediet til visse bakteriestammer.

Bestemmelse av aminosyrer

Som en generell reaksjon på aminosyrer brukes oftest en fargereaksjon med ninhydrin (se), som ved oppvarming gir en fiolett farge av forskjellige nyanser med forskjellige aminosyrer. Folins reagens (1,2-naftokinon-4-sulfonsyrenatrium), deaminering med salpetersyre med gasometrisk bestemmelse av frigjort nitrogen i henhold til Van Slyke brukes også (se Van Slyke metoder).

Bestemmelse av individuelle aminosyrer, samt aminosyresammensetningen av proteiner og frie aminosyrer i blod og andre væsker og vev i kroppen utføres vanligvis ved kromatografi på papir eller på ionebytterharpikser (se Kromatografi) eller elektroforese ( se). Disse metodene tillater kvalitativ og kvantitativ bestemmelse av små mengder (brøkdeler av et milligram) av enhver aminosyre ved å bruke referanseprøver av disse forbindelsene som "vitner" eller standarder. Vanligvis brukes automatiske aminosyreanalysatorer (se Autoanalyzers), som utfører en fullstendig aminosyreanalyse av prøver som inneholder bare noen få milligram aminosyre i løpet av noen få timer. En enda raskere og mer følsom metode for å bestemme aminosyrer er gasskromatografi av deres flyktige derivater.

Aminosyrer som kommer inn i menneske- og dyrekroppen med mat, hovedsakelig i form av diettprotein, inntar en sentral plass i nitrogenmetabolismen (se) og sørger for syntese i kroppen av egne proteiner og nukleinsyrer, enzymer, mange koenzymer, hormoner og andre biologisk viktige stoffer; i planter dannes alkaloider fra aminosyrer (se).

I blodet til mennesker og dyr opprettholdes normalt et konstant nivå av aminosyrer i fri form og som en del av små peptider. Humant plasma inneholder i gjennomsnitt 5-6 mg aminosyrenitrogen (ofte kalt aminonitrogen) per 100 ml plasma (se Restnitrogen). I erytrocytter er aminonitrogeninnholdet 11/2-2 ganger høyere, i cellene i organer og vev er det enda høyere. Omtrent 1 g aminosyrer skilles ut i urinen per dag (tabell 3). Med en rikelig og ubalansert proteindiett, med dysfunksjon av nyrer, lever og andre organer, samt med noen forgiftninger og arvelige forstyrrelser i aminosyremetabolismen, øker innholdet i blodet (hyperaminoacidemia) og merkbare mengder aminosyrer skilles ut. i urinen. (se Aminoaciduria).

Tabell 3. Innhold av frie aminosyrer i humant blodplasma og urin

Aminosyre	Blodplasma ( mg %)	Urin over 24 timer ( mg)
Aminosyre nitrogen	5,8	50-75
Alanya	3,4	21-71
Arginin	1,62	-
Asparaginsyre	0,03
Valin	2,88	4-6
Histidin	1,38	113-320
1,5	68-199
Glutaminsyre	0,70	8-40
Isoleucin	1,34	14-28
Leucin	1,86	9-26
Lysin	2,72	7-48
Metionin	0,52
Ornitin	0,72	-
Strede	2,36
Serie	1,12	27-73
Tyrosin	1,04	15-49
Treonin	1,67	15-53
Tryptofan	1,27	-
Cystin (+cystein)	1,47	10-21

Aktiv transport av aminosyrer

En viktig rolle i aminosyremetabolismen spilles av aktiv transport av aminosyrer mot en konsentrasjonsgradient. Denne mekanismen opprettholder aminosyrekonsentrasjonen i cellene på et høyere nivå. høy level enn konsentrasjonen deres i blodet, og regulerer også absorpsjonen av aminosyrer fra tarmen (under fordøyelsen av proteinmat) og deres reabsorpsjon fra nyretubuli etter filtrering av urin i Malpighian glomeruli. Aktiv transport av aminosyrer er assosiert med virkningen av spesifikke proteinfaktorer (permeaser og translokaser), som selektivt binder aminosyrer og utfører deres aktive overføring på grunn av nedbrytningen av energirike forbindelser. Den gjensidige konkurransen mellom noen aminosyrer seg imellom for aktiv transport og mangelen på den i andre aminosyrer viser at det er flere systemer for aktiv aminosyretransport - for individuelle grupper av aminosyrer. Dermed har cystin, arginin, lysin og ornitin et felles transportsystem og konkurrerer med hverandre i denne prosessen. Et annet transportsystem sørger for overføring av glycin, prolin og hydroksyprolin over membraner, og til slutt ser det tredje systemet ut til å være felles for en stor gruppe andre aminosyrer.

Aminosyrenes rolle i ernæring

Mennesker og dyr bruker nitrogen i stoffskiftet, som kommer fra mat i form av aminosyrer, hovedsakelig i proteiner, noen andre organiske forbindelser nitrogen, samt ammoniumsalter. Fra dette nitrogenet, gjennom prosessene med aminering og transaminering (se Transaminering), dannes ulike aminosyrer i kroppen. Noen aminosyrer kan ikke syntetiseres i dyrekroppen, og for å opprettholde livet må disse aminosyrene tilføres kroppen med mat. Slike aminosyrer kalles essensielle. Essensielle aminosyrer for mennesker: tryptofan (se), fenylalanin (se), lysin (se), treonin (se), valin (se), leucin (se), metionin (se) og isoleucin (se). ..). De resterende aminosyrene er klassifisert som essensielle, men noen av dem er kun betinget utskiftbare. Således dannes tyrosin i kroppen bare fra fenylalanin, og hvis sistnevnte tilføres i utilstrekkelige mengder, kan det være uerstattelig. På samme måte kan cystein og cystin dannes fra metionin, men er nødvendig når det er mangel på denne aminosyren. Arginin syntetiseres i kroppen, men hastigheten på syntesen kan være utilstrekkelig når det er et økt behov (spesielt med den aktive veksten av en ung organisme). Behovet for essensielle aminosyrer har blitt studert i studier på nitrogenbalanse, proteinsult, sporing av matinntak og mer. Behovet for dem kan imidlertid ikke måles nøyaktig og kan bare estimeres tilnærmet. I tabellen Tabell 4 gir data om anbefalte og absolutt tilstrekkelige mengder essensielle aminosyrer for mennesker. Behovet for essensielle aminosyrer øker i perioder med intens vekst av kroppen, med økt nedbrytning av proteiner i enkelte sykdommer.

Om en aminosyre er essensiell eller ikke-essensiell er ikke helt det samme for ulike organismer. For eksempel er arginin og histidin, som er ikke-essensielle aminosyrer for mennesker, essensielle for kyllinger, og histidin er også essensielt for rotter og mus. Autotrofe organismer (se), som inkluderer planter og mange bakterier, er i stand til å syntetisere alle nødvendige aminosyrer. Imidlertid krever en rekke bakterier tilstedeværelsen av visse aminosyrer i kulturmediet. Det er kjente arter eller stammer av bakterier som selektivt krever tilstedeværelse av visse aminosyrer. Slike mutantstammer, hvis vekst kun sikres ved å tilsette en viss syre til mediet, kalles auxotrofe (se Auxotrophic microorganisms). Auxotrofe stammer vokser på et ellers komplett medium med en hastighet proporsjonal med mengden tilsatt essensiell aminosyre, så de brukes noen ganger til mikrobiologisk bestemmelse av innholdet av denne aminosyren i visse biologiske materialer, for eksempel Guthrie-metoden (se).

En diettmangel på en av de essensielle aminosyrene fører til nedsatt vekst og generell dystrofi, men fravær av noen aminosyrer kan også gi spesifikke symptomer. Mangel på tryptofan gir derfor ofte pellagra-lignende fenomener, siden nikotinsyre dannes fra tryptofan i kroppen (hos forsøksrotter med mangel på tryptofan observeres uklarhet av hornhinnen, grå stær, hårtap og anemi); mangel på metionin fører til lever- og nyreskade; mangel på valin forårsaker nevrologiske symptomer og så videre.

Tilstrekkelig ernæring sikres ved et balansert innhold av individuelle aminosyrer i maten. Et overskudd av noen aminosyrer er også ugunstig. Overskudd av tryptofan fører til akkumulering av dets metabolske produkt, 3-hydroksyantranilsyre, som kan forårsake blæresvulster. Med et ubalansert kosthold kan et overskudd av noen aminosyrer forstyrre metabolismen eller bruken av andre aminosyrer og forårsake mangel på sistnevnte.

Patologi av aminosyremetabolisme

Den vanligste årsaken til amnoaciduri og hyperaminoaciduri er nyresykdom assosiert med nedsatt utskillelse og reabsorpsjon av aminosyrer. En rekke spesifikke forstyrrelser i aminosyremetabolismen er assosiert med arvelig mangel på visse enzymer involvert i deres metabolisme.

Således er en sjelden, men lenge kjent sykdom, alkaptonuri, forårsaket av en mangel i kroppen på enzymet homogentisinsyreoksidase (et av produktene fra middels tyrosinmetabolisme). Med alkaptonuri skilles homogentisinsyre ut i urinen, og når den oksideres i luft, blir den svart. Selv om alkaptonuri oppdages fra spedbarnsalderen, er kliniske lidelser mindre og koker bare ned til en større mottakelighet for en spesiell type artropati (okronose). En annen arvelig forstyrrelse av aminosyremetabolismen er fenylketonuri. Ved denne sykdommen er det mangel på eller fravær av enzymet fenylalanin-4-hydroksylase, som et resultat av at omdannelsen av fenylalanin til tyrosin er svekket; Tyrosin, som normalt ikke er en essensiell aminosyre, blir essensielt hos pasienter med fenylketonuri, siden det ikke kan dannes av fenylalanin. Fenylketonuri er assosiert med alvorlige kliniske lidelser, hvorav den viktigste er nedsatt hjerneutvikling og som et resultat alvorlig mental retardasjon, manifestert fra tidlig barndom. Årsaken til disse lidelsene er overdreven akkumulering av fenylalanin i blodet (hyperfenylalaninemi) og i urinen, spesielt akkumulering av dets metabolske produkter, spesielt fenylpyrodruesyre (fenylketonuri), som navnet på denne sykdommen kommer fra. For tiden reduseres utviklingen av nevrologiske lidelser forårsaket av fenylketonuri vellykket ved å foreskrive spedbarn en spesiell diett med svært lavt fenylalanininnhold. Noen av de viktigste arvelige forstyrrelsene i aminosyremetabolismen er presentert i tabell. 5.

Tabell 5. De viktigste arvelige forstyrrelsene i aminosyremetabolismen

Navn	Et enzym hvis mangel forårsaker metabolske forstyrrelser	Årsak til metabolsk forstyrrelse	Noen patologiske manifestasjoner
Tyrosinemi	n-hydroksyfenylpyrodruesyreoksidase	Manglende evne til å omdanne p-hydroksyfenylpyrodruesyre til homogentisinsyre	Alvorlig skade på leveren og nyretubuli, ofte dødelig i spedbarnsalderen
Histidinemi	Histidase (histidin-α-deaminase)	Manglende evne til å danne urocinsyre fra histidin. Økte blodnivåer og urinutskillelse av histidin og imidazolpyrodruesyre	Talefeil. Ofte en viss grad av mental retardasjon
Homocystinuri	Cystationinsyntetase (serin dehydratase)	Manglende evne til å danne cystationin fra homocystein og serin. Forhøyet serumhomocystin og metionin og unormal utskillelse av homocystin i urinen	Mental retardasjon, skjelettavvik, ectopia lentis, arteriell og venøs tromboembolisme
Cystationinuri	Cystationase (homoserin dehydratase)	Manglende evne til å bryte ned cystationin for å danne cystin, α-ketobutyrat og ammoniakk. Betydelig utskillelse av cystationin i urin og økt innhold i vev og serum	Noen ganger psykisk utviklingshemming og psykiske lidelser
Leucinose (lønnesirupsykdom)	Forgrenet karbonkjede ketosyredekarboksylase(r)	Nedsatt dekarboksylering av ketosyrer (α-keto-isovaleric, α-keto-β-methylvaleric and α-ketoisocapronic), som er produkter av deaminering av aminosyrene valin, isoleucin og leucin, og utskillelsen av disse ketosyrene og de tilsvarende aminosyrer i urinen	Den karakteristiske lukten av urin minner om lønnesirup. En progressiv nevrologisk sykdom med alvorlig hjernedegenerasjon, som vanligvis begynner kort tid etter fødselen og ender med døden i løpet av uker eller måneder. I mildere tilfeller, intermitterende angrep av toksisk encefalopati og utskillelse av de navngitte ketosyrene og aminosyrene i urinen
En av typene kretinisme med struma	Jodotyrosin deiodinase	Nedsatt avjodering av mono- og dijodtyrosin under syntesen av skjoldbruskhormon	En kraftig forstørrelse av skjoldbruskkjertelen, ledsaget av alvorlig hypotyreose
Hypervalinemi	Valin transaminase	Brudd på valintransaminering; økte nivåer i blodet og utskillelse i urinen	Utviklingsforstyrrelser og psykisk utviklingshemming
Isovaleric acidemi	Isovaleryl koenzym A dehydrogenase	Økte mengder isovalerinsyre (et deamineringsprodukt av valin) i blodet og urinen	Periodiske angrep av acidose og koma
Hyperprolinemi	Prolinoksidase	Økt seruminnhold og urinutskillelse av prolin på grunn av nedsatt omdannelse til Δ 1-pyrrolidin-5-karboksylat	I noen tilfeller, nedsatt nyrefunksjon og mental retardasjon
Oksyprolinemi	Oksyprolinoksidase	Nedsatt omdannelse av hydroksyprolin til Δ 1-pyrrolidin-3-hydroksy-5-karboksylat og økte nivåer av hydroksyprolin i serum og urin	Alvorlig mental retardasjon

Et spesielt sted er okkupert av uttalt aminoaciduri (se), som følge av forstyrrelse av aminosyretransport og følgelig deres absorpsjon fra nyretubuli og fra tarmen. Slike lidelser inkluderer cystinuri, diagnostisert ved utskillelse av cystin i urinen og dets avsetning i form av steiner og sedimenter i urinveiene. Faktisk er cystinuri assosiert med en lidelse felles system aktiv transport av fire aminosyrer - lysin, arginin, ornitin og cystin. Ved cystinuri frigjøres i gjennomsnitt mer enn 4 g av disse aminosyrene per dag, hvorav kun ca. 0,75 g er cystin, men det er cystin, på grunn av dens lave løselighet, som utfeller og forårsaker avsetning av steiner. Forstyrrelse av et annet aktivt transportsystem, felles for glycin, prolin og hydroksyprolin, fører til økt urinutskillelse av disse tre aminosyrene (uten tegn på kliniske lidelser). Til slutt er et brudd på et annet generelt aminosyretransportsystem, som tilsynelatende inkluderer en stor gruppe av alle andre aminosyrer, kalt Hartnup sykdom, assosiert med en rekke kliniske manifestasjoner som ikke er like i forskjellige tilfeller av sykdommen.

Anvendelse av aminosyrer

Aminosyrer er mye brukt i medisin og andre felt. Ulike sett med aminosyrer og proteinhydrolysater, beriket med individuelle aminosyrer, brukes til parenteral ernæring under operasjoner, tarmsykdommer og malabsorpsjon. Noen aminosyrer har spesifikke terapeutiske effekter for ulike lidelser. Så, metionin brukes til fettlever, skrumplever, etc.; glutaminsyre og γ-amino-smørsyre gir god effekt ved enkelte sykdommer i sentralnervesystemet (epilepsi, reaktive tilstander og så videre); histidin brukes noen ganger til å behandle pasienter med hepatitt, magesår og duodenalsår.

Aminosyrer brukes også som tilsetningsstoffer i mat. I praksis er de viktigste tilsetningene av lysin, tryptofan og metionin til matvarer med mangel på innhold av disse aminosyrene. Tilsetning av glutamin og dets salter til en rekke produkter gir dem en behagelig kjøttsmak, som ofte brukes i matlaging. I tillegg til menneskelig ernæring og bruk av aminosyrer i næringsmiddelindustrien, brukes de til dyrefôring, til fremstilling av kulturmedier i mikrobiologisk industri og som reagenser.

Histokjemiske metoder for å identifisere aminosyrer i vev

Reaksjoner for å identifisere aminosyrer i vev er hovedsakelig basert på identifisering av aminogrupper (NH 2 -), karboksyl (COOH-), sulfhydryl (SH-) og disulfid (SS-) grupper. Det er utviklet metoder for å identifisere individuelle aminosyrer (tyrosin, tryptofan, histidin, arginin). Aminosyreidentifikasjon utføres også ved å blokkere visse grupper. Det bør huskes at histokjemikeren vanligvis arbeider med denaturert protein, så resultatene av histokjemiske metoder er ikke alltid sammenlignbare med biokjemiske.

For å identifisere SH- og SS-grupper anses den beste reaksjonen å være med 2,2'-dioksy-6,6'-dinaftyldisulfid (DDD), basert på dannelsen av naftyldisulfid a bundet til et protein som inneholder SH-grupper. For å utvikle farge behandles preparatet med diazoniumsalt (sterk blå B eller sterk svart K), som kombineres med naftyldisulfid, og danner et azofargestoff som farger lokaliseringsområdene til SH- og SS-grupper i vev i nyanser fra rosa til blå -fiolett. Metoden gir mulighet for kvantitative sammenligninger. Vevet er fiksert i Carnoys væske, Bouins væske og formalin. De beste resultatene oppnås ved 24-timers fiksering i en 1% løsning av trikloreddiksyre i 80% alkohol, etterfulgt av vasking i en serie alkoholer med økende konsentrasjon (80, 90, 96%), deretter dehydrering og innstøping i parafin. Følgende reagenser kreves for reaksjonen: DDD, diazoniumsalt, 0,1 M veronalacetatbufferløsning (pH 8,5), 0,1 M fosfatbufferløsning (pH 7,4), etylalkohol, svovelsyreeter.

α-aminosyrer påvises ved bruk av ninhydrin-Schiff-reagens. Metoden er basert på interaksjonen av ninhydrin med aminogrupper (NH 2 -); det dannede aldehydet detekteres av Schiff-reagenset. Materialet er fiksert i formaldehyd, vannfri alkohol, Zenkers væske og innebygd i parafin. Reagenser som trengs: ninhydrin, Schiffs reagens, etylalkohol. Stoffer som inneholder α-aminogrupper er farget rosa-crimson. Spesifisiteten til reaksjonen er imidlertid kontroversiell, siden ikke bare a-aminosyrer, men også andre alifatiske aminer kan oksideres av ninhydrin.

Tyrosin, tryptofan, histidin påvises ved tetrazoniummetoden. Diazoniumsalter i et alkalisk miljø er i form av diazoniumhydroksider, som tilsettes de navngitte aminosyrene. For å forbedre fargen behandles seksjoner med β-naftol eller H-syre. Fiksering med formaldehyd og Carnoys væske. Nødvendige reagenser: tetrazotisert benzidin eller bedre sterk blå B, 0,1 M veronalacetatbufferløsning (pH 9,2); 0,1 n. HCl, H-syre eller β-naftol. Avhengig av reagens er seksjonene farget fiolettblå eller brune. Ved vurdering av resultatene må man huske på muligheten for tilsetning av fenol og aromatiske aminer til diazoniumhydroksid. Kontrollreaksjoner brukes til å differensiere aminosyrer.

Fra tilleggsmaterialer

Når du skrev sekvensen av aminosyrerester i en polypeptidkjede, foreslo International Union of Pure and Applied Chemistry og International Biochemical Union å bruke forkortede aminosyrenavn, vanligvis bestående av de tre første bokstavene i det fulle navnet til den tilsvarende aminosyren ( se tabell). Bruken av det internasjonale latiniserte standardsystemet av symboler og forkortelser gir store fordeler når det gjelder innsamling, bearbeiding og gjenfinning av vitenskapelig informasjon, og eliminerer feil ved oversettelse av tekster fra fremmedspråk etc. Samlede forkortelser kjemiske forbindelser, inkludert aminosyrer, er spesielt viktige ikke bare internasjonalt, men også for bruk i USSR, hvor vitenskapelig litteratur er publisert på dusinvis av språk, forskjellige i alfabet, ordforråd og stil av spesielle termer og deres forkortelser.

Forkortelser for frie aminosyrer bør ikke brukes i teksten til verk; dette er kun tillatt i tabeller, lister og diagrammer.

Der sekvensen av aminosyrerester i peptidkjeden er kjent, er symbolene til restene skrevet i rekkefølge, og forbinder dem med bindestreker; den kjeden eller delen av en kjede der sekvensen av aminosyrerester er ukjent er omsluttet i parentes, med symbolene til aminosyrerestene atskilt med komma. Når du skriver lineære peptider eller proteiner, plasseres symbolet på aminosyren som bærer en fri aminogruppe i venstre ende av den etablerte sekvensen (det vil si ved dens N-terminale ende), og symbolet på aminosyreresten som bærer en fri. karboksylgruppen er plassert i høyre ende (ved C-terminalen). Det er å foretrekke å avbilde en polypeptidkjede horisontalt i stedet for som en vertikalt arrangert sekvens. Aminosyresymboler angir naturlige (L-) former, deres antipoder - symbolet D-, som er plassert rett foran aminosyresymbolet, uten å skille det med en bindestrek (for eksempel Leu-DFen-Gly).

Symbolene for aminosyrer som er mindre vanlige i naturen er spesifikt angitt i hver publikasjon. Det anbefales å bare følge følgende prinsipper, for eksempel hydroksyaminosyrer (hydroksyaminosyrer): hydroksylysin (oksylysin) - Hyl (Oli) og så videre; allo-aminosyrer: allo-iso-leucin - aile (aIle), allo-oxylysin - aHyl (aOli); noraminosyrer: norvalin -Nva (Nva), norleucin - Nle (Nle), etc.

Bord. Forkortet stavemåte av aminosyresymboler vanligst i levende natur

Fullt navn på aminosyren	Internasjonale symboler	Symboler tatt i bruk i russiske vitenskapelige publikasjoner
Asparagin
Asparaginsyre
Asparaginsyre og l pi asparagin (hvis forskjellen ikke er etablert)
Hydroksyprolin
Histidin
Glutamin
Glutaminsyre
Glutaminsyre eller glutamin (med mindre det skilles)
Isoleucin
Metionin
Tryptofan
Fenylalanin

Bibliografi

Braunstein A. E. Biochemistry of amino acid metabolism, M., 1949, bibliogr.; Meister A. Biokjemi av aminosyrer, trans. fra engelsk, M., 1961; Greenstein J. P. a. Winitz M. Kjemi av aminosyrene, v. 1-3, N.Y.-L., 1961; Meister A. Biokjemi av aminosyrene, v. 1-2, N.Y., 1965; Nivard R. J. E. a. Tesser G. I. Aminosyrer og relaterte forbindelser, Comprehens. Biochem., v. 6, s. 143, 1965, bibliogr.; Nomenklatur for biologisk kjemi, trans. fra engelsk, red. A. E. Braunstein, V. 1, s. 13 og andre, M., 1968.

Histokjemiske metoder for å identifisere aminosyrer i vev

Lilly R. Patohistologiske teknikker og praktisk histokjemi, trans. fra engelsk, M., 1969, bibliogr.; Pierce E. Histochemistry, trans. fra engelsk, s. 73, M., 1962; Prinsipper og metoder for histocytokjemisk analyse og patologi, red. A.P. Avtsyna et al., Leningrad, 1971, bibliogr.

I. B. Zbarsky; R. A. Simakova (hovedsak), N. G. Budkovskaya.

Aminosyrer er hovedbyggematerialet til enhver levende organisme. Av natur er de de primære nitrogenholdige stoffene til planter, som syntetiseres fra jorda. Strukturen til aminosyrer avhenger av deres sammensetning.

Aminosyrestruktur

Hvert av dets molekyler har karboksyl- og amingrupper, som er koblet til et radikal. Hvis en aminosyre inneholder 1 karboksyl- og 1 aminogruppe, kan dens struktur angis med formelen presentert nedenfor.

Aminosyrer som har 1 syre og 1 alkalisk gruppe kalles monoaminomonokarboksylsyrer. I organismer syntetiseres også 2 karboksylgrupper eller 2 amingrupper og hvis funksjoner bestemmes. Aminosyrer som inneholder 2 karboksyl- og 1 amingrupper kalles monoaminodikarboksylsyre, og de som inneholder 2 amin og 1 karboksyl kalles diaminomonokarboksylsyre.

De er også forskjellige i strukturen til den organiske radikalen R. Hver av dem har sitt eget navn og struktur. Derav de forskjellige funksjonene til aminosyrer. Det er tilstedeværelsen av sure og alkaliske grupper som sikrer dens høye reaktivitet. Disse gruppene forbinder aminosyrer og danner en polymer - protein. Proteiner kalles også polypeptider på grunn av deres struktur.

Aminosyrer som byggematerialer

Et proteinmolekyl er en kjede av titalls eller hundrevis av aminosyrer. Proteiner er forskjellige i sammensetning, mengde og rekkefølge av aminosyrer, fordi antall kombinasjoner av 20 komponenter er nesten uendelig. Noen av dem har hele sammensetningen av essensielle aminosyrer, andre klarer seg uten en eller flere. Individuelle aminosyrer, en struktur hvis funksjoner ligner på proteinene i menneskekroppen, brukes ikke som matprodukter, siden de er dårlig løselige og ikke brytes ned av mage-tarmkanalen. Disse inkluderer proteinene til negler, hår, pels eller fjær.

Funksjonene til aminosyrer er vanskelig å overvurdere. Disse stoffene er hovednæringen i menneskets kosthold. Hvilken funksjon har aminosyrer? De øker veksten av muskelmasse, bidrar til å styrke ledd og leddbånd, gjenoppretter skadet kroppsvev og deltar i alle prosesser som skjer i menneskekroppen.

Essensielle aminosyrer

Bare fra kosttilskudd eller matprodukter kan du få Funksjoner i ferd med å danne sunne ledd, sterke muskler, vakkert hår er veldig viktige. Disse aminosyrene inkluderer:

• fenylalanin;
• lysin;
• treonin;
• metionin;
• valin;
• leucin;
• tryptofan;
• histidin;
• isoleucin.

Funksjoner av essensielle aminosyrer

Disse mursteinene utfører viktige funksjoner i funksjonen til hver celle i menneskekroppen. De er usynlige så lenge de kommer inn i kroppen i tilstrekkelige mengder, men deres mangel svekker betydelig funksjonen til hele kroppen.

1. Valine fornyer muskler og fungerer som en utmerket energikilde.
2. Histidin forbedrer blodsammensetningen, fremmer muskelgjenoppretting og vekst, og forbedrer leddfunksjonen.
3. Isoleucin hjelper produksjonen av hemoglobin. Kontrollerer mengden sukker i blodet, øker en persons energi og utholdenhet.
4. Leucin styrker immunforsvaret, overvåker nivået av sukker og leukocytter i blodet. Hvis nivået av leukocytter er for høyt: det senker dem og aktiverer kroppens reserver for å eliminere betennelse.
5. Lysin hjelper til med å absorbere kalsium, som bygger og styrker bein. Hjelper kollagenproduksjonen, forbedrer hårstrukturen. For menn er dette et utmerket anabole steroid, da det bygger muskler og øker mannlig styrke.
6. Metionin normaliserer funksjonen til fordøyelsessystemet og leveren. Deltar i nedbrytningen av fett, eliminerer toksikose hos gravide kvinner, og har en gunstig effekt på håret.
7. Treonin forbedrer funksjonen til mage-tarmkanalen. Øker immuniteten, deltar i dannelsen av elastin og kollagen. Treonin forhindrer fettavleiring i leveren.
8. Tryptofan er ansvarlig for menneskelige følelser. Produserer serotonin - lykkehormonet, og normaliserer dermed søvn og hever humøret. Demper appetitten, har en gunstig effekt på hjertemuskelen og arteriene.
9. Fenylalanin fungerer som en sender av signaler fra nerveceller til hjernen i hodet. Forbedrer humøret, undertrykker usunn appetitt, forbedrer hukommelsen, øker følsomheten, reduserer smerte.

En mangel på essensielle aminosyrer fører til hemmet vekst, metabolske forstyrrelser og redusert muskelmasse.

Ikke-essensielle aminosyrer

Dette er aminosyrer, hvis struktur og funksjoner produseres i kroppen:

• arginin;
• alanin;
• asparagin;
• glycin;
• prolin;
• taurin;
• tyrosin;
• glutamat;
• serin;
• glutamin;
• ornitin;
• cystein;
• karnitin

Funksjoner av ikke-essensielle aminosyrer

1. Cystein eliminerer giftige stoffer, deltar i dannelsen av hud og muskelvev, og er en naturlig antioksidant.
2. Tyrosin reduserer fysisk tretthet, øker stoffskiftet, eliminerer stress og depresjon.
3. Alanin tjener til muskelvekst og er en energikilde.
4. øker stoffskiftet og reduserer ammoniakkdannelse ved tung trening.
5. Cystin eliminerer smerte når leddbånd og ledd er skadet.
6. er ansvarlig for hjerneaktivitet; under langvarig fysisk aktivitet blir det til glukose og produserer energi.
7. Glutamin gjenoppretter muskler, forbedrer immunitet, øker stoffskiftet, forbedrer hjernefunksjonen og skaper veksthormon.
8. Glycin er nødvendig for muskelfunksjon, fettnedbrytning, stabilisering av blodtrykk og blodsukker.
9. Karnitin flytter fettsyrer inn i cellene, hvor de brytes ned for å frigjøre energi, noe som resulterer i forbrenning av overflødig fett og genererer energi.
10. Ornithin produserer veksthormon, er involvert i urindannelsesprosessen, bryter ned fettsyrer og bidrar til å produsere insulin.
11. Proline sørger for produksjon av kollagen, det er nødvendig for leddbånd og ledd.
12. Serin forbedrer immuniteten og produserer energi; det er nødvendig for rask metabolisme av fettsyrer og muskelvekst.
13. Taurin bryter ned fett, øker kroppens motstand og syntetiserer gallesalter.

Protein og dets egenskaper

Proteiner, eller proteiner, er høymolekylære forbindelser som inneholder nitrogen. Konseptet "protein", først utpekt av Berzelius i 1838, kommer fra det greske ordet og betyr "primær", som gjenspeiler den ledende rollen til proteiner i naturen. Variasjonen av proteiner gjør det mulig for et stort antall levende vesener å eksistere: fra bakterier til menneskekroppen. Det er betydelig flere av dem enn andre makromolekyler, fordi proteiner er grunnlaget for en levende celle. De utgjør omtrent 20 % av massen til menneskekroppen, mer enn 50 % av cellens tørre masse. Dette antallet forskjellige proteiner forklares av egenskapene til tjue forskjellige aminosyrer, som interagerer med hverandre og skaper polymermolekyler.

En enestående egenskap til proteiner er evnen til uavhengig å lage et spesifikt protein som er karakteristisk for et bestemt protein. romlig struktur. Proteiner er biopolymerer med peptidbindinger. Den kjemiske sammensetningen av proteiner er preget av et konstant gjennomsnittlig nitrogeninnhold på ca. 16%.

Liv, så vel som vekst og utvikling av kroppen, er umulig uten funksjonen til proteinaminosyrer for å bygge nye celler. Proteiner kan ikke erstattes av andre elementer; deres rolle i menneskekroppen er ekstremt viktig.

Funksjoner av proteiner

Behovet for proteiner ligger i følgende funksjoner:

• det er nødvendig for vekst og utvikling, da det er hovedbyggematerialet for å lage nye celler;
• kontrollerer stoffskiftet, hvor energi frigjøres. Etter å ha spist mat øker stoffskiftet, for eksempel hvis maten består av karbohydrater, akselererer metabolismen med 4%, hvis den består av proteiner - med 30%;
• regulere i kroppen på grunn av dens hydrofilisitet - evnen til å tiltrekke vann;
• styrke immunsystemet ved å syntetisere antistoffer som beskytter mot infeksjon og eliminerer trusselen om sykdom.

Produkter - kilder til proteiner

Menneskets muskler og skjelett består av levende vev som ikke bare fungerer, men som også fornyes gjennom livet. De kommer seg etter skade og beholder sin styrke og holdbarhet. For å gjøre dette trenger de veldig spesifikke næringsstoffer. Mat gir kroppen den energien den trenger for alle prosesser, inkludert muskelfunksjon, vevsvekst og reparasjon. Og protein i kroppen brukes både som energikilde og som byggemateriale.

Derfor er det veldig viktig å observere den daglige bruken i mat. Proteinrik mat: kylling, kalkun, mager skinke, svinekjøtt, biff, fisk, reker, bønner, linser, bacon, egg, nøtter. Alle disse produktene gir kroppen protein og gir den energien som er nødvendig for livet.