Aminosyrer. Egenskaper til aminosyrer

Alle naturlige aminosyrer kan deles inn i følgende hovedgrupper:

1) alifatiske mettede aminosyrer(glycin, alanin);

2) svovelholdige aminosyrer(cystein);

3) aminosyrer med en alifatisk hydroksylgruppe(serin);

4) aromatiske aminosyrer(fenylalanin, tyrosin);

5) aminosyrer med syreradikal(glutaminsyre);

6) aminosyrer med basisk radikal(lysin).

Isomerisme. I alle a-aminosyrer, bortsett fra glycin, er a-karbonatomet koblet til fire forskjellige substituenter, så alle disse aminosyrene kan eksistere i form av to isomerer, som er speilbilder av hverandre.

Kvittering. 1. Hydrolyse av proteiner produserer vanligvis komplekse blandinger av aminosyrer. Det er imidlertid utviklet en rekke metoder som gjør det mulig å oppnå individuelle rene aminosyrer fra komplekse blandinger.

2. Erstatning av halogen med aminogruppe i de tilsvarende halogensyrene. Denne metoden for å oppnå aminosyrer er fullstendig analog med å oppnå aminer fra halogenderivater av alkaner og ammoniakk:

Fysiske egenskaper. Aminosyrer er faste krystallinske stoffer, svært løselige i vann og lett løselige i organiske løsemidler. Mange aminosyrer har en søt smak. De smelter ved høye temperaturer og brytes vanligvis ned i prosessen. De kan ikke gå inn i en damptilstand.

Kjemiske egenskaper. Aminosyrer er organiske amfotere forbindelser. De inneholder to funksjonelle grupper av motsatt natur i molekylet: en aminogruppe med grunnleggende egenskaper og en karboksylgruppe med sure egenskaper. Aminosyrer reagerer med både syrer og baser:

Når aminosyrer løses opp i vann, fjerner karboksylgruppen et hydrogenion, som kan feste seg til aminogruppen. Dette skaper indre salt, hvis molekyl er et bipolart ion:

Syre-base transformasjoner av aminosyrer i forskjellige miljøer kan representeres ved følgende diagram:

Vandige løsninger av aminosyrer har et nøytralt, alkalisk eller surt miljø avhengig av antall funksjonelle grupper. Dermed danner glutaminsyre en sur løsning (to -COOH-grupper, en -NH 2), lysin danner en alkalisk løsning (en -COOH-gruppe, to -NH 2).

Aminosyrer kan reagere med alkoholer i nærvær av hydrogenkloridgass for å danne en ester:

Den viktigste eiendommen aminosyrer - deres evne til å kondensere for å danne peptider.

Peptider. Peptider. er kondensasjonsproduktene av to eller flere aminosyremolekyler. To aminosyremolekyler kan reagere med hverandre for å eliminere et vannmolekyl og danne et produkt der fragmentene er koblet sammen peptidbinding-CO-NH-.

Den resulterende forbindelsen kalles et dipeptid. Et dipeptidmolekyl, som aminosyrer, inneholder en aminogruppe og en karboksylgruppe og kan reagere med ett aminosyremolekyl til:

Reaksjonsproduktet kalles et tripeptid. Prosessen med å øke peptidkjeden kan i prinsippet fortsette i det uendelige (polykondensasjon) og føre til stoffer med svært høy molekylvekt (proteiner).

Hovedegenskapen til peptider er evnen til å hydrolysere. Under hydrolyse oppstår fullstendig eller delvis spaltning av peptidkjeden og det dannes kortere peptider med lavere molekylvekt eller α-aminosyrer som utgjør kjeden. Analyse av produktene av fullstendig hydrolyse lar oss bestemme aminosyresammensetningen til peptidet. Fullstendig hydrolyse oppstår når peptidet varmes opp i lang tid med konsentrert saltsyre.

Hydrolyse av peptider kan forekomme i et surt eller alkalisk miljø, så vel som under påvirkning av enzymer. Aminosyresalter dannes i sure og alkaliske miljøer:

Enzymatisk hydrolyse er viktig fordi det skjer selektivt, T . e. tillater spaltning av strengt definerte deler av peptidkjeden.

Kvalitative reaksjoner på aminosyrer. 1) Alle aminosyrer er oksidert ninhydrin med dannelsen av produkter farget blå-fiolett. Denne reaksjonen kan brukes til å kvantifisere aminosyrer ved spektrofotometri. 2) Når aromatiske aminosyrer varmes opp med konsentrert salpetersyre, oppstår nitrering av benzenringen og forbindelser farges inn gul. Denne reaksjonen kalles xantoprotein(fra gresk xanthos - gul).

Ekorn. Proteiner er naturlige polypeptider med høy molekylvekt (fra 10 000 til titalls millioner). De er en del av alle levende organismer og utfører en rekke biologiske funksjoner.

Struktur. Fire nivåer kan skilles i strukturen til polypeptidkjeden. Den primære strukturen til et protein er en spesifikk sekvens av aminosyrer i en polypeptidkjede. Peptidkjeden har en lineær struktur i bare et lite antall proteiner. I de fleste proteiner er peptidkjeden foldet på en bestemt måte i rommet.

Sekundær struktur er konformasjonen av polypeptidkjeden, dvs. måten kjeden er vridd i rommet på grunn av hydrogenbindinger mellom NH- og CO-grupper. Hovedmetoden for å legge en kjede er en spiral.

Den tertiære strukturen til et protein er en tredimensjonal konfigurasjon av en vridd helix i rommet. Den tertiære strukturen dannes på grunn av disulfidbroer -S-S- mellom cysteinrester lokalisert på forskjellige steder i polypeptidkjeden. Også involvert i dannelsen av den tertiære strukturen ioniske interaksjoner motsatt ladede grupper NH 3 + og COO- og hydrofobe interaksjoner, dvs. proteinmolekylets tendens til å folde seg slik at de hydrofobe hydrokarbonrestene er inne i strukturen.

Tertiær struktur er den høyeste formen for romlig organisering av proteiner. Imidlertid har noen proteiner (for eksempel hemoglobin). kvartær struktur, som dannes på grunn av samspillet mellom forskjellige polypeptidkjeder.

Fysiske egenskaper proteiner er svært forskjellige og bestemmes av deres struktur. Basert på deres fysiske egenskaper er proteiner delt inn i to klasser: kuleformede proteiner løses opp i vann eller danne kolloide løsninger, fibrillære proteiner uløselig i vann.

Kjemiske egenskaper. 1 . Ødeleggelsen av den sekundære og tertiære strukturen til et protein mens den primære strukturen opprettholdes kalles denaturering . Det oppstår ved oppvarming, endringer i surheten i miljøet eller eksponering for stråling. Et eksempel på denaturering er koagulering av eggehviter når egg kokes. Denaturering kan være reversibel eller irreversibel. Irreversibel denaturering kan være forårsaket av dannelse av uløselige stoffer når proteiner utsettes for salter av tungmetaller - bly eller kvikksølv.

2. Proteinhydrolyse er den irreversible ødeleggelsen av primærstrukturen i en sur eller alkalisk løsning med dannelse av aminosyrer. Ved å analysere hydrolyseprodukter er det mulig å bestemme den kvantitative sammensetningen av proteiner.

3. For proteiner er flere kjent kvalitative reaksjoner. Alle forbindelser som inneholder en peptidbinding gir en fiolett farge når de utsettes for kobber (II) salter i en alkalisk løsning. Denne reaksjonen kalles biuret. Proteiner som inneholder aromatiske aminosyrerester (fenylalanin, tyrosin) gir en gul farge når de utsettes for konsentrert salpetersyre (xantoprotein reaksjon).

Biologisk betydning av proteiner:

1. Alt kjemiske reaksjoner oppstår i kroppen i nærvær av katalysatorer - enzymer. Alle kjente enzymer er proteinmolekyler. Proteiner er veldig kraftige og selektive katalysatorer. De fremskynder reaksjoner millioner av ganger, og hver reaksjon har sitt eget enzym.

2. Noen proteiner utfører transportfunksjoner og transporterer molekyler eller ioner til steder for syntese eller akkumulering. For eksempel proteinet som finnes i blodet hemoglobin frakter oksygen til vev, og protein myoglobin lagrer oksygen i musklene.

3. Proteiner er byggesteinene i cellene. Støtte-, muskel- og integumentært vev er bygget av dem.

4. Proteiner spiller en viktig rolle i kroppens immunsystem. Det er spesifikke proteiner (antistoffer), som er i stand til å gjenkjenne og binde fremmedlegemer - virus, bakterier, fremmede celler.

5. Reseptorproteiner oppfatter og overfører signaler som kommer fra naboceller eller fra miljø. For eksempel oppfattes effekten av lys på netthinnen i øyet av fotoreseptoren rhodopsin. Reseptorer aktivert av lavmolekylære stoffer som acetylkolin overfører nerveimpulser ved knutepunktene til nervecellene.

Fra listen ovenfor over funksjoner til proteiner er det klart at proteiner er avgjørende for enhver organisme og er derfor den viktigste komponenten i mat. Under fordøyelsesprosessen hydrolyseres proteiner til aminosyrer, som tjener som utgangsmateriale for syntese av proteiner som er nødvendige for en gitt organisme. Det er aminosyrer som kroppen ikke er i stand til å syntetisere selv og får dem kun med mat. Disse aminosyrene kalles uerstattelig.

Foredrag: Generell informasjon om polymerer og deres klassifisering.

Aminosyrer er forbindelser som inneholder både en aminogruppe og en karboksylgruppe i molekylet. Den enkleste representanten for aminosyrer er aminoeddiksyre (glycin): NH 2 -CH 2 -COOH

Siden aminosyrer inneholder to funksjonelle grupper, avhenger egenskapene deres av disse atomgruppene: NH 2 - og -COOH. Aminosyrer er amfotere organisk materiale, reagerer som en base og som en syre.

Fysiske egenskaper.

Aminosyrer er fargeløse krystallinske stoffer, svært løselige i vann og lett løselige i organiske løsemidler. Mange aminosyrer har en søt smak.

Kjemiske egenskaper

Syrer (grunnleggende egenskaper vises)

Begrunnelse

+metalloksider

Aminosyrer – dannelse av peptider

Aminosyrer endrer ikke fargen på indikatoren hvis antallet aminogrupper og karboksylgrupper er det samme.

1) NH2-CH2-COOH + HCl → NH3Cl-CH2-COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH2-CH2-COOH + NH2-CH2-COOH → NH2-CH2-CO NH-CH2-COOH + H2O

Biologisk rolle aminosyrer er at den primære strukturen til proteinet er dannet av deres rester. Det er 20 aminosyrer, som er utgangsmaterialene for produksjon av proteiner i kroppen vår. Noen aminosyrer brukes som terapeutiske midler, for eksempel glutaminsyre - for nervesykdommer, histidin - for magesår. Noen aminosyrer brukes i næringsmiddelindustrien; de tilsettes hermetikk og matkonsentrater for å forbedre maten.

Billett nummer 16

Anilin er en representant for aminer. Kjemisk struktur og egenskaper, forberedelse og praktisk anvendelse.

Aminer er organiske forbindelser, som er derivater av ammoniakk, i hvis molekyl ett, to eller tre hydrogenatomer er erstattet med et hydrokarbonradikal.

Generell formel:

Fysiske egenskaper.

Anilin er en fargeløs oljeaktig væske med en svak karakteristisk lukt, lett løselig i vann, men løselig i alkohol, eter og benzen. Kokepunkt 184°C. Anilin er en sterk gift som påvirker blodet..

Kjemiske egenskaper.

Syrer (reaksjoner på aminogruppen)

Br 2 (vandig løsning)

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl

De kjemiske egenskapene til anilin skyldes tilstedeværelsen i molekylet av aminogruppen -NH 2 og benzenringen, som gjensidig påvirker hverandre.

Kvittering.

Reduksjon av nitroforbindelser - Zininreaksjon

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

Applikasjon.

Anilin brukes i produksjon av fotografiske materialer og anilinfargestoffer. Polymerer, eksplosiver og medisiner oppnås.

Billett nummer 17

Proteiner er som biopolymerer. Struktur, egenskaper og biologiske funksjoner til proteiner.

Ekorn (proteiner, polypeptider) - høymolekylære organiske stoffer som består av aminosyrer forbundet i en kjede med peptidbindinger. I levende organismer bestemmes aminosyresammensetningen av proteiner av den genetiske koden; i de fleste tilfeller brukes 20 standard aminosyrer under syntesen.

Proteinstruktur

Proteinmolekyler er lineære polymerer som består av α-aminosyrer (som er monomerer) og i noen tilfeller modifiserte basiske aminosyrer. Sekvensen av aminosyrer i et protein tilsvarer informasjonen som finnes i genet for det proteinet.

· Primærstruktur - sekvensen av aminosyrer i en polypeptidkjede - lineær.

· Sekundær struktur er vridningen av polypeptidkjeden til en helix, støttet av hydrogenbindinger.

· Tertiær struktur - pakking av den sekundære helixen til en spole. Oppretthold tertiær struktur: disulfidbindinger, hydrogenbindinger.

Egenskaper

Proteiner er amfotere stoffer, akkurat som aminosyrer.

De er forskjellige i graden av løselighet i vann, men de fleste proteiner løses opp i det.

Denaturering: En plutselig endring i forhold, for eksempel oppvarming eller behandling av et protein med en syre eller alkali, resulterer i tap av kvartær, tertiær og sekundære strukturer ekorn. Denaturering er i noen tilfeller reversibel.

Hydrolyse: Under påvirkning av enzymer hydrolyseres proteinet til dets aminosyrer. Denne prosessen skjer for eksempel i menneskets mage under påvirkning av enzymer som pepsin og trypsin.

Funksjoner av proteiner i kroppen

Katalytisk funksjon

Enzymer er en gruppe proteiner som har spesifikke katalytiske egenskaper. Blant enzymene kan følgende proteiner noteres: trypsin, pepsin, amylase, lipase.

Strukturell funksjon

Proteiner er byggematerialet i nesten alt vev: muskler, støttende, integumentære.

Beskyttende funksjon

Antistoffproteiner som kan nøytralisere virus og sykdomsfremkallende bakterier .

Signalfunksjon

Reseptorproteiner oppfatter og overfører signaler mottatt fra naboceller.

Transportfunksjon

Hemoglobin frakter oksygen fra lungene til andre vev og karbondioksid fra vevene til lungene.

Oppbevaringsfunksjon

Disse proteinene inkluderer de såkalte reserveproteinene, som lagres som en kilde til energi og materie i plantefrø og dyreegg. De tjener som byggemateriale.

Motor funksjon

Proteiner som utfører kontraktil aktivitet er aktin og myosin

Billett nr. 18

1. generelle egenskaper høymolekylære forbindelser: sammensetning, struktur, reaksjoner som ligger til grunn for deres produksjon (ved å bruke eksemplet med polyetylen).

Forbindelser med høy molekylvekt (polymerer) er stoffer hvis makromolekyler består av gjentatte gjentatte enheter. Deres relative molekylvekt kan variere fra flere tusen til mange millioner.

Monomer er et lavmolekylært stoff som en polymer er oppnådd fra.

Strukturell kobling– grupper av atomer gjentatt mange ganger i et polymermakromolekyl.

Grad av polymerisasjon– antall gjentatte strukturelle enheter.

nCH2=CH2→ (-CH2-CH2-) n

Polymerer kan oppnås gjennom polymerisering og polykondensasjonsreaksjoner.

Tegn på reaksjon polymerisasjon:

1. Det dannes ingen biprodukter.

2. Reaksjonen skjer på grunn av dobbelt- eller trippelbindinger.

nCH2=CH2→ (-CH2-CH2-) n– etylenpolymerisasjonsreaksjon – dannelse av polyetylen.

Tegn på reaksjon polykondensasjon:

1. Det dannes biprodukter.

2. Reaksjonen skjer på grunn av funksjonelle grupper.

Eksempel: dannelsen av fenol-formaldehyd-harpiks fra fenol og formaldehyd, en polypeptidbinding fra aminosyrer. I dette tilfellet, i tillegg til polymeren, dannes et biprodukt - vann.

Høymolekylære forbindelser har visse fordeler fremfor andre materialer: de er motstandsdyktige mot reagenser, leder ikke strøm, er mekanisk sterke og lette. Filmer, lakk, gummi og plast er laget av polymerer.

Egenskaper til aminosyrer kan deles inn i to grupper: kjemisk og fysisk.

Kjemiske egenskaper til aminosyrer

Avhengig av forbindelsene kan aminosyrer ha forskjellige egenskaper.

Aminosyreinteraksjoner:

Aminosyrer, som amfotere forbindelser, danner salter med både syrer og alkalier.

Som karboksylsyrer danner aminosyrer funksjonelle derivater: salter, estere, amider.

Interaksjon og egenskaper til aminosyrer med grunner:
Det dannes salter:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Natriumsalt+ 2-aminoeddiksyre Natriumsalt av aminoeddiksyre (glycin) + vann

Interaksjon med alkoholer:

Aminosyrer kan reagere med alkoholer i nærvær av hydrogenkloridgass, og blir til ester. Aminosyreestere har ikke en bipolar struktur og er flyktige forbindelser.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Metylester / 2-aminoeddiksyre /

Interaksjon ammoniakk:

Amider dannes:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interaksjon av aminosyrer med sterke syrer:

Vi får salter:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → Cl (eller HOOC-CH2-NH2*HCl)

Dette er de grunnleggende kjemiske egenskapene til aminosyrer.

Fysiske egenskaper til aminosyrer

La oss liste opp fysiske egenskaper aminosyrer:

• Fargeløs
• Har en krystallinsk form
• De fleste aminosyrer har en søt smak, men avhengig av radikal (R) kan de være bitre eller smakløse
• Lettløselig i vann, men dårlig løselig i mange organiske løsemidler
• Aminosyrer har egenskapen til optisk aktivitet
• Smelter under dekomponering ved temperaturer over 200°C
• Ikke-flyktig
• Vandige løsninger av aminosyrer i sure og alkaliske miljøer leder elektrisk strøm

Aminosyrer.

Aminosyrer(aminokarboksylsyrer) - organiske forbindelser, hvis molekyl samtidig inneholder karboksyl (-COOH) Og amingrupper (-NH 2).

Strukturen til aminosyrer kan uttrykkes med den generelle formelen nedenfor,
(Hvor R– hydrokarbonradikal, som kan inneholde ulike funksjonelle grupper).

Aminosyrer kan betraktes som derivater karboksylsyrer, hvor ett eller flere hydrogenatomer er erstattet med amingrupper (-NH2).

Et eksempel er protozoene: aminoeddiksyre, eller glycin og aminopropionsyre eller alanin:

Kjemiske egenskaper til aminosyrer

Aminosyrer er amfotere forbindelser, dvs. Avhengig av forholdene kan de vise både basiske og sure egenskaper.

På grunn av karboksylgruppen ( -COOH) de danner salter med baser.
På grunn av aminogruppen ( -NH 2) danner salter med syrer.

Et hydrogenion som elimineres ved dissosiasjon fra en karboksyl ( -HAN) aminosyre, kan gå over til sin aminogruppe med dannelse av en ammoniumgruppe ( NH3+).

Dermed eksisterer også aminosyrer og reagerer i form av bipolare ioner (interne salter).

Dette forklarer at løsninger av aminosyrer som inneholder en karboksyl- og en aminogruppe har en nøytral reaksjon.

Alfa-aminosyrer

Fra molekyler aminosyrer molekyler av proteinstoffer bygges eller proteiner, som ved fullstendig hydrolyse under påvirkning av mineralsyrer, alkalier eller enzymer brytes ned og danner blandinger av aminosyrer.

Totalt antall Det er opptil 300 naturlig forekommende aminosyrer, men noen av dem er ganske sjeldne.

Blant aminosyrene er det en gruppe på 20 viktigste. De finnes i alle proteiner og kalles alfa-aminosyrer.

Alfa-aminosyrer– krystallinske stoffer oppløselige i vann. Mange av dem har en søt smak. Denne egenskapen gjenspeiles i navnet på den første homologen i serien av alfa-aminosyrer - glycin, som også var den første alfa-aminosyren som ble funnet i et naturlig materiale.

Nedenfor er en tabell med en liste over alfa-aminosyrer:

Navn	Formel	Gjenværende navn
Aminosyrer med alifatiske radikaler
OH-gruppe
		Ser
		Thr
Aminosyrer med radikaler som inneholder en COOH-gruppe
		Asp
		Glu
Aminosyrer med radikaler som inneholder NH2CO-gruppe
		Asn
		Gln
Aminosyrer med radikaler som inneholder NH 2-gruppe
		Lys
		Arg
Aminosyrer med svovelholdige radikaler
		Cys
		Met
Aminosyrer med aromatiske radikaler
		Phe
		Tyr
Aminosyrer med heterosykliske radikaler
		Trp
		Hans
		Pro

Essensielle aminosyrer

Hovedkilde alfa-aminosyrer matproteiner tjener dyrekroppen.

Mange alfa-aminosyrer syntetiseres i kroppen, men noen alfa-aminosyrer som er nødvendige for proteinsyntese, syntetiseres ikke i kroppen og må komme utenfra, med mat. Disse aminosyrene kalles uerstattelig. Her er listen deres:

Aminosyrenavn	Navn på matvarer
	korn, belgfrukter, kjøtt, sopp, meieriprodukter, peanøtter
	mandler, cashewnøtter, kylling, kikerter, egg, fisk, linser, lever, kjøtt, rug, de fleste frø, soya
	kjøtt, fisk, linser, nøtter, de fleste frø, kylling, egg, havre, brun ris
	fisk, kjøtt, meieriprodukter, hvete, nøtter, amaranth
	melk, kjøtt, fisk, egg, bønner, bønner, linser og soyabønner
	meieriprodukter, egg, nøtter, bønner
	belgfrukter, havre, bananer, tørkede dadler, peanøtter, sesamfrø, pinjekjerner, melk, yoghurt, cottage cheese, fisk, kylling, kalkun, kjøtt
	belgfrukter, nøtter, biff, kylling, fisk, egg, cottage cheese, melk
	gresskarfrø, svinekjøtt, biff, peanøtter, sesamfrø, yoghurt, sveitsisk ost
	tunfisk, laks, indrefilet av svin, oksefilet, kyllingbryst, soyabønner, peanøtter, linser

I noen, ofte medfødte, sykdommer utvides listen over essensielle syrer. For eksempel, med fenylketonuri, syntetiserer ikke menneskekroppen en annen alfa-aminosyre - tyrosin, som i kroppen til friske mennesker oppnås ved hydroksylering av fenylalanin.

Bruk av aminosyrer i medisinsk praksis

Alfa-aminosyrer innta en nøkkelposisjon i nitrogenmetabolisme. Mange av dem brukes i medisinsk praksis som medisiner, påvirker vevsmetabolismen.

Så, glutaminsyre brukes til å behandle sykdommer i det sentrale nervesystemet, metionin Og histidin– behandling og forebygging av leversykdommer, cystein– øyesykdommer.

Aminosyrer, proteiner og peptider er eksempler på forbindelsene beskrevet nedenfor. Mange biologisk aktive molekyler inneholder flere kjemisk forskjellige funksjonelle grupper som kan samhandle med hverandre og med hverandres funksjonelle grupper.

Aminosyrer.

Aminosyrer- organiske bifunksjonelle forbindelser, som inkluderer en karboksylgruppe - UNS, og aminogruppen er N.H. 2 .

Skille α Og β - aminosyrer:

Finnes for det meste i naturen α -syrer. Proteiner inneholder 19 aminosyrer og en iminosyre ( C5H 9NEI 2 ):

Det enkleste aminosyre- glycin. De gjenværende aminosyrene kan deles inn i følgende hovedgrupper:

1) homologer av glycin - alanin, valin, leucin, isoleucin.

Innhenting av aminosyrer.

Kjemiske egenskaper til aminosyrer.

Aminosyrer- dette er amfotere forbindelser, fordi inneholder 2 motsatte funksjonelle grupper - en aminogruppe og en hydroksylgruppe. Derfor reagerer de med både syrer og alkalier:

Syre-base transformasjon kan representeres som: