4 уургийн хоёрдогч бүтэц. Уургийн хоёрдогч бүтэц, түүний орон зайн зохион байгуулалт

Уургууд нь полипептидийн гинжээс бүрддэг ба уургийн молекул нь нэг, хоёр, хэд хэдэн гинжээс бүрддэг. Гэсэн хэдий ч физик, биологийн болон химийн шинж чанарбиополимерууд нь зөвхөн химийн ерөнхий бүтцээр тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь "утгагүй" байж болох төдийгүй уургийн молекулын бусад түвшний зохион байгуулалттай байдаг.

Амин хүчлийн тоон болон чанарын найрлагаар тодорхойлогддог. Пептидийн холбоо нь анхдагч бүтцийн үндэс юм. Энэ таамаглалыг анх 1888 онд А.Я Данилевский илэрхийлсэн бөгөөд хожим нь түүний таамаглалыг Э.Фишер хийсэн пептидийн нийлэгжилтээр баталжээ. Уургийн молекулын бүтцийг А.Я.Данилевский, Э.Фишер нар нарийвчлан судалсан. Энэ онолын дагуу уургийн молекулууд нь их хэмжээнийпептидийн холбоогоор холбогдсон амин хүчлийн үлдэгдэл. Уургийн молекул нь нэг буюу хэд хэдэн полипептидийн гинжтэй байж болно.

Уургийн анхдагч бүтцийг судлахдаа химийн бодис, протеолитик ферментийг ашигладаг. Тиймээс Эдманы аргыг ашиглан терминал амин хүчлийг тодорхойлоход маш тохиромжтой.

Уургийн хоёрдогч бүтэц нь уургийн молекулын орон зайн тохиргоог харуулдаг. Дараах төрлийн хоёрдогч бүтэц нь ялгагдана: альфа мушгиа, бета мушгиа, коллаген мушгиа. Эрдэмтэд альфа спираль нь пептидийн бүтцийн хамгийн онцлог шинж чанартай болохыг тогтоожээ.

Уургийн хоёрдогч бүтцийг тогтворжуулж, сүүлчийнх нь нэг пептидийн бондын электрон сөрөг азотын атом ба түүнээс дөрөв дэх амин хүчлийн карбонилийн хүчилтөрөгчийн атомын хооронд үүсдэг бөгөөд тэдгээр нь спираль дагуу чиглэгддэг. Эрчим хүчний тооцоолол нь уугуул уурагт байдаг баруун гарт альфа спираль нь эдгээр амин хүчлийг полимержуулахад илүү үр дүнтэй болохыг харуулж байна.

Уургийн хоёрдогч бүтэц: бета хуудасны бүтэц

Бета-хуудас дахь полипептидийн гинж бүрэн сунгагдсан байдаг. Бета атираа нь хоёр пептидийн бондын харилцан үйлчлэлээр үүсдэг. Заасан бүтэц нь (кератин, фиброин гэх мэт) шинж чанартай байдаг. Ялангуяа бета-кератин нь полипептидийн гинжин хэлхээний зэрэгцээ байрлалаар тодорхойлогддог бөгөөд энэ нь гинжин хэлхээ хоорондын дисульфидын холбоогоор тогтворждог. Торгоны фиброины хувьд зэргэлдээх полипептидийн гинж нь эсрэг параллель байдаг.

Уургийн хоёрдогч бүтэц: коллаген мушгиа

Энэ формац нь саваа хэлбэртэй тропоколлагены гурван мушгиа гинжээс бүрддэг. Мушгиа гинж нь мушгиж, супер мушгиа үүсгэдэг. Спираль нь нэг гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл пептидийн амин бүлгийн устөрөгч ба нөгөө гинжин хэлхээний амин хүчлийн үлдэгдэл карбонил бүлгийн хүчилтөрөгчийн хооронд үүсдэг устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Үзүүлсэн бүтэц нь коллагены өндөр хүч чадал, уян хатан чанарыг өгдөг.

Уургийн гуравдагч бүтэц

Төрөлх төлөв байдалд байгаа ихэнх уургууд нь амин хүчлийн радикалуудын хэлбэр, хэмжээ, туйлшрал, түүнчлэн амин хүчлүүдийн дарааллаар тодорхойлогддог маш нягт бүтэцтэй байдаг.

Гидрофобик ба ионы харилцан үйлчлэл, устөрөгчийн холбоо гэх мэт нь уураг эсвэл түүний гуравдагч бүтэц үүсэх процесст чухал нөлөө үзүүлдэг. хүрсэн.

Дөрөвдөгчийн бүтэц

Энэ төрлийн молекулын бүтэц нь хэд хэдэн дэд нэгжийг нэг цогц молекул болгон нэгтгэсний үр дүнд үүсдэг. Дэд хэсэг бүр нь анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч бүтцийг агуулдаг.

Уургийн пептидийн гинж нь устөрөгчийн холбоогоор тогтворжсон хоёрдогч бүтэц болгон зохион байгуулагддаг. Пептидийн бүлэг бүрийн хүчилтөрөгчийн атом нь устөрөгчийн холбоо үүсгэдэгН.Х. -пептидийн холбоонд тохирох бүлэг. Энэ тохиолдолд дараах бүтэц үүсдэг: a-helix, b-бүтэц, b-гулзайлтын.а-Спираль. Термодинамикийн хувьд хамгийн таатай бүтцийн нэг бол баруун гарт α-геликс юм. a-геликс нь карбонилийн бүлэг бүр гинжин хэлхээний дагуу дөрөв дэх бүлэгтэй устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг тогтвортой бүтцийг илэрхийлдэг.Н.Х. - бүлэгт. α-спиральд нэг эргэлтэнд 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл байдаг, мушгиа нь ойролцоогоор 0.54 нм, үлдэгдэл хоорондын зай 0.15 нм байна.Л -Амин хүчлүүд нь тэнхлэгийн хоёр талд байрлах хажуугийн радикалууд нь гадагшаа чиглэсэн байдаг зөвхөн баруун гарт α-спираль үүсгэдэг. a-helix-д устөрөгчийн холбоо үүсгэх боломжийг бүрэн ашигладаг тул энэ нь боломжгүй юм.б -бүтэцүүд нь хоёрдогч бүтцийн бусад элементүүдтэй устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг. α-геликс үүсэх үед амин хүчлүүдийн хажуугийн гинжнүүд хоорондоо ойртож, гидрофобик эсвэл гидрофилик нягт хэсгүүдийг үүсгэдэг. Эдгээр цэгүүд нь уургийн орон зайн бүтцэд α-геликийг савлахад ашиглагддаг тул уургийн макромолекулын гурван хэмжээст хэлбэрийг бүрдүүлэхэд чухал үүрэг гүйцэтгэдэг.Спираль бөмбөг. Уургууд дахь a-helices-ийн агууламж ижил биш бөгөөд уургийн макромолекул бүрийн бие даасан шинж чанар юм. Зарим уураг, тухайлбал, миоглобин нь α-спиральтай байдаг, жишээлбэл, химотрипсин нь α-спираль бүсгүй байдаг. Дунджаар бөмбөрцөг уургууд нь 60-70% -ийн спиральжилтын зэрэгтэй байдаг. Спираль хэлбэртэй хэсгүүд нь эмх замбараагүй ороомогтой ээлжлэн солигдож, денатурацийн үр дүнд мушгиа-ороомогуудын шилжилт нэмэгддэг. Полипептидийн гинжин хэлхээний спиральжилт нь түүнийг үүсгэдэг амин хүчлийн үлдэгдэлээс хамаардаг. Тиймээс, бие биентэйгээ ойрхон байрладаг глютамины хүчлийн сөрөг цэнэгтэй бүлгүүд хүчтэй харилцан түлхэлтийг мэдэрдэг бөгөөд энэ нь α-геликс дэх харгалзах устөрөгчийн холбоо үүсэхээс сэргийлдэг. Үүнтэй ижил шалтгаанаар лизин эсвэл аргинины ойролцоо байрладаг эерэг цэнэгтэй химийн бүлгүүдийн түлхэлтээс болж гинжин хэлхээний спиральжилт нь саад болдог. Амин хүчлийн радикалуудын том хэмжээ нь полипептидийн гинжин хэлхээний спиральжилт (серин, треонин, лейцин) хэцүү байдаг шалтгаан юм. α-геликс үүсэхэд хамгийн их саад учруулдаг хүчин зүйл бол амин хүчил пролин юм. Үүнээс гадна азотын атомд устөрөгчийн атом байхгүй тул пролин нь гинжин доторх устөрөгчийн холбоо үүсгэдэггүй. Тиймээс полипептидийн гинжин хэлхээнд пролин илэрсэн бүх тохиолдолд α мушгиа бүтэц эвдэрч, ороомог буюу (б - нугалах). б-бүтэц. a-helix-ээс ялгаатайб -н ​​улмаас бүтэц бий болсон хөндлөн гинжПолипептидийн гинжин хэлхээний зэргэлдээ хэсгүүдийн хоорондох устөрөгчийн холбоо, учир нь гинжин хэлхээний холбоо байхгүй. Хэрэв эдгээр хэсгүүдийг нэг чиглэлд чиглүүлсэн бол ийм бүтцийг параллель гэж нэрлэдэг, харин эсрэг чиглэлд байвал эсрэг параллель гэж нэрлэдэг. b-бүтэц дэх полипептидийн гинж нь маш урт сунасан бөгөөд спираль биш, харин зигзаг хэлбэртэй байдаг. Тэнхлэгийн дагуух амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн хоорондох зай нь 0.35 нм, өөрөөр хэлбэл а-геликсийнхээс 3 дахин их, эргэлт тутамд үлдэгдлийн тоо 2 байна.Зэрэгцээ зохион байгуулалттай тохиолдолдб -устөрөгчийн бондын бүтэц нь амин хүчлийн үлдэгдлийн эсрэг параллель бүтэцтэй харьцуулахад бат бөх чанар багатай байдаг. Устөрөгчийн бондоор ханасан α-геликсээс ялгаатай нь полипептидийн гинжин хэлхээний хэсэг бүр ньб - бүтэц нь нэмэлт устөрөгчийн холбоо үүсэхэд нээлттэй. Дээрх нь параллель ба эсрэг параллель аль алинд нь хамаарнаб -бүтэц, гэхдээ эсрэг параллель бүтцэд холболтууд илүү тогтвортой байдаг. Үүссэн полипептидийн гинжин хэлхээний сегментэдб -бүтэц, гурваас долоон амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг ба өөрөөб -бүтэц нь 2-6 гинжээс бүрдэх боловч тэдгээрийн тоо илүү байж болно.б -Бүтэц нь харгалзах а-нүүрстөрөгчийн атомуудаас хамааран нугалах хэлбэртэй байдаг. Түүний гадаргуу нь тэгш, зүүн гартай байж болох тул гинжний бие даасан хэсгүүдийн хоорондох өнцөг нь 20-25 градус байна.б-нугалах. Бөмбөрцөг уургууд нь бөмбөрцөг хэлбэртэй байдаг нь гол төлөв полипептидийн гинж нь гогцоо, зигзаг, үсний хавчаараар тодорхойлогддог бөгөөд гинжин хэлхээний чиглэл 180 ° хүртэл өөрчлөгдөж болно. Сүүлчийн тохиолдолд b нугалах үүснэ.Энэ гулзайлт нь үсний хавчаар хэлбэртэй бөгөөд нэг устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Түүний үүсэхээс сэргийлж буй хүчин зүйл нь том хажуугийн радикалууд байж болох тул хамгийн бага амин хүчлийн үлдэгдэл болох глициныг оруулах нь ихэвчлэн ажиглагддаг. Энэ тохиргоо нь уургийн бөмбөрцөгийн гадаргуу дээр үргэлж гарч ирдэг тул B хэлбэрийн гулзайлт нь бусад полипептидийн гинжтэй харилцан үйлчлэлд оролцдог.Хэт хоёрдогч бүтэц. Уургийн супер хоёрдогч бүтцийг анх дэвшүүлж, дараа нь Л.Паулинг, Р.Кори нар нээсэн. Жишээ нь, хоёр α-мушгиа нь зүүн гар талын супер мушгиа болгон мушгигдсан супер ороомогтой α-мушгиа юм. Гэсэн хэдий ч ихэвчлэн хэт мушгиа бүтэц нь a-shelices ба b-pleated хуудаснуудыг агуулдаг. Тэдний найрлагыг дараах байдлаар танилцуулж болно: (aa), (a b ), (b a) ба (b X b ). Сүүлийн сонголт нь хоёр зэрэгцээ атираат хуудаснаас бүрдэх бөгөөд тэдгээрийн хооронд статистикийн бөмбөг байдаг ( b C b). Хоёрдогч болон супер хоёрдогч бүтцийн хоорондын хамаарал нь өндөр хэлбэлзэлтэй бөгөөд тодорхой уургийн макромолекулын бие даасан шинж чанараас хамаардаг.Домэйн -хоёрдогч бүтцийн зохион байгуулалтын илүү төвөгтэй түвшин. Эдгээр нь полипептидийн гинжин хэлхээний нугас гэж нэрлэгддэг богино хэсгүүдээр хоорондоо холбогдсон тусгаарлагдсан бөмбөрцөг хэсгүүд юм. Д.Бирктофт химотрипсиний домайн зохион байгуулалтыг анхлан тодорхойлсон хүмүүсийн нэг бөгөөд энэ уурагт хоёр домэйн байгааг тэмдэглэжээ.

Хоёрдогч бүтэц нь полипептидийн гинжийг эмх цэгцтэй бүтэц болгон зохион байгуулах арга юм. Хоёрдогч бүтэц нь анхдагч бүтцээр тодорхойлогддог. Анхдагч бүтэц нь генетикийн хувьд тодорхойлогддог тул полипептидийн гинж рибосомоос гарах үед хоёрдогч бүтэц үүсэх боломжтой. Хоёрдогч бүтэц тогтворжсон устөрөгчийн холбоо, эдгээр нь пептидийн бондын NH ба CO бүлгийн хооронд үүсдэг.

Ялгах a-спираль, б-бүтэцба эмх замбараагүй конформаци (цэвэр).

Бүтэц α-мушгиа санал болгов ПолингТэгээд Кори(1951). Энэ нь ердийн спираль шиг харагддаг уургийн хоёрдогч бүтцийн нэг төрөл юм (Зураг 2.2). α-геликс нь саваа хэлбэртэй бүтэц бөгөөд пептидийн холбоо нь мушгиа дотор, хажуугийн гинжин амин хүчлийн радикалууд гадна талд байрладаг. А-геликс нь спираль тэнхлэгтэй параллель орших устөрөгчийн холбоогоор тогтворжиж, эхний ба тав дахь амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд үүсдэг. Тиймээс уртассан мушгиа бүсэд амин хүчлийн үлдэгдэл бүр нь хоёр устөрөгчийн холбоо үүсэхэд оролцдог.

Цагаан будаа. 2.2. α-геликсийн бүтэц.

Спираль нэг эргэлтэнд 3,6 амин хүчлийн үлдэгдэл, мушгиа 0,54 нм, нэг амин хүчлийн үлдэгдэлд 0,15 нм байна. Спираль өнцөг нь 26 ° байна. А-геликсийн тогтмол хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл юм. Хамгийн түгээмэл нь баруун гартай a-helices, i.e. Спираль нь цагийн зүүний дагуу эргэлддэг. А-геликс үүсэхээс пролин, амин хүчлүүд нь цэнэгтэй, том радикалууд (электростатик ба механик саадууд) саад болдог.

Өөр нэг спираль хэлбэртэй байна коллаген . Хөхтөн амьтдын биед коллаген нь тоон хэмжээгээр давамгайлдаг уураг бөгөөд энэ нь нийт уургийн 25% -ийг бүрдүүлдэг. Коллаген нь янз бүрийн хэлбэрээр, ялангуяа холбогч эдэд байдаг. Энэ нь α-геликсээс илүү хавтгай, 0.96 нм, эргэлт тутамд 3.3 үлдэгдэл бүхий зүүн гар талын мушгиа юм. Энд α-геликсээс ялгаатай нь устөрөгчийн гүүр үүсэх боломжгүй юм. Коллаген нь ер бусын амин хүчлийн найрлагатай: 1/3 нь глицин, ойролцоогоор 10% пролин, түүнчлэн гидроксипролин ба гидроксилизин юм. Сүүлийн хоёр амин хүчлүүд нь коллагены биосинтезийн дараа орчуулгын дараах өөрчлөлтөөр үүсдэг. Коллагены бүтцэд gly-X-Y гурвалсан нь байнга давтагддаг бөгөөд X байрлалыг ихэвчлэн пролин, Y байрлалыг гидроксилизин эзэлдэг. Коллаген нь зүүн гартай гурван үндсэн мушгианаас мушгирсан баруун гарт гурвалсан мушгиа хэлбэрээр хаа сайгүй байдаг гэсэн сайн нотолгоо бий. Гурвалсан спиральд гурав дахь үлдэгдэл бүр нь төв хэсэгт дуусдаг бөгөөд стерик шалтгааны улмаас зөвхөн глицин таардаг. Коллагены молекул бүхэлдээ 300 нм урттай.

б-бүтэц(b-атираат давхарга). Энэ нь бөмбөрцөг уургууд, түүнчлэн зарим фибрилляр уураг, жишээлбэл, торго фиброин (Зураг 2.3) -д байдаг.

Цагаан будаа. 2.3. б-бүтэц

Бүтэц нь бий хавтгай хэлбэр. Полипептидийн гинж нь а-геликс шиг чанга мушгирахаас илүү бараг бүрэн уртассан байдаг. Пептидийн бондын хавтгай нь цаасны жигд нугалаа шиг орон зайд байрладаг. Энэ нь зэргэлдээх полипептидийн гинжин хэлхээний пептидийн CO ба NH бүлгийн хоорондох устөрөгчийн холбоогоор тогтворждог. Хэрэв b бүтцийг бүрдүүлдэг полипептидийн гинж ижил чиглэлд явбал (жишээлбэл, C ба N төгсгөлүүд давхцдаг) - зэрэгцээ b-бүтэц; эсрэгээрээ бол - эсрэг параллель б бүтэц. Нэг давхаргын хажуугийн радикалууд нь нөгөө давхаргын хажуугийн радикалуудын хооронд байрладаг. Хэрэв нэг полипептидийн гинж нугалж, өөртэйгээ параллель гүйдэг бол энэ нь эсрэг параллель б-загалмай бүтэц. В-загалмайн бүтэц дэх устөрөгчийн холбоо нь полипептидийн гинжин хэлхээний гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд үүсдэг.

Өнөөдрийг хүртэл судлагдсан уураг дахь a-helices-ийн агууламж маш олон янз байдаг. Зарим уураг, жишээлбэл, миоглобин ба гемоглобины хувьд а-геликс нь бүтцийн үндэс суурь болдог бөгөөд 75%, лизоцимд 42%, пепсинд ердөө 30% -ийг эзэлдэг. Бусад уургууд, жишээлбэл, хоол боловсруулах фермент химотрипсин нь бараг а-спираль бүтэцгүй бөгөөд полипептидийн гинжин хэлхээний нэлээд хэсэг нь давхаргат b-бүтэцтэй тохирдог. Дэмжих эд эсийн уураг коллаген (шөрмөс, арьсны уураг), фиброин (байгалийн торгоны уураг) нь полипептидийн гинжин хэлхээний b-тохиргоотой байдаг.

Глю, ала, лей, β-бүтэцүүд нь met, val, ile α-спираль үүсэхийг хөнгөвчилдөг нь батлагдсан; полипептидийн гинжин гулзайлтын газруудад - gly, pro, asn. Зургаан бөөгнөрсөн үлдэгдэл, тэдгээрийн дөрөв нь мушгиа үүсэхэд хувь нэмэр оруулдаг бөгөөд үүнийг мушгиажилтын төв гэж үзэж болно. Энэ төвөөс эдгээр мушгиа үүсэхээс сэргийлдэг үлдэгдэлээс бүрдэх тетрапептид гэсэн хэсэг рүү хоёр чиглэлд мушгиа ургаж байна. β-бүтэц үүсэх үед праймеруудын үүргийг β-бүтэц үүсэхэд хувь нэмэр оруулдаг таван амин хүчлийн үлдэгдэл гурав нь гүйцэтгэдэг.

Ихэнх бүтцийн уургуудад хоёрдогч бүтцийн аль нэг нь давамгайлдаг бөгөөд энэ нь тэдний амин хүчлийн найрлагаар тодорхойлогддог. α-геликс хэлбэрээр бүтээгдсэн бүтцийн уураг нь α-кератин юм. Амьтны үс (үслэг), өд, хясаа, хумс, туурай нь үндсэндээ кератинаас бүрддэг. Завсрын утаснуудын бүрэлдэхүүн хэсэг болох кератин (цитокератин) нь эсийн араг ясны чухал бүрэлдэхүүн хэсэг юм. Кератины хувьд пептидийн гинжин хэлхээний ихэнх хэсэг нь баруун гарт α-геликс хэлбэртэй байдаг. Хоёр пептидийн гинж нь нэг зүүнийг үүсгэдэг супер спираль.Хэт ороомогтой кератин димерүүд нь тетрамерууд болж нийлдэг бөгөөд тэдгээр нь нэгдэж үүснэ протофибрил 3 нм диаметртэй. Эцэст нь найман протофибрил үүсдэг микрофибрил 10 нм диаметртэй.

Үс нь ижил фибрилээс үүсдэг. Ийнхүү 20 микрон диаметртэй нэг ширхэг ноосон ширхэгт сая сая ширхэгүүд хоорондоо холбогддог. Бие даасан кератины гинж нь олон тооны дисульфидын бондоор холбогддог бөгөөд энэ нь тэдэнд нэмэлт хүч өгдөг. Пермийн үед дараахь процессууд явагдана: эхлээд дисульфидын гүүрийг тиолоор бууруулж устгаж, дараа нь үсийг шаардлагатай хэлбэрт оруулахын тулд халааж хатаана. Үүний зэрэгцээ, агаарын хүчилтөрөгчөөр исэлдэлтийн улмаас үсний засалт хэлбэрийг хадгалдаг шинэ дисульфидын гүүрүүд үүсдэг.

Торгоны хорхойн хорхойн хүр хорхойноос гаргаж авдаг ( Bombyx mori) болон холбогдох зүйлүүд. Торгоны гол уураг, фиброин, антипараллель атираат давхаргын бүтэцтэй бөгөөд давхаргууд нь хоорондоо параллель байрлаж, олон тооны давхарга үүсгэдэг. Атирааны бүтцэд амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн хажуугийн гинж нь дээш доош босоо байрлалтай байдаг тул бие даасан давхаргын хоорондох зайд зөвхөн авсаархан бүлгүүд багтах боломжтой. Үнэн хэрэгтээ фиброин нь 80% глицин, аланин, серинээс бүрддэг, i.e. Хажуугийн гинжин хэлхээний хамгийн бага хэмжээгээр тодорхойлогддог гурван амин хүчил. Фиброин молекул нь ердийн давтагдах фрагментийг (гли-ала-гли-ала-гли-сер) агуулдаг.

Эмх замбараагүй байдал.Уургийн молекулын мушгиа болон атираат бүтцэд хамаарахгүй хэсгийг эмх замбараагүй гэж нэрлэдэг.

Хоёрдогч дээд бүтэц.Уургууд дахь альфа-спираль ба бета бүтцийн бүсүүд хоорондоо болон бие биетэйгээ харилцан үйлчилж, угсралт үүсгэдэг. Уугуул уургуудад агуулагдах хоёрдогч дээд бүтэц нь энергийн хувьд хамгийн тохиромжтой байдаг. Үүнд, хоёр α-спираль нь бие биентэйгээ харьцуулахад мушгиж, зүүн гар талын супер мушгиа (бактериорходопсин, гемеритрин) үүсгэдэг supercoiled α-helics; полипептидийн гинжин хэлхээний α-спираль ба β-бүтцийн фрагментүүд (жишээлбэл, дегидрогеназын ферментийн молекулуудын NAD + холбох бүсэд олдсон Россманны βαβαβ холбоос); антипараллель гурван судалтай β бүтцийг (βββ) β-зигзаг гэж нэрлэдэг бөгөөд олон тооны бичил биетэн, эгэл биетэн, сээр нуруутан амьтдын ферментүүдэд байдаг.

Тогтмол уургийн хоёрдогч бүтэц

Хоёрдогч бүтэц нь үндсэн гинжин хэлхээний тогтмол, үечилсэн хэлбэр (конформац), хажуугийн бүлгүүдийн янз бүрийн хэлбэрүүдээр ялгагдана.

РНХ-ийн хоёрдогч бүтэц

Хоёрдогч бүтцийн жишээнд ишний гогцоо ба псевдокнот орно.

mRNA дахь хоёрдогч бүтэц нь орчуулгыг зохицуулах үүрэгтэй. Жишээлбэл, ер бусын амин хүчлүүд болох селеномитионин ба пирролизиныг уураг руу оруулах нь 3"-ийн орчуулагдаагүй бүсэд байрлах ишний гогцоогоос хамаардаг. Псевдокнотууд нь генийн унших хүрээн дэх программчлагдсан өөрчлөлтөд үйлчилдэг.

Мөн үзнэ үү

• Дөрөвдөгчийн бүтэц

Тэмдэглэл

Викимедиа сан.

2010 он.

Бусад толь бичгүүдээс "Уургийн хоёрдогч бүтэц" гэж юу болохыг харна уу.

Хоёрдогч бүтэц нь макромолекулын үндсэн гинжний (нурууны) конформацийн зохион байгуулалт юм (жишээлбэл, уургийн полипептидийн гинж), хажуугийн гинжний конформаци эсвэл бусад сегменттэй харьцах харьцаанаас үл хамааран. Хоёрдогч... ... Википедиагийн тайлбарт- - амин хүчлийн үлдэгдлийн функциональ бүлгүүдийн (α ба β уургийн бүтэц) хоорондын ковалент бус харилцан үйлчлэлийн үр дүнд үүссэн полипептидийн гинжин хэлхээний орон зайн тохиргоо ... Товч толь бичигбиохимийн нэр томъёо

Триософосфат изомераза ферментийн жишээн дээр уургийн гурван хэмжээст бүтцийг дүрслэх янз бүрийн арга. Зүүн талд бүх атомууд болон тэдгээрийн хоорондын холбоог дүрсэлсэн "зөөгч" загвар байна; Өнгө нь элементүүдийг харуулдаг. Бүтцийн хээг голд нь дүрсэлсэн ... Википедиа

Үсний хавчаар бүтэц- * үсний хавчаар бүтэц буюу ишний гогцоо s. нуклейн хүчлийн молекул дахь хоёрдогч бүтэц нь нэг хэлхээ доторх нэмэлт дараалал нийлж хоёр судалтай иш үүсгэдэг, харин... Генетик. Нэвтэрхий толь бичиг

Уургийн бүтэц- уургийн үндсэн бүтцийн нэгж (мономер) нь бие биентэйгээ пептидийн холбоогоор урт гинжээр холбогдсон амин хүчлийн үлдэгдэл юм. Тусдаа гинж нь бие биенээ татах эсвэл гогцоо үүсгэж, арагшаа нугалж чаддаг тул... ... Орчин үеийн байгалийн шинжлэх ухааны эхлэл

Полимер- (Полимер) Полимерийн тодорхойлолт, полимержилтийн төрөл, синтетик полимер Полимерийн тодорхойлолт, полимержих төрөл, синтетик полимерийн тухай мэдээлэл Агуулга Агуулга Тодорхойлолт Түүхэн суурьПолимержих төрлүүдийн шинжлэх ухаан ...... Хөрөнгө оруулагчдын нэвтэрхий толь бичиг

- (биополимер) үндсэн үүрэг гүйцэтгэдэг байгалийн макромолекулууд. биол дахь үүрэг. процессууд. P. b. уураг орно нуклейн хүчил(NC) болон полисахаридууд. P. b. бүх амьд организмын бүтцийн үндэс суурийг бүрдүүлэх; эсийн бүх үйл явц нь ...... холбоотой байдаг. Физик нэвтэрхий толь бичиг

Хүний биед уургийн үүрэг маш том байдаг. Түүнээс гадна бодис нь урьдчилан тодорхойлсон бүтцийг олж авсны дараа л ийм нэрийг авч болно. Энэ мөч хүртэл энэ нь полипептид, зүгээр л амин хүчлийн гинж бөгөөд зориулалтын үүргээ гүйцэтгэж чадахгүй байна. IN ерөнхий үзэлуургийн орон зайн бүтэц (анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч, домэйн) нь тэдгээрийн гурван хэмжээст бүтэц юм. Түүнээс гадна бие махбодид хамгийн чухал нь хоёрдогч, гуравдагч, домайн бүтэц юм.

Уургийн бүтцийг судлах урьдчилсан нөхцөл

Бүтцийг судлах аргуудын дунд химийн бодисРентген кристаллографи нь онцгой үүрэг гүйцэтгэдэг. Түүгээр дамжуулан та молекулын нэгдлүүдийн атомуудын дараалал, тэдгээрийн орон зайн зохион байгуулалтын талаархи мэдээллийг авах боломжтой. Энгийнээр хэлэхэд, 20-р зууны 30-аад оны үед боломжтой болсон нэг молекулын хувьд рентген зураг авах боломжтой.

Тэр үед судлаачид олон уураг нь зөвхөн шугаман бүтэцтэй төдийгүй мушгиа, ороомог, домэйнд байрладаг болохыг олж мэдсэн. Шинжлэх ухааны олон туршилтын үр дүнд уургийн хоёрдогч бүтэц нь бүтцийн уургийн эцсийн хэлбэр, фермент, иммуноглобулины завсрын хэлбэр болох нь тогтоогдсон. Энэ нь эцсийн эцэст гуравдагч эсвэл дөрөвдөгч бүтэцтэй бодисууд "боловсорч гүйцэх" шатандаа хоёрдогч бүтцийн онцлог шинж чанартай спираль үүсэх үе шатыг туулах ёстой гэсэн үг юм.

Хоёрдогч уургийн бүтэц үүсэх

Эсийн эндоплазмын барзгар сүлжээн дэх рибосомууд дээрх полипептидийн нийлэгжилт дуусмагц уургийн хоёрдогч бүтэц үүсч эхэлдэг. Полипептид нь өөрөө маш их зай эзэлдэг урт молекул бөгөөд тээвэрлэх, зориулалтын үүргээ гүйцэтгэхэд тохиромжгүй байдаг. Тиймээс түүний хэмжээг багасгаж, онцгой шинж чанарыг өгөхийн тулд хоёрдогч бүтцийг боловсруулдаг. Энэ нь альфа мушгиа болон бета хуудас үүсэх замаар явагддаг. Ийм байдлаар хоёрдогч бүтэцтэй уураг олж авдаг бөгөөд энэ нь ирээдүйд гуравдагч ба дөрөвдөгч болж хувирах эсвэл энэ хэлбэрээр ашиглагдах болно.

Хоёрдогч бүтцийн зохион байгуулалт

Олон тооны судалгаагаар уургийн хоёрдогч бүтэц нь альфа спираль, бета хуудас, эсвэл эдгээр элементүүдтэй ээлжлэн оршдог хэсэг юм. Түүнээс гадна хоёрдогч бүтэц нь уургийн молекулыг мушгих, мушгиа үүсгэх арга юм. Энэ нь полипептид дэх амин хүчлийн үлдэгдлийн туйл хэсгүүдийн хооронд үүссэн устөрөгчийн холбооноос болж үүсдэг эмх замбараагүй процесс юм.

Альфа мушгиа хоёрдогч бүтэц

Полипептидийн биосинтезд зөвхөн L-амин хүчлүүд оролцдог тул уургийн хоёрдогч бүтэц үүсэх нь мушгиа цагийн зүүний дагуу (баруун тийш) мушгихад эхэлдэг. Нэг мушгиа эргэлтэнд 3,6 амин хүчлийн үлдэгдэл байдаг бөгөөд мушгиа тэнхлэгийн дагуух зай нь 0,54 нм байна. Энэ ерөнхий шинж чанарууднийлэгжилтэнд оролцдог амин хүчлүүдийн төрлөөс хамаардаггүй уургийн хоёрдогч бүтцийн хувьд.

Полипептидийн гинж бүхэлдээ спираль хэлбэртэй биш гэдгийг тогтоосон. Түүний бүтэц нь шугаман хэсгүүдийг агуулдаг. Ялангуяа пепсиний уургийн молекул нь зөвхөн 30% мушгиа, лизоцим - 42%, гемоглобин - 75% байна. Энэ нь уургийн хоёрдогч бүтэц нь нарийн мушгиа биш, харин түүний хэсгүүдийн шугаман эсвэл давхаргатай хослуулсан гэсэн үг юм.

Бета давхаргын хоёрдогч бүтэц

Бодисын бүтцийн зохион байгуулалтын хоёр дахь төрөл нь бета давхарга бөгөөд энэ нь устөрөгчийн холбоогоор холбогдсон полипептидийн хоёр ба түүнээс дээш хэлхээ юм. Сүүлийнх нь чөлөөт CO NH2 бүлгүүдийн хооронд үүсдэг. Ийм байдлаар голчлон бүтцийн (булчингийн) уургууд холбогддог.

Энэ төрлийн уургийн бүтэц нь дараах байдалтай байна: A-B терминалын хэсгүүдийн тэмдэглэгээ бүхий полипептидийн нэг хэлхээ нь нөгөө талдаа параллель байна. Цорын ганц анхааруулга нь хоёр дахь молекул нь эсрэг параллель байрладаг бөгөөд BA гэж нэрлэгддэг. Энэ нь хэд хэдэн устөрөгчийн бондоор холбогдсон полипептидийн гинжээс бүрдэх бета давхарга үүсгэдэг.

Устөрөгчийн холбоо

Уургийн хоёрдогч бүтэц нь янз бүрийн цахилгаан сөрөг индекс бүхий атомуудын олон туйлын харилцан үйлчлэлд суурилсан холбоо юм. Фтор, хүчилтөрөгч, азот, устөрөгч гэсэн дөрвөн элемент ийм холбоо үүсгэх хамгийн их чадвартай байдаг. Уургууд нь фтороос бусад бүх зүйлийг агуулдаг. Тиймээс устөрөгчийн холбоо үүсч, улмаар полипептидийн гинжийг бета давхарга болон альфа спираль болгон холбох боломжтой болгодог.

Устөрөгчийн холбоо үүсэхийг диполь болох усны жишээн дээр тайлбарлахад хамгийн хялбар байдаг. Хүчилтөрөгч нь хүчтэй сөрөг цэнэг агуулдаг бөгөөд энэ нь өндөр байдаг O-H туйлшралустөрөгчийн холбоог эерэг гэж үзнэ. Энэ төлөвт молекулууд тодорхой орчинд байдаг. Түүгээр ч барахгүй олонх нь хүрч, мөргөлддөг. Дараа нь эхний усны молекулаас хүчилтөрөгч нөгөө молекулаас устөрөгчийг татдаг. Гэх мэтчилэн гинжин хэлхээгээр.

Үүнтэй төстэй үйл явц нь уурагуудад тохиолддог: пептидийн бондын электрон сөрөг хүчилтөрөгч нь бусад амин хүчлийн үлдэгдлийн аль нэг хэсгээс устөрөгчийг татаж, устөрөгчийн холбоо үүсгэдэг. Энэ бол сул туйлын коньюгаци бөгөөд үүнийг таслахад ойролцоогоор 6.3 кЖ энерги шаардагдана.

Харьцуулбал уургийн хамгийн сул ковалент холбоо тасрахын тулд 84 кЖ энерги шаардагдана. Хамгийн хүчтэй нь ковалент холбоо 8400 кЖ шаардагдана. Гэсэн хэдий ч уургийн молекул дахь устөрөгчийн бондын тоо маш их тул тэдгээрийн нийт энерги нь молекулыг түрэмгий нөхцөлд оршин тогтнох, орон зайн бүтцийг хадгалах боломжийг олгодог. Ийм учраас уураг байдаг. Энэ төрлийн уургийн бүтэц нь булчин, яс, шөрмөсний үйл ажиллагаанд шаардлагатай хүчийг өгдөг. Бие махбодид уургийн хоёрдогч бүтцийн ач холбогдол асар их юм.