چکیده ها بیانیه داستان

آمینو اسید. خواص اسیدهای آمینه

تمام اسیدهای آمینه طبیعی را می توان به گروه های اصلی زیر تقسیم کرد:

1) اسیدهای آمینه اشباع آلیفاتیک(گلیسین، آلانین)؛

2) اسیدهای آمینه حاوی گوگرد(سیستئین)؛

3) اسیدهای آمینه با گروه هیدروکسیل آلیفاتیک(سرین)؛

4) اسیدهای آمینه معطر(فنیل آلانین، تیروزین)؛

5) اسیدهای آمینه با رادیکال اسیدی(اسید گلوتامیک)؛

6) اسیدهای آمینه با رادیکال پایه(لیزین).

ایزومریسمدر همه اسیدهای آمینه به جز گلیسین، اتم کربن a به چهار جایگزین مختلف متصل است، بنابراین همه این اسیدهای آمینه می توانند به شکل دو ایزومر وجود داشته باشند که تصاویر آینه ای از یکدیگر هستند.

اعلام وصول. 1. هیدرولیز پروتئین هامعمولا مخلوط های پیچیده ای از اسیدهای آمینه تولید می کند. با این حال، تعدادی از روش ها ایجاد شده است که امکان به دست آوردن اسیدهای آمینه خالص منفرد از مخلوط های پیچیده را فراهم می کند.

2. جایگزینی هالوژن با گروه آمینهدر اسیدهای هالوژن مربوطه این روش برای به دست آوردن اسیدهای آمینه کاملاً مشابه به دست آوردن آمین ها از مشتقات هالوژن آلکان ها و آمونیاک است:

مشخصات فیزیکی.آمینو اسیدها مواد کریستالی جامد هستند که در آب بسیار محلول و در حلال های آلی کمی محلول هستند. بسیاری از اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند. آنها در دماهای بالا ذوب می شوند و معمولاً در این فرآیند تجزیه می شوند. آنها نمی توانند به حالت بخار بروند.

خواص شیمیایی. آمینو اسیدها ترکیبات آمفوتریک آلی هستند.آنها حاوی دو گروه عملکردی با طبیعت مخالف در مولکول هستند: یک گروه آمینو با خواص پایه و یک گروه کربوکسیل با خواص اسیدی. اسیدهای آمینه هم با اسیدها و هم با بازها واکنش می دهند:

هنگامی که اسیدهای آمینه در آب حل می شوند، گروه کربوکسیل یک یون هیدروژن را حذف می کند که می تواند به گروه آمینه بچسبد. این ایجاد می کند نمک داخلی،که مولکول آن یک یون دوقطبی است:

تبدیل اسید-باز اسیدهای آمینه در محیط های مختلف را می توان با نمودار زیر نشان داد:

محلول های آبی اسیدهای آمینه بسته به تعداد گروه های عاملی دارای محیط خنثی، قلیایی یا اسیدی هستند. بنابراین، اسید گلوتامیک یک محلول اسیدی (دو گروه -COOH، یک -NH 2) تشکیل می دهد، لیزین یک محلول قلیایی (یک گروه -COOH، دو -NH2) تشکیل می دهد.

اسیدهای آمینه می توانند در حضور گاز هیدروژن کلرید با الکل ها واکنش داده و یک استر تشکیل دهند:

مهمترین ملکاسیدهای آمینه - توانایی آنها در متراکم شدن برای تشکیل پپتیدها.

پپتیدها پپتیدها محصولات تراکم دو یا چند مولکول اسید آمینه هستند. دو مولکول اسید آمینه می توانند با یکدیگر واکنش نشان دهند تا یک مولکول آب را از بین ببرند و محصولی را تشکیل دهند که در آن قطعات به هم متصل می شوند. پیوند پپتیدی-CO-NH-.

ترکیب حاصل را دی پپتید می نامند. یک مولکول دی پپتید، مانند اسیدهای آمینه، حاوی یک گروه آمینه و یک گروه کربوکسیل است و می تواند با یک مولکول اسید آمینه دیگر واکنش نشان دهد:

محصول واکنش تری پپتید نامیده می شود. روند افزایش زنجیره پپتیدی می تواند در اصل به طور نامحدود ادامه یابد (چگالش چندگانه) و منجر به موادی با وزن مولکولی بسیار بالا (پروتئین) شود.

خاصیت اصلی پپتیدها توانایی هیدرولیز است.در طول هیدرولیز، شکاف کامل یا جزئی زنجیره پپتیدی رخ می دهد و پپتیدهای کوتاه تری با وزن مولکولی کمتر یا اسیدهای آمینه α که زنجیره را تشکیل می دهند، تشکیل می شوند. تجزیه و تحلیل محصولات هیدرولیز کامل به ما امکان می دهد ترکیب اسید آمینه پپتید را تعیین کنیم. هیدرولیز کامل زمانی اتفاق می افتد که پپتید برای مدت طولانی با اسید هیدروکلریک غلیظ گرم شود.

هیدرولیز پپتیدها می تواند در محیط اسیدی یا قلیایی و همچنین تحت تأثیر آنزیم ها رخ دهد. نمک های اسید آمینه در محیط های اسیدی و قلیایی تشکیل می شوند:

هیدرولیز آنزیمی مهم است زیرا رخ می دهد به طور انتخابی،تی . ه. اجازه می دهد تا بخش های کاملاً تعریف شده از زنجیره پپتیدی جدا شود.

واکنش های کیفی به اسیدهای آمینه. 1)تمام آمینو اسیدها اکسید می شوند نین هیدرینبا تشکیل محصولات به رنگ آبی بنفش. از این واکنش می توان برای تعیین کمیت اسیدهای آمینه توسط اسپکتروفتومتری استفاده کرد. 2) هنگامی که آمینو اسیدهای معطر با اسید نیتریک غلیظ گرم می شوند، نیتراسیون حلقه بنزن رخ می دهد و ترکیبات رنگی می شوند. رنگ زرد. این واکنش نامیده می شود زانتوپروتئین(از یونانی زانتوس -رنگ زرد).

سنجاب ها پروتئین ها پلی پپتیدهای طبیعی با وزن مولکولی بالا هستند (از 10000 تا ده ها میلیون). آنها بخشی از همه موجودات زنده هستند و عملکردهای بیولوژیکی مختلفی را انجام می دهند.

ساختار.چهار سطح در ساختار زنجیره پلی پپتیدی قابل تشخیص است. ساختار اولیه پروتئین، توالی خاصی از اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی است. زنجیره پپتیدی فقط در تعداد کمی از پروتئین ها ساختار خطی دارد. در بیشتر پروتئین ها، زنجیره پپتیدی به روش خاصی در فضا تا می شود.

ساختار ثانویه ترکیب زنجیره پلی پپتیدی است، یعنی روشی که زنجیره در فضا به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های NH و CO پیچ خورده است. روش اصلی تخمگذار زنجیر مارپیچ است.

ساختار سوم یک پروتئین یک پیکربندی سه بعدی از یک مارپیچ پیچ خورده در فضا است.ساختار سوم به دلیل پل های دی سولفیدی -S-S- بین بقایای سیستئین واقع در مکان های مختلف زنجیره پلی پپتیدی تشکیل می شود. همچنین در شکل گیری ساختار سوم نقش دارد فعل و انفعالات یونیگروه های دارای بار مخالف NH 3 + و COO- و فعل و انفعالات آبگریز، یعنی تمایل مولکول پروتئین به چین خوردگی به طوری که بقایای هیدروکربن های آبگریز در داخل ساختار قرار گیرند.

ساختار سوم بالاترین شکل سازمان فضایی پروتئین ها است.با این حال، برخی از پروتئین ها (به عنوان مثال، هموگلوبین) دارند ساختار چهارتایی که به دلیل تعامل بین زنجیره های پلی پپتیدی مختلف ایجاد می شود.

مشخصات فیزیکیپروتئین ها بسیار متنوع هستند و با ساختار آنها تعیین می شوند. پروتئین ها بر اساس خواص فیزیکی به دو دسته تقسیم می شوند: پروتئین های کرویحل شدن در آب یا تشکیل محلول های کلوئیدی، پروتئین های فیبریلارنامحلول در آب.

خواص شیمیایی. 1 . تخریب ساختار ثانویه و سوم پروتئین با حفظ ساختار اولیه را دناتوره می گویند. . هنگامی که گرم می شود، تغییر در اسیدیته محیط یا قرار گرفتن در معرض تابش ایجاد می شود. نمونه ای از دناتوره شدن، انعقاد سفیده تخم مرغ هنگام جوشاندن تخم مرغ است. دناتوره شدن می تواند برگشت پذیر یا غیر قابل برگشت باشد.دناتوره شدن برگشت ناپذیر می تواند با تشکیل مواد نامحلول در هنگام قرار گرفتن پروتئین ها در معرض نمک های فلزات سنگین - سرب یا جیوه ایجاد شود.

2. هیدرولیز پروتئین تخریب غیر قابل برگشت ساختار اولیه در محلول اسیدی یا قلیایی با تشکیل اسیدهای آمینه است. با تجزیه و تحلیل محصولات هیدرولیز، می توان ترکیب کمی پروتئین ها را تعیین کرد.

3. برای پروتئین ها، چندین مورد شناخته شده است واکنش های کیفی تمام ترکیبات حاوی پیوند پپتیدی هنگامی که در یک محلول قلیایی در معرض نمک های مس (II) قرار می گیرند، رنگ بنفش می دهند. این واکنش نامیده می شود بیورتپروتئین های حاوی بقایای اسید آمینه معطر (فنیل آلانین، تیروزین) هنگامی که در معرض اسید نیتریک غلیظ قرار می گیرند رنگ زرد می دهند. (گزانتوپروتئینواکنش).

اهمیت بیولوژیکی پروتئین ها:

1. همه چيز واکنش های شیمیاییدر بدن در حضور کاتالیزورها رخ می دهد - آنزیم هاهمه آنزیم های شناخته شده هستند مولکول های پروتئین. پروتئین ها کاتالیزورهای بسیار قوی و انتخابی هستند. آنها میلیون ها بار واکنش ها را تسریع می کنند و هر واکنش آنزیم واحد خود را دارد.

2. برخی از پروتئین ها عملکردهای حمل و نقل را انجام می دهند و مولکول ها یا یون ها را به مکان های سنتز یا تجمع انتقال می دهند. به عنوان مثال، پروتئین موجود در خون هموگلوبیناکسیژن و پروتئین را به بافت ها می رساند میوگلوبیناکسیژن را در ماهیچه ها ذخیره می کند.

3. پروتئین ها بلوک های سازنده سلول ها هستند. بافت های پشتیبان، ماهیچه ای و پوششی از آنها ساخته می شود.

4. پروتئین ها نقش مهمی در سیستم ایمنی بدن دارند. پروتئین های خاصی وجود دارد (آنتی بادی)که قادر به تشخیص و اتصال اشیاء خارجی - ویروس ها، باکتری ها، سلول های خارجی هستند.

5. پروتئین‌های گیرنده سیگنال‌هایی را که از سلول‌های همسایه یا از سلول‌های همسایه می‌آیند، درک و ارسال می‌کنند محیط. به عنوان مثال، اثر نور بر روی شبکیه چشم توسط گیرنده نوری رودوپسین درک می شود. گیرنده های فعال شده توسط مواد با وزن مولکولی کم مانند استیل کولین، تکانه های عصبی را در محل اتصال سلول های عصبی منتقل می کنند.

از فهرست بالا از عملکرد پروتئین ها، واضح است که پروتئین ها برای هر موجود زنده ای حیاتی هستند و بنابراین، مهمترین جزء غذا هستند. در طول فرآیند هضم، پروتئین ها به اسیدهای آمینه هیدرولیز می شوند که به عنوان ماده اولیه برای سنتز پروتئین های ضروری برای یک ارگانیسم خاص عمل می کنند. آمینو اسیدهایی وجود دارند که بدن قادر به سنتز آنها نیست و آنها را فقط با غذا به دست می آورد.این اسیدهای آمینه نامیده می شوند غیر قابل تعویض

سخنرانی: اطلاعات کلیدر مورد پلیمرها و طبقه بندی آنها

آمینو اسیدها ترکیباتی هستند که دارای هر دو گروه آمینه و کربوکسیل در مولکول هستند. ساده ترین نماینده اسیدهای آمینه اسید آمینه استیک (گلیسین) است: NH 2 -CH 2 -COOH

از آنجایی که اسیدهای آمینه دارای دو گروه عاملی هستند، خواص آنها به این گروه از اتم ها بستگی دارد: NH 2 - و -COOH. اسیدهای آمینه آمفوتریک هستند مواد آلی، به عنوان یک باز و به عنوان اسید واکنش نشان می دهد.

مشخصات فیزیکی.

آمینو اسیدها مواد کریستالی بی رنگ هستند که در آب بسیار محلول و در حلال های آلی کمی محلول هستند. بسیاری از اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند.

خواص شیمیایی

اسیدها (خواص اساسی ظاهر می شود)

زمینه

+ اکسیدهای فلزی

اسیدهای آمینه - تشکیل پپتیدها

اگر تعداد گروه های آمینه و کربوکسیل ها یکسان باشد، اسیدهای آمینه رنگ نشانگر را تغییر نمی دهند.

1) NH 2 -CH 2 -COOH + HCl → NH 3 Cl-CH 2 -COOH

2) NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH → NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

3) NH 2 -CH 2 -COOH + NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 2 -CO NH-CH 2 -COOH + H 2 O

نقش بیولوژیکیآمینو اسیدها این است که ساختار اولیه پروتئین از بقایای آنها تشکیل می شود. 20 اسید آمینه وجود دارد که مواد اولیه برای تولید پروتئین در بدن ما هستند. برخی از اسیدهای آمینه به عنوان عوامل درمانی استفاده می شود، به عنوان مثال اسید گلوتامیک - برای بیماری های عصبی، هیستیدین - برای زخم معده. برخی از اسیدهای آمینه در صنایع غذایی مورد استفاده قرار می گیرند؛ آنها به مواد غذایی کنسرو شده و کنسانتره مواد غذایی برای بهبود غذا اضافه می شوند.

بلیط شماره 16

آنیلین نماینده آمین ها است. ساختار شیمیاییو خواص، آماده سازی و کاربرد عملی.

آمین ها هستند ترکیبات آلیکه از مشتقات آمونیاک هستند که در مولکول آن یک، دو یا سه اتم هیدروژن با یک رادیکال هیدروکربنی جایگزین می شود.

فرمول کلی:

مشخصات فیزیکی.

آنیلین یک مایع روغنی بی رنگ با بوی مشخصه ضعیف، کمی محلول در آب، اما محلول در الکل، اتر و بنزن است. نقطه جوش 184 درجه سانتی گراد آنیلین یک سم قوی است که بر خون تأثیر می گذارد..

خواص شیمیایی.

اسیدها (واکنش بر روی گروه آمینه)

Br 2 (محلول آبی)

C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl

خواص شیمیایی آنیلین به دلیل وجود گروه آمینه -NH 2 و حلقه بنزن در مولکول آن است که متقابلا بر یکدیگر تأثیر می گذارند.

اعلام وصول.

کاهش ترکیبات نیترو - واکنش زینین

C 6 H 5 NO 2 + H 2 → C 6 H 5 NH 2 + H 2 O

کاربرد.

از آنیلین در تولید مواد عکاسی و رنگ های آنیلین استفاده می شود. پلیمرها، مواد منفجره و داروها به دست می آیند.

بلیط شماره 17

پروتئین ها مانند بیوپلیمرها هستند. ساختار، خواص و عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها.

سنجاب ها (پروتئین ها, پلی پپتیدها) - مواد آلی با مولکولی بالا متشکل از اسیدهای آمینه که در یک زنجیره با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده اند. در موجودات زنده، ترکیب اسید آمینه پروتئین ها توسط کد ژنتیکی تعیین می شود؛ در بیشتر موارد، 20 اسید آمینه استاندارد در طول سنتز استفاده می شود.

ساختار پروتئین

مولکول های پروتئین پلیمرهای خطی هستند که از اسیدهای آمینه α (که مونومر هستند) و در برخی موارد اسیدهای آمینه بازی اصلاح شده تشکیل شده اند. توالی اسیدهای آمینه در یک پروتئین با اطلاعات موجود در ژن آن پروتئین مطابقت دارد.

· ساختار اولیه - توالی اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی - خطی.

· ساختار ثانویه پیچاندن زنجیره پلی پپتیدی به یک مارپیچ است که توسط پیوندهای هیدروژنی پشتیبانی می شود.

· ساختار سوم - بسته بندی مارپیچ ثانویه به یک سیم پیچ. حفظ ساختار سوم: پیوندهای دی سولفیدی، پیوندهای هیدروژنی.

خواص

پروتئین ها مواد آمفوتریک هستند، درست مانند اسیدهای آمینه.

آنها در درجه حلالیت در آب متفاوت هستند، اما بیشتر پروتئین ها در آن حل می شوند.

دناتوره شدن: یک تغییر ناگهانی در شرایط، مانند حرارت دادن یا درمان پروتئین با اسید یا قلیایی، منجر به از دست دادن چهارتایی، سوم و ... ساختارهای ثانویهسنجاب دناتوره شدن در برخی موارد برگشت پذیر است.

هیدرولیز: تحت تأثیر آنزیم ها، پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن هیدرولیز می شود. این فرآیند به عنوان مثال در معده انسان تحت تأثیر آنزیم هایی مانند پپسین و تریپسین رخ می دهد.

عملکرد پروتئین ها در بدن


تابع کاتالیزوری

آنزیم ها گروهی از پروتئین ها هستند که خواص کاتالیزوری خاصی دارند. از بین آنزیم ها می توان به پروتئین های زیر اشاره کرد: تریپسین، پپسین، آمیلاز، لیپاز.

عملکرد ساختاری

پروتئین ها مواد ساختمانی تقریباً همه بافت ها هستند: ماهیچه ها، حمایت کننده ها، پوشش ها.

عملکرد حفاظتی

پروتئین های آنتی بادی که می توانند ویروس ها و باکتری های بیماری زا را خنثی کنند .

عملکرد سیگنال

پروتئین های گیرنده سیگنال های دریافتی از سلول های همسایه را درک و انتقال می دهند.

عملکرد حمل و نقل

هموگلوبین اکسیژن را از ریه ها به بافت های دیگر و دی اکسید کربن را از بافت ها به ریه ها می برد.

عملکرد ذخیره سازی

این پروتئین ها شامل پروتئین های به اصطلاح ذخیره می شوند که به عنوان منبع انرژی و ماده در دانه های گیاهی و تخم های حیوانی ذخیره می شوند. آنها به عنوان مصالح ساختمانی عمل می کنند.

عملکرد موتور

پروتئین هایی که فعالیت انقباضی انجام می دهند اکتین و میوزین هستند


بلیط شماره 18

1. ویژگی های عمومیترکیبات با مولکولی بالا: ترکیب، ساختار، واکنش های تولید آنها (با استفاده از مثال پلی اتیلن).

ترکیبات با وزن مولکولی بالا (پلیمرها) موادی هستند که درشت مولکولهای آنها از واحدهای تکرار شونده تشکیل شده است. وزن مولکولی نسبی آنها می تواند از چند هزار تا چندین میلیون متغیر باشد.

مونومرماده ای کم مولکولی است که از آن پلیمر به دست می آید.

پیوند ساختاری- گروه هایی از اتم ها که بارها در یک ماکرومولکول پلیمری تکرار می شوند.

درجه پلیمریزاسیون- تعداد واحدهای ساختاری تکرار شونده

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n


پلیمرها را می توان از طریق واکنش های پلیمریزاسیون و پلی تراکم به دست آورد.

نشانه های واکنش بسپارش:

1. هیچ محصول جانبی تشکیل نمی شود.

2. واکنش به دلیل پیوندهای دوتایی یا سه گانه رخ می دهد.

nCH 2 =CH 2 → (-CH 2 -CH 2 -) n– واکنش پلیمریزاسیون اتیلن – تشکیل پلی اتیلن.

نشانه های واکنش چند متراکم شدن:

1. محصولات فرعی تشکیل می شود.

2. واکنش به دلیل گروه های عاملی رخ می دهد.

به عنوان مثال: تشکیل رزین فنل فرمالدئید از فنل و فرمالدئید، یک پیوند پلی پپتیدی از اسیدهای آمینه. در این مورد، علاوه بر پلیمر، یک محصول جانبی - آب تشکیل می شود.

ترکیبات با مولکولی بالا مزایای خاصی نسبت به مواد دیگر دارند: آنها در برابر معرف ها مقاوم هستند، جریان را هدایت نمی کنند، از نظر مکانیکی قوی هستند و سبک وزن هستند. فیلم ها، لاک ها، لاستیک ها و پلاستیک ها از پلیمرها ساخته می شوند.

خواص اسیدهای آمینهرا می توان به دو گروه شیمیایی و فیزیکی تقسیم کرد.

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

بسته به ترکیبات، اسیدهای آمینه می توانند خواص مختلفی از خود نشان دهند.

فعل و انفعالات اسید آمینه:

اسیدهای آمینه به عنوان ترکیبات آمفوتریک، هم با اسیدها و هم با قلیاها نمک تشکیل می دهند.

به عنوان اسیدهای کربوکسیلیک، اسیدهای آمینه مشتقات عملکردی را تشکیل می دهند: نمک ها، استرها، آمیدها.

برهمکنش و خواص اسیدهای آمینه با دلایل:
نمک ها تشکیل می شوند:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

نمک سدیم+ 2-آمینواستیک اسید نمک سدیم آمینو استیک اسید (گلیسین) + آب

تعامل با الکل ها:

اسیدهای آمینه می توانند در حضور گاز هیدروژن کلرید با الکل ها واکنش داده و به آن تبدیل شوند استر. استرهای اسید آمینه ساختار دوقطبی ندارند و ترکیبات فرار هستند.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3 OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

متیل استر / 2- آمینو استیک اسید /

اثر متقابل آمونیاک:

آمیدها تشکیل می شوند:

NH 2 -CH(R) -COOH + H-NH 2 = NH 2 -CH(R) -CONH 2 + H 2 O

برهمکنش اسیدهای آمینه با اسیدهای قوی:

ما نمک دریافت می کنیم:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (یا HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

اینها خواص شیمیایی پایه اسیدهای آمینه هستند.

خواص فیزیکی اسیدهای آمینه

بیایید لیست کنیم مشخصات فیزیکیآمینو اسید:

  • بی رنگ
  • شکل کریستالی داشته باشد
  • اکثر اسیدهای آمینه طعم شیرینی دارند، اما بسته به رادیکال (R)، می توانند تلخ یا بی مزه باشند
  • به راحتی در آب حل می شود، اما در بسیاری از حلال های آلی ضعیف است
  • اسیدهای آمینه دارای خاصیت فعالیت نوری هستند
  • با تجزیه در دمای بالاتر از 200 درجه سانتیگراد ذوب می شود
  • غیر فرار
  • محلول های آبی اسیدهای آمینه در محیط های اسیدی و قلیایی جریان الکتریکی را هدایت می کنند

آمینو اسید.

آمینو اسید(اسیدهای آمینه کربوکسیلیک) - ترکیبات آلی که مولکول آنها به طور همزمان حاوی کربوکسیل (-کوه) و گروه های آمین (-NH 2).


ساختار اسیدهای آمینه را می توان با فرمول کلی زیر بیان کرد:
(جایی که آر- رادیکال هیدروکربنی، که ممکن است حاوی گروه های عملکردی مختلفی باشد).

آمینو اسیدرا می توان به عنوان مشتقات در نظر گرفت اسیدهای کربوکسیلیک، که در آن یک یا چند اتم هیدروژن با گروه های آمین (-NH2).


یک مثال تک یاخته است: آمینو استیک اسید، یا گلیسین، و اسید آمینه پروپیونیک یا آلانین:


خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

آمینو اسیدها ترکیبات آمفوتری هستند، یعنی بسته به شرایط، آنها می توانند هر دو ویژگی بازی و اسیدی را از خود نشان دهند.


با توجه به گروه کربوکسیل ( -کوه) با پایه تشکیل نمک می دهند.
به دلیل وجود گروه آمینه ( -NH 2) با اسیدها نمک تشکیل می دهند.


یک یون هیدروژن که با تفکیک از یک کربوکسیل ( -او) اسید آمینه، می تواند با تشکیل یک گروه آمونیوم به گروه آمینه خود منتقل شود. NH3+).


بنابراین اسیدهای آمینه نیز وجود دارند و به شکل یون های دوقطبی (نمک های داخلی) واکنش نشان می دهند.


این توضیح می دهد که محلول های اسیدهای آمینه حاوی یک کربوکسیل و یک گروه آمینه واکنش خنثی دارند.

آمینو اسیدهای آلفا

از مولکول ها آمینو اسیدمولکول های مواد پروتئینی ساخته می شوند یا پروتئین هاکه پس از هیدرولیز کامل تحت تأثیر اسیدهای معدنی، قلیایی ها یا آنزیم ها، تجزیه می شوند و مخلوطی از اسیدهای آمینه را تشکیل می دهند.


تعداد کلبیش از 300 اسید آمینه به طور طبیعی وجود دارد، اما برخی از آنها بسیار نادر هستند.


در میان اسیدهای آمینه، یک گروه 20 تایی از مهمترین آنها وجود دارد. آنها در تمام پروتئین ها یافت می شوند و نامیده می شوند اسیدهای آمینه آلفا.


آمینو اسیدهای آلفا- مواد کریستالی محلول در آب. بسیاری از آنها طعم شیرینی دارند. این ویژگی در نام اولین همولوگ از سری اسیدهای آمینه آلفا منعکس شده است - گلیسینکه همچنین اولین اسید آمینه آلفا بود که در یک ماده طبیعی یافت شد.


در زیر جدولی با لیستی از اسیدهای آمینه آلفا آورده شده است:


نام
فرمول
نام باقی مانده
اسیدهای آمینه با رادیکال های آلیفاتیک
گروه OH
سر
Thr
اسیدهای آمینه با رادیکال های حاوی یک گروه COOH
Asp
چسب
اسیدهای آمینه با رادیکال های حاوی NH2CO-گروه
اسن
Gln
اسیدهای آمینه با رادیکال های حاوی NH 2-گروه
لیز
ارگ
اسیدهای آمینه با رادیکال های حاوی گوگرد
Cys
ملاقات کرد
اسیدهای آمینه با رادیکال های معطر
Phe
تایر
اسیدهای آمینه با رادیکال های هتروسیکلیک
Trp
خود
حرفه ای

اسیدهای آمینه ضروری

منبع اصلی اسیدهای آمینه آلفاپروتئین های غذا به بدن حیوانات خدمت می کنند.


بسیاری از اسیدهای آمینه آلفا در بدن سنتز می شوند، اما برخی از اسیدهای آمینه آلفا لازم برای سنتز پروتئین در بدن سنتز نمی شوند. باید از بیرون با غذا بیاید. این اسیدهای آمینه نامیده می شوند غیر قابل تعویض. در اینجا لیست آنها است:


نام اسید آمینه
نام محصولات غذایی

غلات، حبوبات، گوشت، قارچ، محصولات لبنی، بادام زمینی

بادام، بادام هندی، مرغ، نخود، تخم مرغ، ماهی، عدس، جگر، گوشت، چاودار، بیشتر دانه ها، سویا

گوشت، ماهی، عدس، آجیل، اکثر دانه ها، مرغ، تخم مرغ، جو دوسر، برنج قهوه ای

ماهی، گوشت، محصولات لبنی، گندم، آجیل، تاج خروس

شیر، گوشت، ماهی، تخم مرغ، لوبیا، لوبیا، عدس و سویا

محصولات لبنی، تخم مرغ، آجیل، لوبیا

حبوبات، جو دوسر، موز، خرمای خشک، بادام زمینی، کنجد، آجیل کاج، شیر، ماست، پنیر دلمه، ماهی، مرغ، بوقلمون، گوشت

حبوبات، آجیل، گوشت گاو، مرغ، ماهی، تخم مرغ، پنیر دلمه، شیر

تخم کدو، گوشت خوک، گوشت گاو، بادام زمینی، کنجد، ماست، پنیر سوئیسی

ماهی تن، ماهی قزل آلا، فیله گوشت خوک، فیله گوشت گاو، سینه مرغ، سویا، بادام زمینی، عدس


در برخی از بیماری ها، اغلب مادرزادی، فهرست اسیدهای ضروری گسترش می یابد. به عنوان مثال، با فنیل کتونوری، بدن انسان یک اسید آمینه آلفا دیگری را سنتز نمی کند - تیروزینکه در بدن افراد سالم از طریق هیدروکسیلاسیون فنیل آلانین بدست می آید.

استفاده از اسیدهای آمینه در عمل پزشکی

آمینو اسیدهای آلفایک موقعیت کلیدی در متابولیسم نیتروژن. بسیاری از آنها در عمل پزشکی استفاده می شود داروها، متابولیسم بافت را تحت تأثیر قرار می دهد.


بنابراین، اسید گلوتامیکبرای درمان بیماری های مرکزی استفاده می شود سیستم عصبی, متیونینو هیستیدین- درمان و پیشگیری از بیماری های کبدی سیستئین- بیماری های چشمی

اسیدهای آمینه، پروتئین ها و پپتیدهانمونه هایی از ترکیباتی هستند که در زیر توضیح داده شده اند. بسیاری از مولکول‌های فعال بیولوژیکی حاوی چندین گروه عملکردی شیمیایی متفاوت هستند که می‌توانند با یکدیگر و با گروه‌های عاملی یکدیگر تعامل داشته باشند.

آمینو اسید.

آمینو اسید- ترکیبات دو عملکردی آلی، که شامل یک گروه کربوکسیل است - UNS، و گروه آمینه است N.H. 2 .

جداگانه، مجزا α و β - آمینو اسید:

بیشتر در طبیعت یافت می شود α -اسیدها پروتئین ها حاوی 19 اسید آمینه و یک اسید آمینه ( C 5 H 9نه 2 ):

ساده ترین آمینو اسید- گلیسین اسیدهای آمینه باقی مانده را می توان به گروه های اصلی زیر تقسیم کرد:

1) همولوگ های گلیسین - آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین.

به دست آوردن اسیدهای آمینه

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

آمینو اسید- اینها ترکیبات آمفوتریک هستند، زیرا حاوی 2 گروه عملکردی مخالف - یک گروه آمینه و یک گروه هیدروکسیل. بنابراین، آنها با اسیدها و قلیاها واکنش نشان می دهند:

تبدیل اسید-باز را می توان به صورت زیر نشان داد: