Petuleht: aminohapped. Aminohapped - nomenklatuur, valmistamine, keemilised omadused

Aminohapped

Iga ühend, mis sisaldab nii karboksüül- kui ka aminorühma, on aminohape . Kuid sagedamini kasutatakse seda terminit karboksüülhapete tähistamiseks, mille aminorühm on karboksüülrühma suhtes -positsioonis.

Aminohapped on reeglina osa polümeeridest - valgud. Looduses leidub üle 70 aminohappe, kuid ainult 20 mängivad elusorganismides olulist rolli. Asendamatu nimetatakse aminohapeteks, mida organism ei suuda sünteesida ainetest, mida saadakse toiduga piisavas koguses, et rahuldada organismi füsioloogilisi vajadusi. Asendamatud aminohapped on toodud tabelis. 1. Fenüülketonuuriaga patsientidel on ka asendamatu aminohape türosiin (vt tabel 1).

Tabel 1

Asendamatud aminohappedR-CHNH2 COOH

Nimi (lühend)
isoleutsiin (iileu, iileu)	CH3 CH2 CH(CH)3 -
leutsiin (leu)	(CH3 ) 2 CHCH2 -
lüsiin (lys)	N.H.2 CH2 CH2 CH2 CH2 -
metioniin (met)	CH3 SCH2 CH2 -
fenüülalaniin (phe)	C6 H5 CH2 -
treoniin (thr)	CH3 CH(OH)-
trüptofaan (proovige)
valiin (val)	(CH3 ) 2 CH-
türosiin (tyr)

Aminohappeid nimetatakse tavaliselt vastavate karboksüülhapete asendajateks, mis tähistavad aminorühma asukohta kreeka tähestiku tähtedega. Tavaliselt kasutatakse neid kõige lihtsamate aminohapete jaoks triviaalsed nimed(glütsiin, alaniin, isoleutsiin jne). Aminohapete isomeeria seostatakse funktsionaalrühmade paigutuse ja süsivesiniku skeleti struktuuriga. Aminohappemolekul võib sisaldada ühte või mitut karboksüülrühma ja vastavalt sellele on aminohapete aluselisus erinev. Samuti võib aminohappe molekul sisaldada erinevat arvu aminorühmi.

AMINOHAPETE SAAMISE MEETODID

1. Valkude hüdrolüüsil on võimalik saada umbes 25 aminohapet, kuid saadud segu on raske eraldada. Tavaliselt saadakse üht-kaks hapet teistest oluliselt suuremas koguses ja neid happeid saab üsna lihtsalt isoleerida – kasutades ioonivahetusvaikusid.

2. Halogeenitud hapetest. Üks levinumaid sünteesimeetodeid -aminohapped hõlmavad ammonolüüsi -halogeenitud hape, mis saadakse tavaliselt Gel-Volhard-Zelinsky reaktsioonil:

Seda meetodit saab modifitseerida β-bromohappe saamiseks maloonestri kaudu:

Aminorühma saab sisestada halogeenitud happe esterisse, kasutades kaaliumftaalimiidi ( Gabrieli süntees):

3. Karbonüülühenditest ( Streckeri süntees). α-aminohapete Streckeri süntees seisneb karbonüülühendi reaktsioonis ammooniumkloriidi ja naatriumtsüaniidi seguga (selle meetodi täiustamise pakkusid välja N.D. Zelinsky ja G.L. Stadnikov).

Ammoniaagi ja karbonüülühendi lisamise-eliminatsiooni reaktsioonid annavad imiin, mis reageerib vesiniktsüaniidiga, moodustades aminonitriili. Selle hüdrolüüsi tulemusena moodustub -aminohape.

Aminohapete keemilised omadused

Kõik α-aminohapped, välja arvatud glütsiin, sisaldavad kiraalset α-süsiniku aatomit ja võivad esineda enantiomeerid:

On tõestatud, et peaaegu kõigil looduslikel α-aminohapetel on sama suhteline konfiguratsioon -süsiniku aatom. - (-)-seriini süsinikuaatom määrati tavapäraselt L-konfiguratsioon ja - (+)-seriini süsinikuaatom - D- konfiguratsioon. Veelgi enam, kui aminohappe Fischeri projektsioon on kirjutatud nii, et karboksüülrühm asub ülaosas ja R allosas, siis L-aminohapped, on aminorühm vasakul ja D- aminohapped - paremal. Fischeri skeem aminohapete konfiguratsiooni määramiseks kehtib kõigi α-aminohapete kohta, millel on kiraalne α-süsiniku aatom.

Jooniselt on selge, et L-aminohape võib olenevalt radikaali olemusest olla paremale (+) või vasakule pöörav (-). Valdav enamus looduses leiduvatest aminohapetest on L- rida. Nende enantiomorfid, st. D-aminohappeid sünteesivad ainult mikroorganismid ja neid nimetatakse "ebaloomulikud" aminohapped.

Vastavalt (R,S) nomenklatuurile on enamikul "looduslikel" ehk L-aminohapetel S-konfiguratsioon.

L-isoleutsiin ja L-treoniin, millest kumbki sisaldab kahte kiraalset tsentrit molekuli kohta, võivad olla mis tahes diastereomeeride paari liige, olenevalt süsinikuaatomi konfiguratsioonist. Nende aminohapete õiged absoluutsed konfiguratsioonid on toodud allpool.

AMINOHAPETE HAPPELAUSELISED OMADUSED

Aminohapped on amfoteersed ained, mis võivad eksisteerida katioonide või anioonide kujul. Seda omadust seletatakse mõlema happelise ( - COUNT) ja peamine ( - N.H.2 ) rühmad samas molekulis. Väga happelistes lahustes N.H.2 Happerühm protoneeritakse ja hape muutub katiooniks. Tugevalt leeliselistes lahustes deprotoneeritakse aminohappe karboksüülrühm ja hape muudetakse aniooniks.

Tahkes olekus eksisteerivad aminohapped kujul tsvitterioonid (bipolaarsed ioonid, sisesoolad). Tsvitterioonides kantakse prooton karboksüülrühmast aminorühma:

Kui asetate aminohappe juhtivasse keskkonda ja langetate sinna paar elektroode, siis happelistes lahustes migreerub aminohape katoodile ja leeliselistes lahustes anoodile. Teatud aminohappele iseloomuliku pH väärtuse juures ei liigu see ei anoodile ega katoodile, kuna iga molekul on tsvitteriooni kujul (kannab nii positiivset kui ka negatiivset laengut). Seda pH väärtust nimetatakse isoelektriline punkt(pI) antud aminohappest.

AMINOHAPETE REAKTSIOONID

Enamik reaktsioone, mida aminohapped laboris läbivad ( sisse vitro), ühine kõigile amiinidele või karboksüülhapped.

1. amiidide moodustumine karboksüülrühma juures. Kui aminohappe karbonüülrühm reageerib amiini aminorühmaga, toimub paralleelselt aminohappe polükondensatsioonireaktsioon, mis viib amiidide moodustumiseni. Polümerisatsiooni vältimiseks blokeeritakse happe aminorühm, nii et reageerib ainult amiini aminorühm. Sel eesmärgil kasutatakse karbobensoksükloriidi (karbobensüüloksükloriid, bensüülkloroformiaat). hõõrub-butoksükarboksasiid jne. Amiiniga reageerimiseks aktiveeritakse karboksüülrühm, töödeldes seda etüülkloroformiaadiga. Kaitserühm seejärel eemaldatakse katalüütilise hüdrogenolüüsiga või äädikhappes oleva vesinikbromiidi külma lahuse toimel.

2. amiidide moodustumine aminorühma juures. Aminohappe aminorühma atsüülimisel moodustub amiid.

Reaktsioon kulgeb paremini aluselises keskkonnas, kuna see tagab vaba amiini kõrge kontsentratsiooni.

3. estrite moodustumine. Aminohappe karboksüülrühm on tavapäraste meetoditega kergesti esterdatav. Näiteks metüülestrid valmistatakse kuiva gaasilise vesinikkloriidi juhtimisel läbi aminohappe lahuse metanoolis:

Aminohapped on polükondensatsioonivõimelised, mille tulemuseks on polüamiidi moodustumine. -aminohapetest koosnevaid polüamiide nimetatakse peptiidid või polüpeptiidid . Selliste polümeeride amiidsidet nimetatakse peptiid suhtlemine. Polüpeptiidid koos molekulmass helistatakse vähemalt 5000 valgud . Valgud sisaldavad umbes 25 erinevat aminohapet. Teatud valgu hüdrolüüsimisel võivad kõik need aminohapped või osa neist moodustuda teatud proportsioonides, mis on iseloomulikud üksikule valgule.

Antud valgule omast unikaalset aminohappejääkide järjestust ahelas nimetatakse primaarne valgu struktuur . Valgumolekulide keerduvate ahelate omadused ( suhteline positsioon fragmendid ruumis) nimetatakse sekundaarne struktuur valgud . Valkude polüpeptiidahelaid saab üksteisega ühendada, moodustades aminohapete kõrvalahelate tõttu amiid-, disulfiid-, vesinik- ja muid sidemeid. Selle tulemusena keerdub spiraal palliks. Seda struktuurilist tunnust nimetatakse valgu tertsiaarne struktuur . Bioloogilise aktiivsuse avaldamiseks peavad mõned valgud kõigepealt moodustama makrokompleksi ( oligoproteiin), mis koosneb mitmest täielikust valgu subühikust. Kvaternaarne struktuur määrab selliste monomeeride assotsieerumisastme bioloogiliselt aktiivses materjalis.

Valgud jagunevad kahte suurde rühma - fibrillaarne (molekuli pikkuse ja laiuse suhe on suurem kui 10) ja kerajas (suhe alla 10). Fibrillaarsed valgud hõlmavad kollageen , kõige rikkalikum valk selgroogsetel; see moodustab peaaegu 50% kõhre kuivkaalust ja umbes 30%. tahke luud. Enamikus taimede ja loomade regulatsioonisüsteemides viivad katalüüsi läbi globulaarsed valgud, mida nimetatakse nn. ensüümid .

Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad molekulis funktsionaalseid rühmi: amino- ja karboksüülrühm.

Aminohapete nomenklatuur. Süstemaatilise nomenklatuuri järgi moodustatakse aminohapete nimetused vastavate karboksüülhapete nimedest ja sõna “amino” lisamisest. Aminorühma asukoht on tähistatud numbritega. Loendamine toimub karboksüülrühma süsiniku järgi.

Aminohapete isomeeria. Nende struktuurse isomeeria määrab aminorühma asukoht ja süsiniku radikaali struktuur. Sõltuvalt NH 2 rühma asukohast eristatakse -, - ja -aminohappeid.

Valgu molekulid on üles ehitatud α-aminohapetest.

Neid iseloomustab ka funktsionaalrühma isomeeria (aminohapete klassidevahelised isomeerid võivad olla aminohapete estrid või hüdroksühapete amiidid). Näiteks 2-aminopropaanhappe CH3 jaoks – CH(NH)2 – COOH on võimalikud järgmised isomeerid

α-aminohapete füüsikalised omadused

Aminohapped on värvitud kristalsed ained, mittelenduvad (madal küllastunud aururõhk), sulavad kõrgel temperatuuril lagunedes. Enamik neist on vees hästi lahustuvad ja orgaanilistes lahustites halvasti lahustuvad.

Ühealuseliste aminohapete vesilahustel on neutraalne reaktsioon. -Aminohappeid võib pidada sisesooladeks (bipolaarseteks ioonideks): + NH 3  CH 2  COO  . Happelises keskkonnas käituvad nad nagu katioonid, leeliselises keskkonnas nagu anioonid. Aminohapped on amfoteersed ühendid, millel on nii happelised kui aluselised omadused.

α-aminohapete saamise meetodid

1. Ammoniaagi mõju klooritud hapete sooladele.

Cl  CH 2  COONH 4 + NH 3
NH2  CH2COOH

2. Ammoniaagi ja tsüaniidvesinikhappe mõju aldehüüdidele.

3. Valkude hüdrolüüsil tekib 25 erinevat aminohapet. Nende eraldamine ei ole väga lihtne ülesanne.

-aminohapete saamise meetodid

1. Ammoniaagi lisamine küllastumata karboksüülhapetele.

CH 2 = CH  COOH + 2NH3  NH2  CH 2  CH 2  COONH 4.

2. Süntees kahealuselise maloonhappe baasil.

Aminohapete keemilised omadused

1. Reaktsioonid karboksüülrühmal.

1.1. Eetrite moodustumine alkoholide toimel.

2. Reaktsioonid aminorühma juures.

2.1. Koostoime mineraalhapetega.

NH2  CH 2 COOH + HCl  H 3 N +  CH 2  COOH + Cl 

2.2. Koostoime lämmastikhappega.

NH2  CH 2 COOH + HNO 2  HO  CH 2  COOH + N 2 + H 2 O

3. Aminohapete muundamine kuumutamisel.

3.1.-aminohapped moodustavad tsüklilisi amiide.

3.2.-aminohapped eemaldavad aminorühma ja y-süsiniku aatomi vesinikuaatomi.

Üksikud esindajad

Glütsiin NH 2 CH 2 COOH (glükokool). Üks levinumaid valkudes leiduvaid aminohappeid. Normaaltingimustes - värvitud kristallid, mille Tm = 232236С. Vees kergesti lahustuv, absoluutses alkoholis ja eetris lahustumatu. Vesilahuse vesiniku indeks6,8; pK a = 1,510  10; рК в = 1,710  12.

α-alaniin – aminopropioonhape

Looduses laialt levinud. Seda leidub vabana vereplasmas ja enamikus valkudes. T pl = 295296С, vees hästi lahustuv, etanoolis halvasti lahustuv, eetris lahustumatu. pKa (COOH) = 2,34; pKa (NH ) = 9,69.

-alaniin NH 2 CH 2 CH 2 COOH – väikesed kristallid sulamistemperatuuriga = 200°C, lahustuvad vees hästi, etanoolis halvasti, eetris ja atsetoonis ei lahustu. pKa (COOH) = 3,60; pKa (NH ) = 10,19; puudub valkudes.

Komplekssed. Seda terminit kasutatakse kahte või kolme karboksüülrühma sisaldavate α-aminohapete seeria nimetamiseks. Kõige lihtsam:

N Kõige tavalisem kompleksoon on etüleendiamiintetraäädikhape.

Selle dinaatriumsoola Trilon B kasutatakse analüütilises keemias äärmiselt laialdaselt.

Sidemeid α-aminohappejääkide vahel nimetatakse peptiidsidemeteks ja tekkivaid ühendeid endid peptiidideks.

Kaks α-aminohappejääki moodustavad dipeptiidi, kolm - tripeptiidi. Paljud jäägid moodustavad polüpeptiide. Polüpeptiidid, nagu aminohapped, on amfoteersed, igal neist on oma isoelektriline punkt. Valgud on polüpeptiidid.

Aminohapped

Iga ühend, mis sisaldab nii karboksüül- kui ka aminorühma, on aminohape. Kuid sagedamini kasutatakse seda terminit karboksüülhapete tähistamiseks, mille aminorühm on karboksüülrühma suhtes a-positsioonis.

Aminohapped on reeglina osa polümeeridest - valkudest. Looduses leidub üle 70 aminohappe, kuid ainult 20 mängivad elusorganismides olulist rolli. Asendamatud aminohapped on need, mida organism ei suuda sünteesida ainetest, mida saadakse toiduga piisavas koguses, et rahuldada organismi füsioloogilisi vajadusi. Asendamatud aminohapped on toodud tabelis. 1. Fenüülketonuuriaga patsientidel on türosiin samuti asendamatu aminohape (vt tabel 1).

Tabel 1

Asendamatud aminohapped R-CHNH 2 COOH

Nimi (lühend)	R
isoleutsiin (iileu, iileu)	CH3CH2CH(CH)3-
leutsiin (leu)	(CH3)2CHCH2-
lüsiin (lys)	NH2CH2CH2CH2CH2-
metioniin (met)	CH 3 SCH 2 CH 2 -
fenüülalaniin (phe)
treoniin (thr)
trüptofaan (proovige)
valiin (val)
türosiin (tyr)

Aminohappeid nimetatakse tavaliselt vastavate karboksüülhapete asendajateks, mis tähistavad aminorühma asukohta kreeka tähestiku tähtedega. Lihtsamate aminohapete puhul kasutatakse tavaliselt triviaalseid nimetusi (glütsiin, alaniin, isoleutsiin jne). Aminohapete isomeeria seostatakse funktsionaalrühmade paigutuse ja süsivesiniku skeleti struktuuriga. Aminohappemolekul võib sisaldada ühte või mitut karboksüülrühma ja vastavalt sellele on aminohapete aluselisus erinev. Samuti võib aminohappe molekul sisaldada erinevat arvu aminorühmi.

AMINOHAPETE SAAMISE MEETODID

1. Valkude hüdrolüüsil on võimalik saada umbes 25 aminohapet, kuid saadud segu on raske eraldada. Tavaliselt saadakse ühte või kahte hapet palju suuremas koguses kui teisi ja neid happeid saab üsna lihtsalt eraldada – kasutades ioonvahetusvaikusid.

2. Halogeenitud hapetest. Üks levinumaid a-aminohapete sünteesi meetodeid on a-halogeenitud happe ammonolüüs, mis saadakse tavaliselt Gehl-Volhard-Zelinsky reaktsioonil:

Seda meetodit saab modifitseerida, et toota maloonestri kaudu a-bromohapet:

Aminorühma saab sisestada a-halogeenitud happe esterisse, kasutades kaaliumftaalimiidi (Gabrieli süntees):

3. Karbonüülühenditest (Streckeri süntees). Streckeri a-aminohapete süntees seisneb karbonüülühendi reaktsioonis ammooniumkloriidi ja naatriumtsüaniidi seguga (selle meetodi täiustamise pakkusid välja N.D. Zelinsky ja G.L. Stadnikov).

Ammoniaagi ja karbonüülühendi lisamise-eliminatsiooni reaktsioonid annavad imiin, mis reageerib vesiniktsüaniidiga, moodustades a-aminonitriili. Selle hüdrolüüsi tulemusena moodustub a-aminohape.

Aminohapete keemilised omadused

Kõik a-aminohapped, välja arvatud glütsiin, sisaldavad kiraalset a-süsiniku aatomit ja võivad esineda enantiomeeridena:

On tõestatud, et peaaegu kõigil looduslikult esinevatel a-aminohapetel on a-süsiniku aatomi suhteline konfiguratsioon sama. (-)-seriini a-süsinikuaatomile omistati tavapäraselt L-konfiguratsioon ja (+)-seriini a-süsinikuaatomile D-konfiguratsioon. Veelgi enam, kui a-aminohappe Fischeri projektsioon on kirjutatud nii, et karboksüülrühm asub ülaosas ja R allosas, on L-aminohappe aminorühm vasakul ja D-aminohape. on aminorühm paremal. Fischeri skeem aminohapete konfiguratsiooni määramiseks kehtib kõikide a-aminohapete kohta, millel on kiraalne a-süsiniku aatom.

Joonis näitab, et L-aminohape võib olenevalt radikaali olemusest olla paremale (+) või vasakule pöörav (-). Valdav enamus looduses leiduvatest a-aminohapetest kuulub L-seeriasse. Nende enantiomorfid, s.o. D-aminohappeid sünteesivad ainult mikroorganismid ja neid nimetatakse "ebaloomulikeks" aminohapeteks.

Vastavalt (R,S) nomenklatuurile on enamikul "looduslikel" ehk L-aminohapetel S-konfiguratsioon.

L-isoleutsiin ja L-treoniin, millest kumbki sisaldab kahte kiraalset tsentrit molekuli kohta, võivad olla mis tahes diastereomeeride paari liige, olenevalt b-süsiniku aatomi konfiguratsioonist. Nende aminohapete õiged absoluutsed konfiguratsioonid on toodud allpool.

AMINOHAPETE HAPPELAUSELISED OMADUSED

Aminohapped on amfoteersed ained, mis võivad eksisteerida katioonide või anioonide kujul. Seda omadust seletatakse nii happeliste (-COOH) kui ka aluseliste (-NH 2) rühmade olemasoluga samas molekulis. Väga happelistes lahustes protoneeritakse happe NH 2 rühm ja hape muutub katiooniks. Tugevalt leeliselistes lahustes deprotoneeritakse aminohappe karboksüülrühm ja hape muudetakse aniooniks.

Tahkes olekus eksisteerivad aminohapped tsvitterioonide kujul (bipolaarsed ioonid, sisesoolad). Tsvitterioonides kantakse prooton karboksüülrühmast aminorühma:

AMINOHAPETE REAKTSIOONID

Enamik reaktsioone, mida aminohapped laboritingimustes (in vitro) läbivad, on iseloomulikud kõigile amiinidele või karboksüülhapetele.

1. amiidide moodustumine karboksüülrühma juures. Kui aminohappe karbonüülrühm reageerib amiini aminorühmaga, toimub paralleelselt aminohappe polükondensatsioonireaktsioon, mis viib amiidide moodustumiseni. Polümerisatsiooni vältimiseks blokeeritakse happe aminorühm, nii et reageerib ainult amiini aminorühm. Selleks kasutatakse karbobensoksükloriidi (karbobensüüloksükloriid, bensüülkloroformiaat), tert-butoksükarboksasiidi jne. Amiiniga reageerimiseks aktiveeritakse karboksüülrühm, viies selle kokku etüülkloroformiaadiga. Seejärel eemaldatakse kaitserühm katalüütilise hüdrogenolüüsiga või äädikhappes oleva vesinikbromiidi külma lahuse toimel.

2. amiidide moodustumine aminorühma juures. Kui a-aminohappe aminorühm on atsüülitud, moodustub amiid.

Reaktsioon kulgeb paremini aluselises keskkonnas, kuna see tagab vaba amiini kõrge kontsentratsiooni.

Aminohapped on polükondensatsioonivõimelised, mille tulemuseks on polüamiidi moodustumine. A-aminohapetest koosnevaid polüamiide nimetatakse peptiidideks või polüpeptiidideks. Sellistes polümeerides olevat amiidsidet nimetatakse peptiidsidemeks. Polüpeptiide, mille molekulmass on vähemalt 5000, nimetatakse valkudeks. Valgud sisaldavad umbes 25 erinevat aminohapet. Kui antud valk hüdrolüüsitakse, võivad kõik need aminohapped või osa neist moodustuda teatud proportsioonides, mis on iseloomulikud üksikule valgule.

Antud valgule omast unikaalset aminohappejääkide järjestust ahelas nimetatakse valgu primaarseks struktuuriks. Valgumolekulide ahelate keerdumise iseärasusi (fragmentide suhtelist paigutust ruumis) nimetatakse valkude sekundaarstruktuuriks. Valkude polüpeptiidahelaid saab üksteisega ühendada, moodustades aminohapete kõrvalahelate tõttu amiid-, disulfiid-, vesinik- ja muid sidemeid. Selle tulemusena keerdub spiraal palliks. Seda struktuuritunnust nimetatakse valgu tertsiaarseks struktuuriks. Bioloogilise aktiivsuse avaldamiseks peavad mõned valgud kõigepealt moodustama makrokompleksi (oligoproteiini), mis koosneb mitmest täielikust valgu subühikust. Kvaternaarne struktuur määrab selliste monomeeride assotsieerumisastme bioloogiliselt aktiivses materjalis.

Valgud jagunevad kahte suurde rühma – fibrillaarseteks (molekuli pikkuse ja laiuse suhe on suurem kui 10) ja globulaarseteks (suhe on väiksem kui 10). Fibrillaarsete valkude hulka kuuluvad kollageen, selgroogsete kõige rikkalikum valk; see moodustab peaaegu 50% kõhre kuivmassist ja umbes 30% luu tahkest ainest. Enamikus taimede ja loomade regulatsioonisüsteemides viivad katalüüsi läbi globulaarsed valgud, mida nimetatakse ensüümideks.

Püsiv aine, mis sisaldab palju väävlit. Valke kasutatakse plastide ja liimi valmistamiseks. Allpool pakume tabelit, mis sisaldab teavet aminohapete ja valkude kohta (järgmisel lehel). Aminoatsüüli ülekande RNA tRNA aminoatsüülrühmaga, mis on seotud terminaalse adenosiinijäägi 2" või 3" hüdroksüülrühmaga. Aminoatsüülrühm migreerub kiiresti vahemikus 2-...

Nad saavad. Sellised kombineeritud toiduained, mis sisaldavad täiendavaid valke, on osa kõigi maailma rahvaste traditsioonilisest köögist. PEATÜKK 3. TEEMA “AMINOHAPEED” ÕPPIMISE ÖKOLOOGILISED OMADUSED Inimese organism ei suuda valke säilitada, mistõttu vajab inimene iga päev tasakaalustatud valgulist dieeti. 82 kg kaaluv täiskasvanu vajab 79 g...

Loomade liigid. Piirkondlikud erinevused metioniini kontsentratsioonides on väikesed. Toitumise mõju metioniini kontsentratsioonile ajus on samuti ebaoluline, kuna konkureerib neutraalsete aminohapetega transpordisüsteemide eest. Vabade aminohapete kogumis sisalduvat metioniini kasutatakse 80% ulatuses valgusünteesiks. Vaba metioniini metabolism tsüsteiiniks algab S-adenosüülmetioniini moodustumisega, ...

Tabel 1

Asendamatud aminohapped R-CHNH2COOH

AMINOHAPETE SAAMISE MEETODID

2. Halogeenitud hapetest. Üks levinumaid sünteesimeetodeid a-aminohapped hõlmavad ammonolüüsi a-halogeenitud hape, mis saadakse tavaliselt Gel-Volhard-Zelinsky reaktsioonil:

Seda meetodit saab modifitseerida, et toota maloonestri kaudu a-bromohapet:

Aminorühma saab sisestada a-halogeenitud happe esterisse, kasutades kaaliumftaalimiidi ( Gabrieli süntees):

3. Karbonüülühenditest ( Streckeri süntees). Streckeri a-aminohapete süntees seisneb karbonüülühendi reaktsioonis ammooniumkloriidi ja naatriumtsüaniidi seguga (selle meetodi täiustamise pakkusid välja N.D. Zelinsky ja G.L. Stadnikov).

Aminohapete keemilised omadused

Kõik a-aminohapped, välja arvatud glütsiin, sisaldavad kiraalset a-süsiniku aatomit ja võivad esineda kujul enantiomeerid :

On tõestatud, et peaaegu kõigil looduslikult esinevatel a-aminohapetel on a-süsiniku aatomi suhteline konfiguratsioon sama. (-)-seriini a-süsiniku aatom määrati tavapäraselt L-konfiguratsioon ja (+)-seriini a-süsiniku aatom - D- konfiguratsioon. Veelgi enam, kui a-aminohappe Fischeri projektsioon on kirjutatud nii, et karboksüülrühm asub ülaosas ja R allosas, siis L-aminohapped, jääb aminorühm vasakule ja D- aminohapped - paremal. Fischeri skeem aminohapete konfiguratsiooni määramiseks kehtib kõikide a-aminohapete kohta, millel on kiraalne a-süsiniku aatom.

Jooniselt on selge, et L-aminohape võib olenevalt radikaali olemusest olla paremale (+) või vasakule pöörav (-). Valdav enamus looduses leiduvaid a-aminohappeid klassifitseeritakse järgmiselt L- rida. Nende enantiomorfid, st. D-aminohappeid sünteesivad ainult mikroorganismid ja neid nimetatakse "ebaloomulikud" aminohapped .

Vastavalt (R,S) nomenklatuurile on enamikul "looduslikel" ehk L-aminohapetel S-konfiguratsioon.

AMINOHAPETE HAPPELAUSELISED OMADUSED

Aminohapped on amfoteersed ained, mis võivad eksisteerida katioonide või anioonide kujul. Seda omadust seletatakse mõlema happelise ( - COUNT) ja peamine ( - N.H. 2 ) rühmad samas molekulis. Väga happelistes lahustes N.H. 2 Happerühm protoneeritakse ja hape muutub katiooniks. Tugevalt leeliselistes lahustes deprotoneeritakse aminohappe karboksüülrühm ja hape muudetakse aniooniks.

Tahkes olekus eksisteerivad aminohapped kujul tsvitterioonid (bipolaarsed ioonid, sisesoolad). Tsvitterioonides kantakse prooton karboksüülrühmast aminorühma:

AMINOHAPETE REAKTSIOONID

Enamik reaktsioone, mida aminohapped laboris läbivad ( sisse vitro), mis on iseloomulik kõigile amiinidele või karboksüülhapetele.

2. amiidide moodustumine aminorühma juures. Kui a-aminohappe aminorühm on atsüülitud, moodustub amiid.

Reaktsioon kulgeb paremini aluselises keskkonnas, kuna see tagab vaba amiini kõrge kontsentratsiooni.

Aminohapped on polükondensatsioonivõimelised, mille tulemuseks on polüamiidi moodustumine. A-aminohapetest koosnevaid polüamiide nimetatakse peptiidid või polüpeptiidid . Selliste polümeeride amiidsidet nimetatakse peptiid suhtlemine. Nimetatakse polüpeptiide, mille molekulmass on vähemalt 5000 valgud . Valgud sisaldavad umbes 25 erinevat aminohapet. Teatud valgu hüdrolüüsimisel võivad kõik need aminohapped või osa neist moodustuda teatud proportsioonides, mis on iseloomulikud üksikule valgule.

Antud valgule omast unikaalset aminohappejääkide järjestust ahelas nimetatakse primaarne valgu struktuur . Valgumolekulide keerduvate ahelate tunnuseid (fragmentide vastastikune paigutus ruumis) nimetatakse valkude sekundaarne struktuur . Valkude polüpeptiidahelaid saab üksteisega ühendada, moodustades aminohapete kõrvalahelate tõttu amiid-, disulfiid-, vesinik- ja muid sidemeid. Selle tulemusena keerdub spiraal palliks. Seda struktuurilist tunnust nimetatakse valgu tertsiaarne struktuur . Bioloogilise aktiivsuse avaldamiseks peavad mõned valgud kõigepealt moodustama makrokompleksi ( oligoproteiin), mis koosneb mitmest täielikust valgu subühikust. Kvaternaarne struktuur määrab selliste monomeeride assotsieerumisastme bioloogiliselt aktiivses materjalis.

Valgud jagunevad kahte suurde rühma - fibrillaarne (molekuli pikkuse ja laiuse suhe on suurem kui 10) ja kerajas (suhe alla 10). Fibrillaarsed valgud hõlmavad kollageen , kõige rikkalikum valk selgroogsetel; see moodustab peaaegu 50% kõhre kuivmassist ja umbes 30% luu tahkest ainest. Enamikus taimede ja loomade regulatsioonisüsteemides viivad katalüüsi läbi globulaarsed valgud, mida nimetatakse nn. ensüümid .

Aminohapped, valgud ja peptiidid on allpool kirjeldatud ühendite näited. Paljud bioloogiliselt aktiivsed molekulid sisaldavad mitmeid keemiliselt erinevaid funktsionaalseid rühmi, mis võivad üksteisega ja üksteise funktsionaalrühmadega suhelda.

Aminohapped.

Aminohapped- orgaanilised bifunktsionaalsed ühendid, mis sisaldavad karboksüülrühma; UNS, ja aminorühm on N.H. 2 .

Eraldi α Ja β - aminohapped:

Enamasti leidub looduses α -happed. Valgud sisaldavad 19 aminohapet ja ühte iminohapet ( C5H9EI 2 ):

Kõige lihtsam aminohape- glütsiin. Ülejäänud aminohapped võib jagada järgmistesse põhirühmadesse:

1) glütsiini homoloogid - alaniin, valiin, leutsiin, isoleutsiin.

Aminohapete saamine.

Aminohapete keemilised omadused.

Aminohapped- need on amfoteersed ühendid, sest sisaldavad 2 vastandlikku funktsionaalrühma – aminorühma ja hüdroksüülrühma. Seetõttu reageerivad nad nii hapete kui ka leelistega:

Happe-aluse transformatsiooni võib esitada järgmiselt: