4 valgu sekundaarne struktuur. Valgu sekundaarne struktuur ja selle ruumiline korraldus

Ja valgud koosnevad polüpeptiidahelast ja valgumolekul võib koosneda ühest, kahest või mitmest ahelast. Küll aga füüsilised, bioloogilised ja Keemilised omadused Biopolümeere ei määra mitte ainult üldine keemiline struktuur, mis võib olla "mõttetu", vaid ka valgu molekuli muude organiseerituse tasemete olemasolu.

Määratakse kvantitatiivse ja kvalitatiivse aminohappe koostise järgi. Peptiidsidemed on primaarstruktuuri aluseks. Selle hüpoteesi väljendas esmakordselt 1888. aastal A. Ya. Danilevsky ja hiljem kinnitas tema oletusi peptiidide süntees, mille viis läbi E. Fischer. Valgu molekuli struktuuri uurisid üksikasjalikult A. Ya. Danilevsky ja E. Fischer. Selle teooria kohaselt koosnevad valgumolekulid suur kogus aminohappejäägid, mis on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Valgu molekulil võib olla üks või mitu polüpeptiidahelat.

Valkude primaarstruktuuri uurimisel kasutatakse keemilisi aineid ja proteolüütilisi ensüüme. Seega on Edmani meetodi abil väga mugav identifitseerida terminaalseid aminohappeid.

Valgu sekundaarne struktuur näitab valgu molekuli ruumilist konfiguratsiooni. Eristatakse järgmisi sekundaarstruktuuri tüüpe: alfa-spiraalne, beeta-spiraalne, kollageenheeliks. Teadlased on leidnud, et alfa-heeliks on peptiidide struktuurile kõige iseloomulikum.

Valgu sekundaarstruktuur stabiliseerub abil Viimased tekivad ühe peptiidsideme elektronnegatiivse lämmastikuaatomiga seotud ja sellest pärineva neljanda aminohappe karbonüülhapniku aatomi vahel ning need on suunatud piki spiraali. Energiaarvutused näitavad, et paremakäeline alfaheeliks, mis esineb looduslikes valkudes, on nende aminohapete polümeriseerimisel tõhusam.

Valgu sekundaarne struktuur: beeta-lehtstruktuur

Beeta-lehtede polüpeptiidahelad on täielikult pikendatud. Beetavoldid moodustuvad kahe peptiidsideme koosmõjul. Näidatud struktuur on iseloomulik (keratiin, fibroiin jne). Eelkõige iseloomustab beeta-keratiini polüpeptiidahelate paralleelne paigutus, mida täiendavalt stabiliseerivad ahelatevahelised disulfiidsidemed. Siidfibriinis on külgnevad polüpeptiidahelad antiparalleelsed.

Valgu sekundaarne struktuur: kollageenheeliks

Moodustis koosneb kolmest tropokollageeni spiraalsest ahelast, millel on varda kuju. Spiraalsed ahelad keerduvad ja moodustavad superheeliksi. Heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed, mis tekivad ühe ahela aminohappejääkide peptiidaminorühmade vesiniku ja teise ahela aminohappejääkide karbonüülrühma hapniku vahel. Esitatud struktuur annab kollageenile suure tugevuse ja elastsuse.

Valgu tertsiaarne struktuur

Enamik valke oma loomulikus olekus on väga kompaktse struktuuriga, mille määravad aminohapperadikaalide kuju, suurus ja polaarsus, samuti aminohapete järjestus.

Valgu natiivse konformatsiooni või selle tertsiaarse struktuuri moodustumise protsessi mõjutavad oluliselt hüdrofoobsed ja ioonsed vastasmõjud, vesiniksidemed jne. Nende jõudude mõjul tekib valgu molekuli termodünaamiliselt sobiv konformatsioon ja selle stabiliseerumine. saavutatud.

Kvaternaarne struktuur

Seda tüüpi molekulaarstruktuur tuleneb mitme subühiku ühendamisest üheks kompleksseks molekuliks. Iga alaüksus sisaldab primaarseid, sekundaarseid ja tertsiaarseid struktuure.

Valkude peptiidahelad on organiseeritud sekundaarseks struktuuriks, mida stabiliseerivad vesiniksidemed. Iga peptiidrühma hapnikuaatom moodustab vesiniksideme N.H. -peptiidsidemele vastav rühm. Sel juhul moodustuvad järgmised struktuurid: a-heeliks, b-struktuur ja b-pain.a-spiraal. Üks termodünaamiliselt soodsamaid struktuure on parempoolne α-heeliks. a-heeliks, mis esindab stabiilset struktuuri, milles iga karbonüülrühm moodustab piki ahelat neljandaga vesiniksideme N.H. - rühmas. α-heeliksis on 3,6 aminohappejääki pöörde kohta, spiraali samm on ligikaudu 0,54 nm ja jääkide vaheline kaugus on 0,15 nm. L -Aminohapped võivad moodustada ainult parempoolseid α-heelikse, kusjuures külgmised radikaalid asuvad mõlemal pool telge ja on suunatud väljapoole. A-heeliksis on vesiniksidemete moodustumise võimalus täielikult ära kasutatud, seega pole see erinevalt b -struktuurid moodustavad vesiniksidemeid sekundaarstruktuuri teiste elementidega. Kui moodustub α-heeliks, võivad aminohapete külgahelad üksteisele lähemale liikuda, moodustades hüdrofoobsed või hüdrofiilsed kompaktsed saidid. Need saidid mängivad olulist rolli valgu makromolekuli kolmemõõtmelise konformatsiooni moodustamisel, kuna neid kasutatakse α-heeliksite pakkimiseks valgu ruumilises struktuuris.Spiraalne pall. A-heeliksite sisaldus valkudes ei ole sama ja see on iga valgu makromolekuli individuaalne tunnus. Mõnedel valkudel, näiteks müoglobiinil, on nende struktuuri aluseks α-heeliks, teistel, näiteks kümotrüpsiinil, puuduvad α-spiraalsed piirkonnad. Keskmiselt on globulaarsete valkude helikaliseerumisaste suurusjärgus 60–70%. Spiraliseerunud lõigud vahelduvad kaootiliste mähistega ning denaturatsiooni tulemusena suurenevad spiraali-spiraali üleminekud. Polüpeptiidahela helikaliseerimine sõltub seda moodustavatest aminohappejääkidest. Seega kogevad üksteise vahetus läheduses asuvad negatiivselt laetud glutamiinhappe rühmad tugevat vastastikust tõrjumist, mis takistab α-heeliksis vastavate vesiniksidemete teket. Samal põhjusel takistab ahela helikaliseerumist lüsiini või arginiini lähedal asuvate positiivselt laetud keemiliste rühmade tõrjumine. Aminohapperadikaalide suur suurus on ka põhjuseks, miks polüpeptiidahela helikaliseerimine on raskendatud (seriin, treoniin, leutsiin). Kõige sagedamini α-heeliksi moodustumist segav tegur on aminohape proliin. Lisaks ei moodusta proliin ahelasisest vesiniksidet, kuna lämmastikuaatomi juures puudub vesinikuaatom. Seega on kõigil juhtudel, kui polüpeptiidahelas leitakse proliini, α-spiraalne struktuur häiritud ja spiraal või ( b - painutus). b-Struktuur. Erinevalt a-heeliksist b -struktuur kujuneb tänu rist ahel vesiniksidemed polüpeptiidahela külgnevate osade vahel, kuna puuduvad ahelasisesed kontaktid. Kui need lõigud on suunatud ühes suunas, siis nimetatakse sellist struktuuri paralleelseks, kui aga vastupidises suunas, siis antiparalleelseks. Polüpeptiid ahel b-struktuuris on väga piklik ja sellel ei ole spiraali, vaid pigem siksakilist kuju. Külgnevate aminohappejääkide vaheline kaugus piki telge on 0,35 nm, st kolm korda suurem kui a-heeliksis, jääkide arv pöörde kohta on 2.Paralleelse paigutuse korral b -vesiniksideme struktuurid on vähem tugevad, võrreldes aminohappejääkide antiparalleelse paigutusega. Erinevalt α-heeliksist, mis on küllastunud vesiniksidemetega, on polüpeptiidahela iga osa b -struktuur on avatud täiendavate vesiniksidemete tekkeks. Ülaltoodu kehtib nii paralleelsete kui ka antiparalleelsete kohta b -struktuur aga antiparalleelses struktuuris on ühendused stabiilsemad. Polüpeptiidahela segmendis, mis moodustub b -struktuur, sisaldab kolme kuni seitse aminohappejääki ja ennast b -struktuur koosneb 2-6 ahelast, kuigi nende arv võib olla suurem. b -Struktuur on volditud kujuga, olenevalt vastavatest a-süsiniku aatomitest. Selle pind võib olla tasane ja vasakpoolne, nii et nurk keti üksikute osade vahel on 20-25 kraadi.b-painutamine. Kerakujulised valgud on sfäärilise kujuga suuresti tänu sellele, et polüpeptiidahelale on iseloomulikud silmused, siksakid, juuksenõelad ning ahela suund võib muutuda isegi 180°. Viimasel juhul tekib b-pain.See painutus on juuksenõela kujuline ja seda stabiliseerib üks vesinikside. Selle teket takistavaks teguriks võivad olla suured kõrvalradikaalid ja seetõttu täheldatakse üsna sageli väikseima aminohappejäägi, glütsiini, kaasamist. See konfiguratsioon ilmub alati valgugloobuli pinnale ja seetõttu osaleb B-pain interaktsioonis teiste polüpeptiidahelatega.Supersekundaarsed struktuurid. Valkude supersekundaarsed struktuurid postuleerisid ja seejärel avastasid L. Pauling ja R. Corey. Näiteks on superspireeritud α-heeliks, milles kaks α-heeliksit on keeratud vasakukäeliseks superheeliksiks. Kuid sagedamini hõlmavad superheelilised struktuurid nii a-heeliseid kui ka b-voldeeritud lehti. Nende koostist saab esitada järgmiselt: (aa), (a b ), (b a) ja (b X b ). Viimane võimalus koosneb kahest paralleelselt volditud lehest, mille vahel on statistiline pall ( b C b). Sekundaarsete ja supersekundaarsete struktuuride vaheline seos on suure varieeruvusega ja sõltub konkreetse valgu makromolekuli individuaalsetest omadustest.Domeenid –sekundaarse struktuuri keerukamad organiseerituse tasemed. Need on eraldatud globulaarsed lõigud, mis on üksteisega ühendatud polüpeptiidahela lühikeste nn hingeosadega. D. Birktoft oli üks esimesi, kes kirjeldas kümotrüpsiini domeenikorraldust, märkides kahe domeeni olemasolu selles valgus.

Sekundaarstruktuur on viis, kuidas polüpeptiid ahel järjestatakse järjestatud struktuuriks. Sekundaarse struktuuri määrab esmane struktuur. Kuna esmane struktuur on geneetiliselt määratud, võib polüpeptiidahela ribosoomist lahkumisel tekkida sekundaarne struktuur. Sekundaarne struktuur on stabiliseeritud vesiniksidemed, mis moodustuvad peptiidsidemete NH- ja CO-rühmade vahel.

Eristama a-heeliks, b-struktuur ja ebakorrapärane konformatsioon (küüs).

Struktuur α-heeliksid tehti ettepanek Pauling Ja Corey(1951). See on teatud tüüpi valgu sekundaarne struktuur, mis näeb välja nagu tavaline spiraal (joonis 2.2). α-heeliks on vardakujuline struktuur, milles peptiidsidemed asuvad spiraali sees ja kõrvalahela aminohapete radikaalid asuvad väljaspool. A-heeliksit stabiliseerivad vesiniksidemed, mis on paralleelsed spiraali teljega ja paiknevad esimese ja viienda aminohappejäägi vahel. Seega, laiendatud spiraalsetes piirkondades osaleb iga aminohappejääk kahe vesiniksideme moodustamises.

Riis. 2.2. α-heeliksi struktuur.

Ühes heeliksi pöördes on 3,6 aminohappejääki, spiraali samm on 0,54 nm ja aminohappejäägi kohta on 0,15 nm. Heeliksi nurk on 26°. A-heeliksi regulaarsusperiood on 5 pööret ehk 18 aminohappejääki. Levinumad on paremakäelised a-heeliksid, s.o. Spiraal keerleb päripäeva. A-heeliksi moodustumist takistavad proliin, aminohapped koos laetud ja mahukate radikaalidega (elektrostaatilised ja mehaanilised takistused).

Selles on veel üks spiraalne kuju kollageen . Imetajate kehas on kollageen kvantitatiivselt domineeriv valk: see moodustab 25% koguvalgust. Kollageen esineb erinevates vormides, peamiselt sidekoes. See on vasakukäeline spiraal, mille samm on 0,96 nm ja 3,3 jääki pöörde kohta, lamedam kui α-heeliks. Erinevalt α-heeliksist on siin vesiniksildade teke võimatu. Kollageenil on ebatavaline aminohappeline koostis: 1/3 on glütsiini, ligikaudu 10% proliini, samuti hüdroksüproliini ja hüdroksülüsiini. Kaks viimast aminohapet moodustuvad pärast kollageeni biosünteesi translatsioonijärgse modifikatsiooni teel. Kollageeni struktuuris kordub gly-X-Y kolmik pidevalt, positsiooni X hõivab sageli proliin ja positsiooni Y hüdroksülüsiin. On häid tõendeid selle kohta, et kollageen esineb kõikjal paremakäelise kolmikheeliksina, mis on keerdunud kolmest primaarsest vasakukäelisest heeliksist. Kolmikheeliksis satub iga kolmas jääk keskele, kuhu steerilistel põhjustel sobib ainult glütsiin. Kogu kollageeni molekul on umbes 300 nm pikk.

b-Struktuur(b-volditud kiht). Seda leidub globulaarsetes valkudes, aga ka mõnedes fibrillaarsetes valkudes, näiteks siidfibriinis (joonis 2.3).

Riis. 2.3. b-Struktuur

Struktuuril on lame kuju. Polüpeptiidahelad on peaaegu täielikult piklikud, mitte tihedalt keerdunud, nagu a-heeliksis. Peptiidsidemete tasapinnad paiknevad ruumis nagu paberilehe ühtlased voldid. Seda stabiliseerivad vesiniksidemed naaberpolüpeptiidahelate peptiidsidemete CO ja NH rühmade vahel. Kui b-struktuuri moodustavad polüpeptiidahelad liiguvad samas suunas (st C- ja N-ots langevad kokku) paralleelne b-struktuur; kui vastupidi - antiparalleelne b-struktuur. Ühe kihi külgradikaalid asetatakse teise kihi külgradikaalide vahele. Kui üks polüpeptiidahel paindub ja jookseb endaga paralleelselt, siis see antiparalleelne b-riststruktuur. Polüpeptiidahela silmuste peptiidrühmade vahel moodustuvad b-riststruktuuris olevad vesiniksidemed.

Siiani uuritud valkude a-heeliksite sisaldus on äärmiselt muutlik. Mõnedes valkudes, näiteks müoglobiinis ja hemoglobiinis, on a-heeliks struktuuri aluseks ja moodustab 75%, lüsosüümis - 42%, pepsiinis ainult 30%. Teistel valkudel, näiteks seedeensüümil kümotrüpsiinil, praktiliselt puudub a-spiraalne struktuur ja märkimisväärne osa polüpeptiidahelast mahub kihilistesse b-struktuuridesse. Toetavad koevalgud kollageen (kõõluse- ja nahavalk), fibroiin (looduslik siidivalk) on polüpeptiidahelate b-konfiguratsiooniga.

On tõestatud, et α-heeliksite teket soodustavad glu, ala, leu ja β-struktuurid met, val, ile; kohtades, kus polüpeptiid ahel paindub - gly, pro, asn. Arvatakse, et kuus rühmitatud jääki, millest neli aitavad kaasa spiraali moodustumisele, võib pidada helikaliseerumise keskpunktiks. Sellest keskusest kasvavad heeliksid mõlemas suunas sektsioonini - tetrapeptiidiks, mis koosneb jääkidest, mis takistavad nende heeliksite teket. β-struktuuri moodustumisel täidavad praimerite rolli kolm aminohappejääki viiest, mis aitavad kaasa β-struktuuri tekkele.

Enamikes struktuursetes valkudes domineerib üks sekundaarstruktuuridest, mille määrab nende aminohappeline koostis. Peamiselt α-heeliksi kujul konstrueeritud struktuurvalk on α-keratiin. Loomakarvad (karusnahk), suled, sulepead, küünised ja kabjad koosnevad peamiselt keratiinist. Keratiin (tsütokeratiin) on vahepealsete filamentide komponendina tsütoskeleti oluline komponent. Keratiinides on suurem osa peptiidahelast volditud parempoolseks α-heeliksiks. Kaks peptiidahelat moodustavad ühe vasaku super spiraal. Superspireeritud keratiini dimeerid ühinevad tetrameerideks, mis moodustuvad agregeerudes protofibrillid läbimõõduga 3 nm. Lõpuks moodustub kaheksa protofibrilli mikrofibrillid läbimõõduga 10 nm.

Juuksed on ehitatud samadest fibrillidest. Seega on ühes 20 mikronise läbimõõduga villakius miljoneid fibrille põimunud. Üksikud keratiini ahelad on ristseotud arvukate disulfiidsidemetega, mis annab neile täiendava tugevuse. Permi ajal toimuvad järgmised protsessid: esmalt hävitatakse tioolidega redutseerimisel disulfiidsillad ja seejärel, et anda juustele vajalik kuju, kuivatatakse neid kuumutades. Samal ajal tekivad õhuhapniku toimel oksüdeerumisel uued disulfiidsillad, mis säilitavad soengu kuju.

Siidi saadakse siidiussi röövikute kookonitest ( Bombyx mori) ja sellega seotud liigid. Siidi peamine valk, fibroiin, on antiparalleelse volditud kihi struktuuriga ja kihid ise asuvad üksteisega paralleelselt, moodustades arvukalt kihte. Kuna volditud struktuurides on aminohappejääkide külgahelad orienteeritud vertikaalselt üles ja alla, mahuvad üksikute kihtide vahedesse vaid kompaktsed rühmad. Tegelikult koosneb fibroiin 80% ulatuses glütsiinist, alaniinist ja seriinist, st. kolm aminohapet, mida iseloomustavad minimaalsed külgahelate suurused. Fibroiini molekul sisaldab tüüpilist korduvat fragmenti (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

Häiritud konformatsioon. Valgumolekuli piirkondi, mis ei kuulu spiraalsetesse või volditud struktuuridesse, nimetatakse korratuteks.

Supersekundaarne struktuur. Valkude alfa-spiraalsed ja beeta-struktuuripiirkonnad võivad üksteisega ja üksteisega suhelda, moodustades koostu. Natiivsetes valkudes leiduvad suprasekundaarsed struktuurid on energeetiliselt kõige eelistatumad. Nende hulka kuulub superspiraalne α-heeliks, milles kaks α-heeliksit on üksteise suhtes keerdunud, moodustades vasakukäelise superheeliksi (bakteriorodopsiin, hemerütriin); vahelduvad polüpeptiidahela α-spiraalsed ja β-struktuursed fragmendid (näiteks Rossmanni βαβαβ link, mis leidub dehüdrogenaasi ensüümi molekulide NAD + -siduvas piirkonnas); antiparalleelset kolmeahelalist β struktuuri (βββ) nimetatakse β-siksakiks ja seda leidub paljudes mikroobide, algloomade ja selgroogsete ensüümides.

Regulaarsed valgu sekundaarsed struktuurid

Sekundaarseid struktuure eristab põhiahela korrapärane perioodiline kuju (konformatsioon), millel on mitmesugused külgrühmade konformatsioonid.

RNA sekundaarne struktuur

Sekundaarsete struktuuride näideteks on tüvisilmus ja pseudoknot.

MRNA sekundaarsed struktuurid reguleerivad translatsiooni. Näiteks ebaharilike aminohapete selenometioniini ja pürrolüsiini sisestamine valkudesse sõltub tüviahelast, mis asub 3-tollises transleerimata piirkonnas. Pseudosõlmed teenivad programmeeritud muutusi geenide lugemisraamis.

Vaata ka

• Kvaternaarne struktuur

Märkmed

Wikimedia sihtasutus. 2010. aasta.

Vaadake, mis on "valkude sekundaarne struktuur" teistes sõnaraamatutes:

Sekundaarne struktuur on makromolekuli (näiteks valgu polüpeptiidahela) põhiahela (karkassi) konformatsiooniline paigutus, sõltumata kõrvalahelate konformatsioonist või suhtest teiste segmentidega. Sekundaarse... ... Vikipeedia kirjelduses

valgu sekundaarne struktuur- - polüpeptiidahela ruumiline konfiguratsioon, mis moodustub aminohappejääkide funktsionaalsete rühmade (α- ja β-valgu struktuuride) mittekovalentsete interaktsioonide tulemusena ... Lühisõnastik biokeemilised terminid

Erinevad viisid valgu kolmemõõtmelise struktuuri kujutamiseks ensüümi triosefosfaatisomeraasi näitel. Vasakul on “pulga” mudel, mis kujutab kõiki aatomeid ja nendevahelisi sidemeid; Värvid näitavad elemente. Keskel on kujutatud struktuursed motiivid... Wikipedia

Juuksenõela struktuur- * juuksenõela struktuur või varre aas s. sekundaarne struktuur nukleiinhappemolekulis, milles komplementaarsed järjestused ühinevad samas ahelas, moodustades kaheahelalise tüve, samas kui... Geneetika. entsüklopeediline sõnaraamat

Valgu struktuur- valkude põhilised struktuuriüksused (monomeerid) on aminohappejäägid, mis on omavahel peptiidsidemetega ühendatud pikkadeks ahelateks. Üksikud ketid võivad üksteist ligi tõmmata või moodustada silmuseid ja tagasi painduda, nii et... ... Kaasaegse loodusteaduse algus

Polümeer- (Polümeer) Polümeeri määratlus, polümerisatsiooni tüübid, sünteetilised polümeerid Teave polümeeri määratluse kohta, polümerisatsiooni tüübid, sünteetilised polümeerid Sisu Sisu Määratlus Ajalooline viide Polümerisatsioonitüüpide teadus ...... Investorite entsüklopeedia

- (biopolümeerid) looduslikud makromolekulid, millel on põhiroll. roll biol. protsessid. P. b. sisaldama valke nukleiinhapped(NC) ja polüsahhariidid. P. b. moodustavad kõigi elusorganismide struktuurilise aluse; kõik protsessid rakus on seotud ... ... Füüsiline entsüklopeedia

Valkude roll organismis on äärmiselt suur. Pealegi saab aine sellist nime kanda alles pärast seda, kui see omandab etteantud struktuuri. Kuni selle hetkeni on see polüpeptiid, lihtsalt aminohappe ahel, mis ei suuda täita oma ettenähtud funktsioone. IN üldine vaade valkude ruumiline struktuur (primaarne, sekundaarne, tertsiaarne ja domeen) on nende kolmemõõtmeline struktuur. Pealegi on keha jaoks kõige olulisemad sekundaarsed, tertsiaarsed ja domeenistruktuurid.

Valkude struktuuri uurimise eeldused

Struktuuri uurimise meetodite hulgas keemilised ained Erilist rolli mängib röntgenkristallograafia. Selle kaudu saate teavet molekulaarsete ühendite aatomite järjestuse ja nende ruumilise korralduse kohta. Lihtsamalt öeldes saab teha ühe molekuli röntgenpildi, mis sai võimalikuks 20. sajandi 30. aastatel.

Just siis avastasid teadlased, et paljudel valkudel pole mitte ainult lineaarne struktuur, vaid need võivad paikneda ka spiraalides, mähistes ja domeenides. Ja paljude teaduslike katsete tulemusena selgus, et valgu sekundaarstruktuur on struktuurvalkude jaoks lõplik vorm ja ensüümide ja immunoglobuliinide vahevorm. See tähendab, et ained, millel on lõppkokkuvõttes tertsiaarne või kvaternaarne struktuur, peavad nende "küpsemise" etapis läbima ka sekundaarstruktuurile iseloomuliku spiraali moodustumise etapi.

Sekundaarse valgu struktuuri moodustumine

Niipea kui polüpeptiidi süntees ribosoomidel raku endoplasma töötlemata võrgus on lõppenud, hakkab moodustuma valgu sekundaarne struktuur. Polüpeptiid ise on pikk molekul, mis võtab palju ruumi ja on ebamugav transportimiseks ja ettenähtud funktsioonide täitmiseks. Seetõttu töötatakse selle suuruse vähendamiseks ja eriliste omaduste andmiseks välja sekundaarne struktuur. See toimub alfa-heeliksite ja beeta-lehtede moodustumise kaudu. Nii saadakse sekundaarse struktuuriga valk, mis tulevikus kas muutub tertsiaarseks ja kvaternaarseks või kasutatakse sellisel kujul.

Teisese struktuuri korraldus

Nagu on näidanud arvukad uuringud, on valgu sekundaarstruktuur kas alfa-heeliks või beeta-leht või piirkondade vaheldumine nende elementidega. Veelgi enam, sekundaarstruktuur on valgumolekuli keeramise ja spiraalse moodustamise meetod. See on kaootiline protsess, mis tekib polüpeptiidi aminohappejääkide polaarsete piirkondade vahel tekkivate vesiniksidemete tõttu.

Alfa-heeliksi sekundaarne struktuur

Kuna polüpeptiidide biosünteesis osalevad ainult L-aminohapped, algab valgu sekundaarstruktuuri moodustumine heeliksi keeramisest päripäeva (paremale). Ühe spiraalse pöörde kohta on rangelt 3,6 aminohappejääki ja kaugus piki spiraalset telge on 0,54 nm. See üldised omadused valgu sekundaarstruktuuri jaoks, mis ei sõltu sünteesis osalevate aminohapete tüübist.

On kindlaks tehtud, et kogu polüpeptiidahel ei ole täielikult spiraalne. Selle struktuur sisaldab lineaarseid sektsioone. Eelkõige on pepsiini valgu molekul ainult 30% ulatuses spiraalne, lüsosüüm - 42% ja hemoglobiin - 75%. See tähendab, et valgu sekundaarstruktuur ei ole rangelt spiraal, vaid selle lõikude kombinatsioon lineaarsete või kihilistega.

Beetakihi sekundaarne struktuur

Aine teist tüüpi struktuurne struktuur on beetakiht, mis on kaks või enam polüpeptiidi ahelat, mis on ühendatud vesiniksidemega. Viimane esineb vabade CO NH2 rühmade vahel. Sel viisil ühendatakse peamiselt struktuursed (lihas)valgud.

Seda tüüpi valkude struktuur on järgmine: üks polüpeptiidi ahel, millel on terminaalsed sektsioonid A-B, on teisega paralleelne. Ainus hoiatus on see, et teine ​​molekul asub paralleelselt ja on tähistatud kui BA. See moodustab beetakihi, mis võib koosneda mis tahes arvust polüpeptiidahelatest, mis on ühendatud mitme vesiniksidemega.

Vesinikside

Valgu sekundaarstruktuur on side, mis põhineb erinevate elektronegatiivsusindeksitega aatomite mitmel polaarsel interaktsioonil. Suurim võime sellist sidet moodustada on neljal elemendil: fluor, hapnik, lämmastik ja vesinik. Valgud sisaldavad kõike peale fluori. Seetõttu võib tekkida ja tekib vesinikside, mis võimaldab ühendada polüpeptiidahelaid beetakihtideks ja alfa-heeliksiteks.

Vesiniksideme tekkimist on kõige lihtsam selgitada vee näitel, milleks on dipool. Hapnik kannab tugevat negatiivset laengut ja selle kõrge tõttu O-H polarisatsioon vesiniksidemeid peetakse positiivseks. Selles olekus esinevad molekulid teatud keskkonnas. Veelgi enam, paljud neist puudutavad ja põrkuvad. Siis tõmbab esimesest veemolekulist pärit hapnik teisest vesinikku. Ja nii edasi ahela all.

Sarnased protsessid toimuvad ka valkudes: peptiidsideme elektronegatiivne hapnik tõmbab vesinikku teise aminohappejäägi mis tahes osast, moodustades vesiniksideme. See on nõrk polaarkonjugatsioon, mille purunemiseks kulub umbes 6,3 kJ energiat.

Võrdluseks, valkude nõrgim kovalentne side vajab purunemiseks 84 kJ energiat. Kõige tugevam kovalentne side vajab 8400 kJ. Valgumolekulis on aga vesiniksidemete arv nii tohutu, et nende koguenergia võimaldab molekulil eksisteerida agressiivsetes tingimustes ja säilitada oma ruumilist struktuuri. Seetõttu eksisteerivad valgud. Seda tüüpi valkude struktuur tagab lihaste, luude ja sidemete funktsioneerimiseks vajaliku tugevuse. Valkude sekundaarstruktuuri tähtsus organismile on nii tohutu.