4 zülalın ikincil quruluşu. Zülalın ikincil quruluşu və onun məkan təşkili

Zülallar isə polipeptid zəncirindən, zülal molekulu isə bir, iki və ya bir neçə zəncirdən ibarət ola bilər. Bununla belə, fiziki, bioloji və Kimyəvi xassələri biopolimerlər təkcə "mənasız" ola bilən ümumi kimyəvi quruluşla deyil, həm də zülal molekulunun digər səviyyəli təşkili ilə müəyyən edilir.

Kəmiyyət və keyfiyyət amin turşusu tərkibi ilə müəyyən edilir. Peptid bağları ilkin quruluşun əsasını təşkil edir. Bu fərziyyə ilk dəfə 1888-ci ildə A. Ya.Danilevski tərəfindən ifadə edilmiş, sonralar onun fərziyyələri E.Fişer tərəfindən həyata keçirilən peptidlərin sintezi ilə təsdiqlənmişdir. Zülal molekulunun strukturu A. Ya.Danilevski və E.Fişer tərəfindən ətraflı öyrənilmişdir. Bu nəzəriyyəyə görə, zülal molekulları ibarətdir böyük miqdar peptid bağları ilə bağlanan amin turşusu qalıqları. Bir protein molekulu bir və ya daha çox polipeptid zəncirinə malik ola bilər.

Zülalların ilkin quruluşunu öyrənərkən kimyəvi maddələrdən və proteolitik fermentlərdən istifadə olunur. Beləliklə, Edman metodundan istifadə edərək terminal amin turşularını müəyyən etmək çox rahatdır.

Zülalın ikincil quruluşu zülal molekulunun məkan konfiqurasiyasını nümayiş etdirir. İkinci dərəcəli quruluşun aşağıdakı növləri fərqlənir: alfa spiral, beta spiral, kollagen sarmal. Alimlər peptidlərin quruluşu üçün alfa spiralının ən xarakterik olduğunu müəyyən etdilər.

Zülalın ikincil quruluşu köməyi ilə sabitləşir. Sonuncu, bir peptid bağının elektronmənfi azot atomu ilə ondan dördüncü amin turşusunun karbonil oksigen atomu ilə əlaqəli olanlar arasında yaranır və onlar sarmal boyunca yönəldilir. Enerji hesablamaları göstərir ki, yerli zülallarda olan sağ əlli alfa spiral bu amin turşularının polimerləşdirilməsində daha effektivdir.

Zülalın ikincil quruluşu: beta təbəqə quruluşu

Beta vərəqlərindəki polipeptid zəncirləri tam olaraq uzanır. Beta qıvrımları iki peptid bağının qarşılıqlı təsiri nəticəsində əmələ gəlir. Göstərilən struktur xarakterikdir (keratin, fibroin və s.). Xüsusilə, beta-keratin, zəncirlərarası disulfid bağları ilə daha da sabitləşən polipeptid zəncirlərinin paralel təşkili ilə xarakterizə olunur. İpək fibroində bitişik polipeptid zəncirləri antiparaleldir.

Zülalın ikincil quruluşu: kollagen spiral

Formasiya çubuq formasına malik olan üç spiralvari tropokollagen zəncirindən ibarətdir. Sarmal zəncirlər bükülür və super sarmal əmələ gətirir. Sarmal bir zəncirin amin turşusu qalıqlarının peptid amin qruplarının hidrogeni ilə digər zəncirin amin turşusu qalıqlarının karbonil qrupunun oksigeni arasında yaranan hidrogen bağları ilə sabitləşir. Təqdim olunan struktur kollagenə yüksək güc və elastiklik verir.

Proteinin üçüncü quruluşu

Doğma vəziyyətində olan zülalların əksəriyyəti amin turşusu radikallarının forması, ölçüsü və polaritesi, həmçinin amin turşularının ardıcıllığı ilə müəyyən edilən çox yığcam bir quruluşa malikdir.

Zülalın yerli konformasiyasının və ya onun üçüncü strukturunun əmələ gəlməsi prosesinə hidrofobik və ion qarşılıqlı təsirləri, hidrogen rabitələri və s. əhəmiyyətli təsir göstərir.Bu qüvvələrin təsiri altında zülal molekulunun termodinamik cəhətdən uyğun konformasiyası və onun sabitləşməsi baş verir. nail olub.

Dördüncü quruluş

Bu tip molekulyar quruluş bir neçə alt bölmənin vahid kompleks molekulda birləşməsindən yaranır. Hər bir alt bölməyə ilkin, ikincili və üçüncü dərəcəli strukturlar daxildir.

Zülalların peptid zəncirləri hidrogen bağları ilə sabitləşən ikincil bir quruluşa çevrilir. Hər bir peptid qrupunun oksigen atomu ilə hidrogen bağı əmələ gətirir N.H. -peptid bağına uyğun gələn qrup. Bu zaman aşağıdakı strukturlar əmələ gəlir: a-heliks, b-struktur və b-əyilmə.a-Spiral. Termodinamik cəhətdən ən əlverişli strukturlardan biri sağ əlli α-sarmaldır. a-heliks, hər bir karbonil qrupunun zəncir boyunca dördüncü ilə hidrogen bağı meydana gətirdiyi sabit bir quruluşu təmsil edir N.H. - bir qrupda. α-spiralda bir növbədə 3,6 amin turşusu qalığı var, sarmalın hündürlüyü təqribən 0,54 nm, qalıqlar arasındakı məsafə isə 0,15 nm-dir. L -Amin turşuları yalnız sağ əlli α-spirallar əmələ gətirə bilər, yan radikallar oxun hər iki tərəfində yerləşir və xaricə baxır. A-heliksdə hidrogen bağlarının əmələ gəlmə ehtimalı tam istifadə olunur, buna görə də fərqli olaraq qabiliyyətli deyil. b -strukturlar ikinci dərəcəli strukturun digər elementləri ilə hidrogen rabitəsi yaradır. α-heliks meydana gəldikdə, amin turşularının yan zəncirləri hidrofobik və ya hidrofilik kompakt yerlər meydana gətirərək bir-birinə yaxınlaşa bilər. Bu yerlər zülal makromolekulunun üçölçülü konformasiyasının formalaşmasında mühüm rol oynayır, çünki onlar zülalın məkan strukturunda α-spiralların qablaşdırılması üçün istifadə olunur.Spiral top. Zülallarda a-sarmalların tərkibi eyni deyil və hər bir protein makromolekulunun fərdi xüsusiyyətidir. Bəzi zülalların, məsələn, mioqlobinlərin quruluşunun əsası kimi α-spiral var, digərlərində, məsələn, ximotripsin, α-spiral bölgələrə malik deyil. Orta hesabla, qlobulyar zülallar 60-70% sıralı spirallaşma dərəcəsinə malikdir. Spirallaşdırılmış kəsiklər xaotik rulonlarla növbələşir və denatürasiya nəticəsində spiral-spiral keçidləri artır. Polipeptid zəncirinin spirallaşması onu əmələ gətirən amin turşusu qalıqlarından asılıdır. Beləliklə, bir-birinə yaxın yerdə yerləşən mənfi yüklü qlutamik turşu qrupları güclü qarşılıqlı itələmə yaşayır ki, bu da α-spiralda müvafiq hidrogen bağlarının yaranmasının qarşısını alır. Eyni səbəbdən, lizin və ya argininin yaxın yerləşmiş müsbət yüklü kimyəvi qruplarının itməsi səbəbindən zəncirin sarmallaşması mane olur. Amin turşusu radikallarının böyük ölçüdə olması da polipeptid zəncirinin spirallaşmasının çətin olmasının səbəbidir (serin, treonin, leysin). α-spiralın meydana gəlməsinə ən çox müdaxilə edən amil amin turşusu prolindir. Bundan əlavə, prolin azot atomunda hidrogen atomunun olmaması səbəbindən zəncirdaxili hidrogen bağı yaratmır. Beləliklə, bütün hallarda polipeptid zəncirində prolin aşkar edildikdə, α-spiral quruluş pozulur və bir rulon və ya ( b - əyilmək). b-struktur. a-heliksdən fərqli olaraq b -quruluşu sayəsində formalaşır çarpaz zəncir polipeptid zəncirinin bitişik hissələri arasında hidrogen bağları, çünki zəncirdaxili kontaktlar yoxdur. Bu bölmələr bir istiqamətə yönəldilirsə, belə bir quruluş paralel adlanır, əksinə, əks istiqamətdədirsə, antiparaleldir. b-strukturundakı polipeptid zənciri yüksək dərəcədə uzanır və spiral deyil, daha çox ziqzaq formasına malikdir. Ox boyunca bitişik amin turşusu qalıqları arasındakı məsafə 0,35 nm-dir, yəni a-heliksdəkindən üç dəfə böyükdür, hər dönüşdə qalıqların sayı 2-dir.Paralel tənzimləmə halında b -hidrogen bağ strukturları amin turşusu qalıqlarının antiparalel düzülüşü ilə müqayisədə daha az güclüdür. Hidrogen bağları ilə doymuş α-spiraldan fərqli olaraq, polipeptid zəncirinin hər bölməsində b -struktur əlavə hidrogen bağlarının meydana gəlməsinə açıqdır. Yuxarıdakılar həm paralel, həm də antiparalellərə aiddir b -struktur, lakin antiparalel quruluşda birləşmələr daha sabitdir. əmələ gələn polipeptid zəncirinin bir seqmentində b -struktur, üçdən yeddiyə qədər amin turşusu qalıqlarını ehtiva edir və özü b -struktur 2-6 zəncirdən ibarətdir, baxmayaraq ki, onların sayı daha çox ola bilər. b - Struktur uyğun a-karbon atomlarından asılı olaraq bükülmüş forma malikdir. Onun səthi düz və sol əlli ola bilər ki, zəncirin ayrı-ayrı hissələri arasında bucaq 20-25 dərəcə olsun.b-əyilmə. Qlobulyar zülallar, əsasən, polipeptid zəncirinin döngələrin, ziqzaqların, saç sancaqlarının olması ilə xarakterizə olunması və zəncirin istiqamətinin hətta 180° dəyişə bilməsi ilə əlaqədar olaraq sferik formaya malikdir. Sonuncu halda, b əyilmə meydana gəlir.Bu döngə saç tıxacına bənzəyir və tək bir hidrogen bağı ilə sabitləşir. Onun meydana gəlməsinə mane olan amil böyük yan radikallar ola bilər və buna görə də ən kiçik amin turşusu qalığının, glisinin daxil edilməsi olduqca tez-tez müşahidə olunur. Bu konfiqurasiya həmişə zülal globulunun səthində görünür və buna görə də B-bend digər polipeptid zəncirləri ilə qarşılıqlı əlaqədə iştirak edir.İkinci dərəcəli strukturlar. Zülalların superikinci strukturları ilk dəfə irəli sürülmüş və sonra L. Pauling və R. Corey tərəfindən kəşf edilmişdir. Nümunə, iki α-spiralın sol əlli super sarmal halına salındığı super qıvrımlı α-sarmaldır. Bununla belə, daha tez-tez superhelikal strukturlara həm a-spirallar, həm də b-qatlı təbəqələr daxildir. Onların tərkibi aşağıdakı kimi təqdim edilə bilər: (aa), (a b ), (b a) və (b X b ). Son seçim, aralarında statistik bir top olan iki paralel qatlanmış vərəqdən ibarətdir ( b C b). İkinci dərəcəli və supersekondar strukturlar arasındakı əlaqə yüksək dərəcədə dəyişkənliyə malikdir və müəyyən bir protein makromolekulunun fərdi xüsusiyyətlərindən asılıdır.Domenlər -ikinci dərəcəli strukturun təşkilinin daha mürəkkəb səviyyələri. Bunlar polipeptid zəncirinin qısa menteşəli hissələri ilə bir-birinə bağlanmış təcrid olunmuş qlobulyar hissələrdir. D.Birktoft, bu zülalda iki domenin mövcudluğunu qeyd edərək, kimotripsinin domen təşkilatını təsvir edən ilklərdən biri idi.

İkinci dərəcəli quruluş, bir polipeptid zəncirinin nizamlı bir quruluşa düzülmə üsuludur. İkinci dərəcəli struktur ilkin quruluşla müəyyən edilir. Birincili quruluş genetik olaraq təyin olunduğundan, polipeptid zənciri ribosomu tərk etdikdə ikincil strukturun əmələ gəlməsi baş verə bilər. İkinci dərəcəli struktur sabitləşir hidrogen bağları peptid bağlarının NH və CO qrupları arasında əmələ gələn .

fərqləndirmək a-sarmal, b-struktur və nizamsız konformasiya (yaxmaq).

Struktur α-spirallar təklif edildi Pauling Və Corey(1951). Bu müntəzəm spiral kimi görünən zülal ikincil strukturunun bir növüdür (Şəkil 2.2). α-spiral, peptid bağlarının spiral içərisində, yan zəncirli amin turşusu radikallarının isə kənarda yerləşdiyi çubuq formalı bir quruluşdur. a-heliks, spiral oxuna paralel olan və birinci və beşinci amin turşusu qalıqları arasında meydana gələn hidrogen bağları ilə sabitləşir. Beləliklə, genişlənmiş spiral bölgələrdə hər bir amin turşusu qalığı iki hidrogen bağının formalaşmasında iştirak edir.

düyü. 2.2. α-spiralın quruluşu.

Spiralın hər döngəsində 3,6 amin turşusu qalığı, spiral hündürlüyü 0,54 nm, amin turşusu qalığı üçün isə 0,15 nm olur. Sarmal bucağı 26 °-dir. Bir spiralın qanunauyğunluq müddəti 5 növbə və ya 18 amin turşusu qalığıdır. Ən çox yayılmışlar sağ əlli a-helicesdir, yəni. Spiral saat yönünün əksinə bükülür. Prolin, yüklü və həcmli radikalları olan amin turşuları (elektrostatik və mexaniki maneələr) a-heliksin meydana gəlməsinin qarşısını alır.

Başqa bir spiral formada mövcuddur kollagen . Məməlilərin orqanizmində kollagen kəmiyyətcə üstünlük təşkil edən zülaldır: o, ümumi proteinin 25%-ni təşkil edir. Kollagen müxtəlif formalarda, ilk növbədə birləşdirici toxumada mövcuddur. Bu, α-spiraldan daha düz, 0,96 nm addım və hər növbədə 3,3 qalıq olan sol əlli spiraldır. α-spiraldan fərqli olaraq burada hidrogen körpülərinin əmələ gəlməsi mümkün deyil. Kollagen qeyri-adi bir amin turşusu tərkibinə malikdir: 1/3 qlisin, təxminən 10% prolin, həmçinin hidroksiprolin və hidroksilizindir. Son iki amin turşusu kollagenin biosintezindən sonra posttranslational modifikasiya ilə əmələ gəlir. Kollagenin strukturunda gly-X-Y üçlüyü daim təkrarlanır, X mövqeyini tez-tez prolin, Y mövqeyini isə hidroksilizin tutur. Kollagenin hər yerdə üç əsas sol əlli spiraldan bükülmüş sağ əlli üçlü spiral şəklində mövcud olduğuna dair yaxşı sübutlar var. Üçlü spiralda hər üçüncü qalıq sterik səbəblərə görə yalnız glisin uyğunlaşdığı mərkəzdə sona çatır. Bütün kollagen molekulunun uzunluğu təxminən 300 nm-dir.

b-struktur(b-qatlanmış təbəqə). O, qlobulyar zülallarda, həmçinin bəzi fibrilyar zülallarda, məsələn, ipək fibroində olur (şək. 2.3).

düyü. 2.3. b-struktur

Struktur var düz forma. Polipeptid zəncirləri a-spiralda olduğu kimi sıx şəkildə bükülmüş deyil, demək olar ki, tamamilə uzanır. Peptid bağlarının müstəviləri kosmosda bir vərəqin vahid qatları kimi yerləşir. Qonşu polipeptid zəncirlərinin peptid bağlarının CO və NH qrupları arasında hidrogen bağları ilə sabitləşir. b-strukturunu meydana gətirən polipeptid zəncirləri eyni istiqamətdə gedirsə (yəni C- və N-terminalları üst-üstə düşür) - paralel b-struktur; əks halda - antiparalel b-struktur. Bir təbəqənin yan radikalları digər təbəqənin yan radikalları arasında yerləşdirilir. Bir polipeptid zənciri əyilib özünə paralel gedirsə, bu antiparalel b-çarpaz quruluş. b-çarpaz strukturunda hidrogen bağları polipeptid zəncirinin ilmələrinin peptid qrupları arasında əmələ gəlir.

Bu günə qədər tədqiq edilən zülallarda a-spiralların məzmunu son dərəcə dəyişkəndir. Bəzi zülallarda, məsələn, miyoqlobin və hemoglobində, a-spiral strukturun əsasını təşkil edir və 75%, lizozimdə - 42%, pepsində yalnız 30% təşkil edir. Digər zülallar, məsələn, həzm fermenti ximotripsin, praktiki olaraq a-spiral quruluşdan məhrumdur və polipeptid zəncirinin əhəmiyyətli bir hissəsi laylı b-strukturlarına uyğundur. Dəstəkləyici toxuma zülalları kollagen (tendon və dəri zülalı), fibroin (təbii ipək zülalı) polipeptid zəncirlərinin b-konfiqurasiyasına malikdir.

Sübut edilmişdir ki, α-spiralların əmələ gəlməsi glu, ala, leu, β-quruluşlar isə met, val, ile; polipeptid zəncirinin əyildiyi yerlərdə - gly, pro, asn. Hesab edilir ki, altı çoxluqlu qalıq, onlardan dördü spiralın əmələ gəlməsinə kömək edir, sarmallaşma mərkəzi hesab edilə bilər. Bu mərkəzdən hər iki istiqamətdə spiralların bir hissəyə - bu spiralların əmələ gəlməsinə mane olan qalıqlardan ibarət tetrapeptid böyüməsi var. β-strukturun formalaşması zamanı primerlərin rolunu β-strukturun formalaşmasına töhfə verən beş amin turşusu qalığından üçü yerinə yetirir.

Struktur zülalların əksəriyyətində ikinci dərəcəli strukturlardan biri üstünlük təşkil edir ki, bu da onların amin turşusu tərkibi ilə müəyyən edilir. Əsasən α-spiral şəklində qurulmuş struktur zülal α-keratindir. Heyvanların tükləri (kürkləri), tükləri, tükləri, pəncələri və dırnaqları əsasən keratindən ibarətdir. Aralıq filamentlərin tərkib hissəsi kimi keratin (sitokeratin) sitoskeletonun vacib komponentidir. Keratinlərdə peptid zəncirinin çox hissəsi sağ əlli α-spiral şəklində bükülür. İki peptid zənciri tək bir sol meydana gətirir super spiral. Aşırı qıvrılmış keratin dimerləri birləşərək tetramerlərə çevrilir protofibrillər diametri 3 nm olan. Nəhayət, səkkiz protofibril əmələ gəlir mikrofibrillər diametri 10 nm.

Saçlar eyni fibrillərdən tikilir. Beləliklə, diametri 20 mikron olan tək yun lifində milyonlarla fibril bir-birinə qarışır. Fərdi keratin zəncirləri çoxsaylı disulfid bağları ilə çarpaz bağlıdır, bu da onlara əlavə güc verir. Perm zamanı aşağıdakı proseslər baş verir: əvvəlcə disulfid körpüləri tiollarla reduksiya edilərək məhv edilir, sonra isə saça lazımi formanı vermək üçün qızdırılaraq qurudulur. Eyni zamanda, hava oksigeninin oksidləşməsi səbəbindən saç düzümünün formasını saxlayan yeni disulfid körpüləri əmələ gəlir.

İpək ipək qurdu tırtıllarının baramalarından əldə edilir ( Bombyx mori) və əlaqəli növlər. İpəyin əsas zülalı, fibroin, antiparalel bükülmüş təbəqə quruluşuna malikdir və təbəqələrin özləri bir-birinə paralel yerləşərək çoxsaylı təbəqələr əmələ gətirir. Qatlanmış strukturlarda amin turşusu qalıqlarının yan zəncirləri şaquli olaraq yuxarı və aşağı istiqamətləndiyindən, ayrı-ayrı təbəqələr arasındakı boşluqlara yalnız yığcam qruplar sığa bilər. Əslində, fibroin 80% glisin, alanin və serindən ibarətdir, yəni. minimal yan zəncir ölçüləri ilə xarakterizə olunan üç amin turşusu. Fibroin molekulunda tipik təkrarlanan fraqment (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n var.

Bozuk konformasiya. Zülal molekulunun spiral və ya bükülmüş strukturlara aid olmayan bölgələri nizamsız adlanır.

İkinci dərəcəli quruluş. Zülallardakı alfa spiral və beta struktur bölgələri bir-biri ilə və bir-biri ilə qarşılıqlı əlaqədə ola bilər, birləşmələr meydana gətirir. Doğma zülallarda olan ikinci dərəcəli strukturlar enerji baxımından ən üstün olanlardır. Bunlara iki α-spiralın bir-birinə nisbətən büküldüyü və solaxaylı super sarmal (bakteriorhodopsin, hemeritrin) əmələ gətirdiyi superdolaqlı α-sarmal daxildir; polipeptid zəncirinin alternativ α-spiral və β-struktur fraqmentləri (məsələn, dehidrogenaz ferment molekullarının NAD+-bağlayıcı bölgəsində tapılan Rossmann βαβαβ əlaqəsi); antiparalel üç telli β strukturu (βββ) β-ziqzaq adlanır və bir sıra mikrob, protozoa və onurğalı fermentlərində olur.

Müntəzəm protein ikincili strukturları

İkinci dərəcəli strukturlar əsas zəncirin müntəzəm, dövri forması (konformasiyası), yan qrupların müxtəlif konformasiyaları ilə fərqlənir.

RNT-nin ikincil quruluşu

İkinci dərəcəli strukturlara misal olaraq gövdə ilgəyi və psevdoknot daxildir.

mRNT-də ikinci dərəcəli strukturlar tərcüməni tənzimləməyə xidmət edir. Məsələn, qeyri-adi amin turşularının selenometionin və pirrolizinin zülallara daxil edilməsi 3" çevrilməmiş bölgədə yerləşən kök döngəsindən asılıdır. Psevdoknotlar genlərin oxunma çərçivəsində proqramlaşdırılmış dəyişikliklərə xidmət edir.

həmçinin bax

• Dördüncü quruluş

Qeydlər

Wikimedia Fondu. 2010.

Digər lüğətlərdə "Zülalların ikincil quruluşu" nun nə olduğuna baxın:

İkinci dərəcəli quruluş, yan zəncirlərin konformasiyasından və ya digər seqmentlərlə əlaqəsindən asılı olmayaraq, makromolekulun (məsələn, zülalın polipeptid zənciri) əsas zəncirinin (onurğa sütununun) konformativ düzülüşüdür. İkinci dərəcəli... ... Vikipediyanın təsvirində

zülalın ikincil quruluşu- - amin turşusu qalıqlarının funksional qrupları (α və β zülal strukturları) arasında qeyri-kovalent qarşılıqlı təsirlər nəticəsində əmələ gələn polipeptid zəncirinin məkan konfiqurasiyası ... Qısa lüğət biokimyəvi terminlər

Triosefosfat izomeraza fermentinin nümunəsindən istifadə edərək zülalın üçölçülü strukturunu təsvir etməyin müxtəlif yolları. Solda bütün atomları və onlar arasındakı bağları təsvir edən "çubuq" modeli var; Rənglər elementləri göstərir. Ortada struktur motivləri təsvir edilmişdir... Vikipediya

Saç düzümü quruluşu- * saç tıxacının quruluşu və ya sapı döngəsi s. nuklein turşusu molekulunda ikincili quruluş, burada eyni zəncirdəki tamamlayıcı ardıcıllıqlar birləşərək iki zəncirli gövdə əmələ gətirir, halbuki... Genetika. ensiklopedik lüğət

Protein quruluşu- zülalların əsas struktur vahidləri (monomerləri) uzun zəncirlərdə bir-birinə peptid bağları ilə bağlanmış amin turşusu qalıqlarıdır. Ayrı-ayrı zəncirlər bir-birini cəlb edə və ya ilgəklər yaradaraq geri əyilə bilər, beləliklə... ... Müasir təbiət elminin başlanğıcı

Polimer- (Polimer) Polimerin tərifi, polimerləşmə növləri, sintetik polimerlər Polimerin tərifi haqqında məlumat, polimerləşmə növləri, sintetik polimerlər Mündəricat Mündəricat Tərif Tarixi istinad Polimerləşmə növləri haqqında elm...... İnvestor Ensiklopediyası

- (biopolimerlər) əsas rol oynayan təbii makromolekullar. biolda rolu. proseslər. P. b. zülallar daxildir nuklein turşuları(NC) və polisaxaridlər. P. b. bütün canlı orqanizmlərin struktur əsasını təşkil edir; hüceyrədəki bütün proseslər...... ilə bağlıdır. Fiziki ensiklopediya

Zülalların orqanizmdəki rolu son dərəcə böyükdür. Üstəlik, bir maddə yalnız əvvəlcədən müəyyən edilmiş bir quruluş əldə etdikdən sonra belə bir adı daşıya bilər. Bu ana qədər, bir polipeptiddir, sadəcə olaraq nəzərdə tutulan funksiyaları yerinə yetirə bilməyən bir amin turşusu zənciridir. IN ümumi görünüş zülalların məkan quruluşu (ilkin, ikincil, üçüncü və domen) onların üçölçülü quruluşudur. Üstəlik, bədən üçün ən vacib olanlar ikinci, üçüncü və domen strukturlarıdır.

Protein quruluşunu öyrənmək üçün ilkin şərtlər

Quruluşun öyrənilməsi üsulları arasında kimyəvi maddələr X-ray kristalloqrafiyası xüsusi rol oynayır. Onun vasitəsilə siz molekulyar birləşmələrdəki atomların ardıcıllığı və onların fəza təşkili haqqında məlumat əldə edə bilərsiniz. Sadəcə olaraq, 20-ci əsrin 30-cu illərində mümkün olan tək bir molekul üçün rentgen çəkilə bilər.

Məhz o zaman tədqiqatçılar aşkar etdilər ki, bir çox zülallar təkcə xətti struktura malik deyil, həm də spirallarda, qıvrımlarda və domenlərdə yerləşə bilər. Və çoxlu elmi təcrübələr nəticəsində məlum oldu ki, zülalın ikincil strukturu struktur zülallar üçün son forma, fermentlər və immunoqlobulinlər üçün isə aralıq formadır. Bu o deməkdir ki, son nəticədə üçüncü və ya dördüncü quruluşa malik olan maddələr “yetişmə” mərhələsində də ikinci dərəcəli quruluşa xas olan spiral formalaşma mərhələsindən keçməlidirlər.

İkinci dərəcəli zülal strukturunun formalaşması

Hüceyrə endoplazmasının kobud şəbəkəsində polipeptidin ribosomlar üzərində sintezi başa çatan kimi zülalın ikinci dərəcəli strukturu formalaşmağa başlayır. Polipeptidin özü uzun bir molekuldur, çox yer tutur və daşınması və nəzərdə tutulmuş funksiyalarını yerinə yetirmək üçün əlverişsizdir. Buna görə də, ölçüsünü azaltmaq və ona xüsusi xüsusiyyətlər vermək üçün ikinci dərəcəli bir quruluş hazırlanır. Bu, alfa spirallarının və beta vərəqlərinin meydana gəlməsi ilə baş verir. Bu üsulla gələcəkdə ya üçüncü və dördüncülüyə çevriləcək, ya da bu formada istifadə olunacaq ikinci dərəcəli quruluşlu zülal alınır.

İkinci dərəcəli struktur təşkilatı

Çoxsaylı tədqiqatların göstərdiyi kimi, zülalın ikincil strukturu ya alfa spiral, ya da beta vərəq, ya da bu elementlərlə bölgələrin növbələşməsidir. Üstəlik, ikincil quruluş bir protein molekulunun bükülmə və spiral formalaşması üsuludur. Bu, polipeptiddəki amin turşusu qalıqlarının qütb bölgələri arasında yaranan hidrogen bağları səbəbindən baş verən xaotik bir prosesdir.

Alfa sarmal ikincil quruluşu

Polipeptidlərin biosintezində yalnız L-amin turşuları iştirak etdiyi üçün zülalın ikincil strukturunun əmələ gəlməsi spiralın saat əqrəbi istiqamətində (sağa doğru) bükülməsi ilə başlayır. Bir spiral döngədə ciddi şəkildə 3,6 amin turşusu qalığı var və spiral ox boyunca məsafə 0,54 nm-dir. Bu ümumi xassələri sintezdə iştirak edən amin turşularının növündən asılı olmayan zülalın ikinci dərəcəli strukturu üçün.

Müəyyən edilmişdir ki, bütün polipeptid zənciri tam olaraq spiralvari deyil. Onun strukturu xətti hissələrdən ibarətdir. Xüsusilə, pepsin zülalının molekulu yalnız 30% spiral, lizozim - 42%, hemoglobin isə 75% təşkil edir. Bu o deməkdir ki, zülalın ikincil strukturu ciddi şəkildə spiral deyil, onun bölmələrinin xətti və ya laylı olanlarla birləşməsidir.

Beta qatının ikincil quruluşu

Maddənin struktur təşkilinin ikinci növü, hidrogen bağı ilə birləşdirilmiş polipeptidin iki və ya daha çox zəncirindən ibarət olan beta təbəqəsidir. Sonuncu sərbəst CO NH2 qrupları arasında baş verir. Bu yolla əsasən struktur (əzələ) zülalları birləşir.

Bu tip zülalların quruluşu belədir: A-B terminal hissələrinin təyinatı ilə polipeptidin bir zolağı digərinə paraleldir. Yeganə xəbərdarlıq, ikinci molekulun antiparalel yerləşməsi və BA kimi təyin edilməsidir. Bu, çoxsaylı hidrogen bağları ilə bağlanmış istənilən sayda polipeptid zəncirindən ibarət ola bilən bir beta təbəqəsi əmələ gətirir.

Hidrogen bağı

Zülalın ikincil strukturu müxtəlif elektronmənfilik indekslərinə malik atomların çoxsaylı qütb qarşılıqlı təsirinə əsaslanan bir bağdır. Dörd element belə bir əlaqə yaratmaq üçün ən böyük qabiliyyətə malikdir: flüor, oksigen, azot və hidrogen. Zülalların tərkibində flüordan başqa hər şey var. Buna görə də, polipeptid zəncirlərini beta təbəqələrinə və alfa spirallarına birləşdirməyə imkan verən hidrogen bağı yarana bilər və yaranır.

Bir dipol olan su nümunəsindən istifadə edərək hidrogen bağının meydana gəlməsini izah etmək ən asandır. Oksigen güclü mənfi yük daşıyır və yüksək olduğuna görə O-H polarizasiyası hidrogen bağları müsbət hesab olunur. Bu vəziyyətdə molekullar müəyyən bir mühitdə mövcuddur. Üstəlik, onların çoxu toxunur və toqquşur. Sonra birinci su molekulundan oksigen digərindən hidrogeni çəkir. Və s. zəncirdən aşağı.

Oxşar proseslər zülallarda baş verir: peptid bağının elektronmənfi oksigeni başqa bir amin turşusu qalığının hər hansı bir hissəsindən hidrogeni cəlb edərək, hidrogen bağı yaradır. Bu zəif qütb birləşməsidir, onun qırılması üçün təxminən 6,3 kJ enerji lazımdır.

Müqayisə üçün qeyd edək ki, zülallardakı ən zəif kovalent bağın qırılması üçün 84 kJ enerji lazımdır. Ən güclü kovalent bağ 8400 kJ tələb edəcək. Lakin zülal molekulunda hidrogen bağlarının sayı o qədər böyükdür ki, onların ümumi enerjisi molekulun aqressiv şəraitdə mövcud olmasına və məkan quruluşunu saxlamasına imkan verir. Buna görə zülallar mövcuddur. Bu tip zülalın quruluşu əzələlərin, sümüklərin və bağların işləməsi üçün lazım olan gücü təmin edir. Zülalların ikincil quruluşunun orqanizm üçün əhəmiyyəti çox böyükdür.