4 البنية الثانوية للبروتين. البنية الثانوية للبروتين وتنظيمه المكاني

وتتكون البروتينات من سلسلة بولي ببتيد، ويمكن أن يتكون جزيء البروتين من سلسلة واحدة أو سلسلتين أو عدة سلاسل. ومع ذلك، الجسدية والبيولوجية و الخواص الكيميائيةيتم تحديد البوليمرات الحيوية ليس فقط من خلال التركيب الكيميائي العام، والذي قد يكون "بلا معنى"، ولكن أيضًا من خلال وجود مستويات أخرى من تنظيم جزيء البروتين.

يتحدد من خلال تكوين الأحماض الأمينية الكمية والنوعي. الروابط الببتيدية هي أساس البنية الأولية. تم التعبير عن هذه الفرضية لأول مرة في عام 1888 من قبل A. Ya.Danilevsky، وبعد ذلك تم تأكيد افتراضاته من خلال تخليق الببتيدات، الذي أجراه E. Fischer. تمت دراسة بنية جزيء البروتين بالتفصيل بواسطة A. Ya.Danilevsky و E. Fischer. ووفقا لهذه النظرية، تتكون جزيئات البروتين من كمية كبيرةبقايا الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد. يمكن أن يحتوي جزيء البروتين على سلسلة بولي ببتيد واحدة أو أكثر.

عند دراسة البنية الأولية للبروتينات، يتم استخدام العوامل الكيميائية والإنزيمات المحللة للبروتين. وبالتالي، باستخدام طريقة إدمان، من السهل جدًا تحديد الأحماض الأمينية الطرفية.

يوضح التركيب الثانوي للبروتين التكوين المكاني لجزيء البروتين. تتميز الأنواع التالية من البنية الثانوية: ألفا حلزوني، بيتا حلزوني، الحلزون الكولاجين. لقد وجد العلماء أن حلزون ألفا هو الأكثر تميزًا في بنية الببتيدات.

يتم تثبيت البنية الثانوية للبروتين بمساعدة هذه الأخيرة التي تنشأ بين تلك المتصلة بذرة النيتروجين السالبة كهربيًا من رابطة ببتيدية واحدة، وذرة أكسجين الكربونيل من الحمض الأميني الرابع منه، ويتم توجيهها على طول الحلزون. تظهر حسابات الطاقة أن حلزون ألفا الأيمن، الموجود في البروتينات الأصلية، أكثر كفاءة في بلمرة هذه الأحماض الأمينية.

البنية الثانوية للبروتين: بنية صفائح بيتا

يتم تمديد سلاسل البوليببتيد في صفائح بيتا بالكامل. تتكون طيات بيتا من تفاعل رابطتين الببتيد. البنية المشار إليها هي مميزة (الكيراتين، الليفي، الخ). على وجه الخصوص، يتميز البيتا كيراتين بترتيب متوازي لسلاسل البولي ببتيد، والتي يتم تثبيتها بشكل أكبر بواسطة روابط ثاني كبريتيد بين السلاسل. في ألياف الحرير، تكون سلاسل البوليببتيد المتجاورة غير متوازية.

البنية الثانوية للبروتين: حلزون الكولاجين

يتكون التكوين من ثلاث سلاسل حلزونية من التروبوكولاجين، والتي لها شكل قضيب. تلتف السلاسل الحلزونية وتشكل حلزونًا فائقًا. يتم تثبيت الحلزون بواسطة روابط هيدروجينية تنشأ بين هيدروجين المجموعات الأمينية الببتيدية من بقايا الأحماض الأمينية في سلسلة واحدة وأكسجين مجموعة الكربونيل من بقايا الأحماض الأمينية في السلسلة الأخرى. يمنح الهيكل المقدم الكولاجين قوة ومرونة عالية.

هيكل البروتين الثلاثي

تمتلك معظم البروتينات في حالتها الأصلية بنية مدمجة للغاية، والتي يتم تحديدها من خلال شكل وحجم وقطبية جذور الأحماض الأمينية، بالإضافة إلى تسلسل الأحماض الأمينية.

التفاعلات الكارهة للماء والأيونية، والروابط الهيدروجينية، وما إلى ذلك، لها تأثير كبير على عملية تكوين الشكل الأصلي للبروتين أو بنيته الثلاثية. وتحت تأثير هذه القوى، يتم تكوين تشكيل مناسب ديناميكيًا حراريًا لجزيء البروتين وتثبيته. حقق.

هيكل رباعي

ينتج هذا النوع من التركيب الجزيئي عن ارتباط عدة وحدات فرعية في جزيء معقد واحد. تشتمل كل وحدة فرعية على الهياكل الأولية والثانوية والثالثية.

يتم تنظيم سلاسل البروتينات الببتيدية في بنية ثانوية مثبتة بواسطة روابط هيدروجينية. تشكل ذرة الأكسجين لكل مجموعة ببتيد رابطة هيدروجينية معن.ح. - المجموعة المقابلة للرابطة الببتيدية. في هذه الحالة، يتم تشكيل الهياكل التالية: الحلزون أ، الهيكل ب والانحناء ب.أ-دوامة. أحد أكثر الهياكل الملائمة من الناحية الديناميكية الحرارية هو حلزون ألفا الأيمن. الحلزون أ، يمثل بنية مستقرة حيث تشكل كل مجموعة كربونيل رابطة هيدروجينية مع المجموعة الرابعة على طول السلسلةن.ح. - في مجموعة. في الحلزون ألفا، هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة، تبلغ درجة الحلزون حوالي 0.54 نانومتر، والمسافة بين البقايا هي 0.15 نانومتر.ل - يمكن للأحماض الأمينية أن تشكل حلزونات ألفا اليمنى فقط، مع وجود الجذور الجانبية على جانبي المحور ومواجهة للخارج. في الحلزون، يتم استخدام إمكانية تكوين روابط هيدروجينية بالكامل، لذلك فهي غير قادرة، على عكسب - تشكل الهياكل روابط هيدروجينية مع عناصر البنية الثانوية الأخرى. عندما يتم تشكيل حلزون ألفا، يمكن للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية أن تقترب من بعضها البعض، وتشكل مواقع مدمجة كارهة للماء أو محبة للماء. تلعب هذه المواقع دورًا مهمًا في تكوين الشكل ثلاثي الأبعاد لجزيء البروتين الكبير، حيث يتم استخدامها لتعبئة حلزونات ألفا في البنية المكانية للبروتين.كرة لولبية. إن محتوى الحلزونات a في البروتينات ليس هو نفسه وهو سمة فردية لكل جزيء بروتيني كبير. تحتوي بعض البروتينات، مثل الميوجلوبين، على حلزون ألفا كأساس لبنيتها، بينما لا تحتوي بروتينات أخرى، مثل الكيموتربسين، على مناطق حلزونية ألفا. في المتوسط، تتمتع البروتينات الكروية بدرجة من الحلزونية تتراوح بين 60-70%. تتناوب المقاطع الحلزونية مع الملفات الفوضوية، ونتيجة للتمسخ، تزداد التحولات اللولبية اللولبية. يعتمد الحلزون لسلسلة البولي ببتيد على بقايا الأحماض الأمينية التي تشكلها. وبالتالي، فإن مجموعات حمض الجلوتاميك المشحونة سالبًا والموجودة على مقربة من بعضها البعض تواجه تنافرًا متبادلًا قويًا، مما يمنع تكوين روابط الهيدروجين المقابلة في الحلزون ألفا. لنفس السبب، يتم إعاقة تحليق السلسلة بسبب تنافر المجموعات الكيميائية المشحونة بشكل إيجابي من الليسين أو الأرجينين. الحجم الكبير لجذور الأحماض الأمينية هو أيضًا السبب وراء صعوبة تحويل سلسلة البولي ببتيد إلى حلزونية (سيرين، ثريونين، ليوسين). العامل الأكثر تدخلًا في تكوين حلزون ألفا هو الحمض الأميني برولين. بالإضافة إلى ذلك، لا يشكل البرولين رابطة هيدروجينية داخل السلسلة بسبب عدم وجود ذرة هيدروجين عند ذرة النيتروجين. وبالتالي، في جميع الحالات التي يتم فيها العثور على البرولين في سلسلة البولي ببتيد، يتم تعطيل البنية الحلزونية α وينشأ ملف أو (ب - الانحناء). ب-الهيكل. على عكس الحلزونب - يتكون الهيكل بسبب عبر السلسلةروابط هيدروجينية بين الأجزاء المتجاورة من سلسلة البولي ببتيد، حيث لا توجد اتصالات داخل السلسلة. إذا تم توجيه هذه الأقسام في اتجاه واحد، فإن هذا الهيكل يسمى بالتوازي، ولكن إذا كان في الاتجاه المعاكس، فهو مضاد للتوازي. سلسلة البولي ببتيد في البنية b ممدودة للغاية وليس لها شكل حلزوني، بل لها شكل متعرج. المسافة بين بقايا الأحماض الأمينية المجاورة على طول المحور هي 0.35 نانومتر، أي أكبر بثلاث مرات من الحلزون، وعدد البقايا في كل دورة هو 2.في حالة الترتيب الموازيب - تكون هياكل الروابط الهيدروجينية أقل قوة مقارنة بتلك التي لها ترتيب عكسي لبقايا الأحماض الأمينية. على عكس حلزون ألفا، المشبع بروابط هيدروجينية، فإن كل قسم من سلسلة البولي ببتيد موجودب - البنية مفتوحة لتكوين روابط هيدروجينية إضافية. ما ورد أعلاه ينطبق على كل من المتوازي والمضاد للتوازيب - البنية، ومع ذلك، في البنية المضادة للتوازي تكون الاتصالات أكثر استقرارًا. في جزء من سلسلة البولي ببتيد التي تتشكلب - البنية، تحتوي على ثلاثة إلى سبعة بقايا من الأحماض الأمينية، ونفسهاب - يتكون الهيكل من 2-6 سلاسل، على الرغم من أن عددها يمكن أن يكون أكبر.ب -الهيكل له شكل مطوي، اعتمادا على ذرات الكربون المقابلة. يمكن أن يكون سطحه مسطحًا وأيسرًا بحيث تكون الزاوية بين الأقسام الفردية للسلسلة 20-25 درجة.ب- الانحناء. البروتينات الكروية لها شكل كروي ويرجع ذلك إلى حد كبير إلى حقيقة أن سلسلة البولي ببتيد تتميز بوجود حلقات ومتعرجات ودبابيس شعر، ويمكن أن يتغير اتجاه السلسلة حتى بمقدار 180 درجة. وفي الحالة الأخيرة، يحدث الانحناء b.هذا الانحناء على شكل دبوس الشعر ويتم تثبيته بواسطة رابطة هيدروجينية واحدة. قد يكون العامل الذي يمنع تكوينه هو الجذور الجانبية الكبيرة، وبالتالي يتم ملاحظة إدراج أصغر بقايا الأحماض الأمينية، الجلايسين، في كثير من الأحيان. يظهر هذا التكوين دائمًا على سطح كرية البروتين، وبالتالي يشارك B-bend في التفاعل مع سلاسل متعددة الببتيد الأخرى.الهياكل الثانوية. تم افتراض الهياكل الثانوية الفائقة للبروتينات لأول مرة ثم تم اكتشافها بواسطة L. Pauling وR. Corey. أحد الأمثلة على ذلك هو حلزون ألفا الفائق، حيث يتم ملتوي حلزونين ألفا في حلزون فائق أعسر. ومع ذلك، في كثير من الأحيان تشتمل الهياكل الفائقة الحلزونية على كل من الصفائح الحلزونية a والصفائح المطوية b. ويمكن عرض تكوينها على النحو التالي: (أأ)، (أب) و (ب أ) و (ب × ب ). يتكون الخيار الأخير من ورقتين مطويتين متوازيتين، توجد بينهما كرة إحصائية (ب ج ب). تتمتع العلاقة بين الهياكل الثانوية والثانوية الفائقة بدرجة عالية من التباين وتعتمد على الخصائص الفردية لجزيء بروتين معين.المجالات -مستويات أكثر تعقيدًا لتنظيم الهيكل الثانوي. وهي عبارة عن أقسام كروية معزولة متصلة ببعضها البعض بواسطة مقاطع مفصلية قصيرة من سلسلة البولي ببتيد. كان د. بيركتوفت من أوائل الذين وصفوا تنظيم مجال الكيموتريبسين، مشيرًا إلى وجود مجالين في هذا البروتين.

البنية الثانوية هي الطريقة التي يتم بها ترتيب سلسلة البولي ببتيد في بنية مرتبة. يتم تحديد الهيكل الثانوي من خلال الهيكل الأساسي. وبما أن البنية الأولية يتم تحديدها وراثيا، فإن تكوين البنية الثانوية يمكن أن يحدث عندما تترك سلسلة البولي ببتيد الريبوسوم. استقر الهيكل الثانوي روابط هيدروجينية، والتي تتشكل بين مجموعات NH و CO من الروابط الببتيدية.

يميز أ- الحلزون، ب- البنيةوالتشكل المضطرب (كلو).

بناء حلزونات ألفا أقترح بولينجو كوري(1951). هذا هو نوع من البنية الثانوية البروتينية التي تشبه الحلزون العادي (الشكل 2.2). الحلزون α عبارة عن هيكل على شكل قضيب توجد فيه روابط الببتيد داخل الحلزون وتقع جذور الأحماض الأمينية ذات السلسلة الجانبية في الخارج. يتم تثبيت الحلزون a بواسطة روابط هيدروجينية موازية لمحور الحلزون وتحدث بين بقايا الأحماض الأمينية الأولى والخامسة. وهكذا، في المناطق الحلزونية الممتدة، تشارك كل بقايا حمض أميني في تكوين رابطتين هيدروجينيتين.

أرز. 2.2. هيكل الحلزون α.

هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية لكل دورة من الحلزون، ومسافة الحلزون 0.54 نانومتر، وهناك 0.15 نانومتر لكل بقايا حمض أميني. الزاوية الحلزونية هي 26 درجة. فترة انتظام الحلزون هي 5 دورات أو 18 بقايا حمض أميني. الأكثر شيوعًا هي الحلزونات اليمنى، أي. دوامة التقلبات في اتجاه عقارب الساعة. يتم منع تكوين الحلزون بواسطة البرولين والأحماض الأمينية ذات الجذور المشحونة والضخمة (العوائق الكهروستاتيكية والميكانيكية).

يوجد شكل حلزوني آخر في الكولاجين . في جسم الثدييات، الكولاجين هو البروتين السائد من الناحية الكمية: فهو يشكل 25٪ من إجمالي البروتين. الكولاجين موجود في أشكال مختلفة، في المقام الأول في الأنسجة الضامة. وهو عبارة عن حلزون أعسر بمسافة تبلغ 0.96 نانومتر و3.3 بقايا في كل دورة، وهو أكثر تسطيحًا من الحلزون ألفا. على عكس الحلزون ألفا، فإن تكوين جسور الهيدروجين أمر مستحيل هنا. يحتوي الكولاجين على تركيبة غير عادية من الأحماض الأمينية: 1/3 جليكاين، وحوالي 10% برولين، بالإضافة إلى هيدروكسي برولين وهيدروكسي سيلين. يتم تشكيل آخر حمضين أمينيين بعد التخليق الحيوي للكولاجين عن طريق التعديل بعد الترجمة. في بنية الكولاجين، يتكرر الثلاثي gly-X-Y باستمرار، حيث يشغل البرولين الموضع X غالبًا، والموضع Y بواسطة الهيدروكسيليزين. هناك أدلة جيدة على أن الكولاجين موجود في كل مكان على شكل حلزون ثلاثي أيمن ملتوي من ثلاث حلزونات أولية أعسر. في الحلزون الثلاثي، ينتهي كل بقايا ثالثة في المركز، حيث، لأسباب جامدة، يناسب الجليكاين فقط. يبلغ طول جزيء الكولاجين بأكمله حوالي 300 نانومتر.

ب-الهيكل(طبقة مطوية ب). تم العثور عليه في البروتينات الكروية، وكذلك في بعض البروتينات الليفية، على سبيل المثال، فيبروين الحرير (الشكل 2.3).

أرز. 2.3. ب-الهيكل

الهيكل لديه شكل مسطح. تكون سلاسل البولي ببتيد ممدودة بالكامل تقريبًا، وليست ملتوية بإحكام، كما هو الحال في الحلزون. توجد مستويات الروابط الببتيدية في الفضاء مثل الطيات المنتظمة لورقة من الورق. يتم تثبيته بواسطة روابط الهيدروجين بين مجموعات CO و NH من الروابط الببتيدية لسلاسل البولي ببتيد المجاورة. إذا كانت سلاسل البوليببتيد التي تشكل البنية b تسير في نفس الاتجاه (أي يتطابق الطرفان C و N) - هيكل ب الموازي; إذا كان في العكس - هيكل ب مضاد للتوازي. يتم وضع الجذور الجانبية لطبقة واحدة بين الجذور الجانبية لطبقة أخرى. إذا انحنت سلسلة بولي ببتيد واحدة وعملت بشكل موازٍ لنفسها، فهذا هو هيكل متقاطع مضاد للتوازي. تتشكل روابط الهيدروجين في البنية المتقاطعة b بين مجموعات الببتيد في حلقات سلسلة البولي ببتيد.

إن محتوى الحلزونات a في البروتينات التي تمت دراستها حتى الآن متغير للغاية. في بعض البروتينات، على سبيل المثال، الميوجلوبين والهيموجلوبين، يكمن الحلزون A في البنية ويمثل 75٪، في الليزوزيم - 42٪، في البيبسين 30٪ فقط. البروتينات الأخرى، على سبيل المثال، إنزيم الكيموتربسين الهضمي، خالية عمليا من بنية حلزونية وجزء كبير من سلسلة البولي ببتيد يتناسب مع الهياكل ب ذات الطبقات. تحتوي بروتينات الأنسجة الداعمة، الكولاجين (بروتين الأوتار والجلد)، والفيبروين (بروتين الحرير الطبيعي) على تكوين ب من سلاسل البوليببتيد.

لقد ثبت أن تكوين حلزونات α يتم تسهيله بواسطة هياكل glu و ala و leu و β بواسطة met و val و ile؛ في الأماكن التي تنحني فيها سلسلة البولي ببتيد - gly، pro، asn. يُعتقد أن ستة بقايا متجمعة، أربعة منها تساهم في تكوين الحلزون، يمكن اعتبارها مركزًا للحلزون. من هذا المركز هناك نمو للحلزونات في كلا الاتجاهين إلى قسم - رباعي الببتيد، يتكون من بقايا تمنع تكوين هذه الحلزونات. أثناء تكوين البنية بيتا، يتم تنفيذ دور البادئات بواسطة ثلاثة من أصل خمسة بقايا من الأحماض الأمينية التي تساهم في تكوين البنية بيتا.

في معظم البروتينات الهيكلية، يسود أحد الهياكل الثانوية، والذي يتم تحديده من خلال تكوين الأحماض الأمينية. البروتين الهيكلي الذي تم إنشاؤه بشكل أساسي على شكل حلزون ألفا هو الكيراتين ألفا. يتكون شعر الحيوانات (الفراء) والريش والريشات والمخالب والحوافر بشكل أساسي من الكيراتين. باعتباره أحد مكونات الخيوط الوسيطة، يعد الكيراتين (cytokeratin) مكونًا أساسيًا في الهيكل الخلوي. في الكيراتين، يتم طي معظم سلسلة الببتيد في حلزون ألفا الأيمن. سلسلتان من الببتيد تشكلان يسارًا واحدًا دوامة فائقة.تتحد ثنائيات الكيراتين فائقة التغليف في رباعيات، والتي تتجمع لتشكل اللييفات الأوليةبقطر 3 نانومتر. وأخيرًا، تتشكل ثمانية لييفات أولية الياف دقيقةبقطر 10 نانومتر.

يتم بناء الشعر من نفس الألياف. وهكذا، في ألياف الصوف الواحدة التي يبلغ قطرها 20 ميكرون، تتشابك ملايين الألياف. ترتبط سلاسل الكيراتين الفردية بالعديد من روابط ثاني كبريتيد، مما يمنحها قوة إضافية. أثناء التجعيد، تحدث العمليات التالية: أولاً، يتم تدمير جسور ثاني كبريتيد عن طريق الاختزال بالثيول، ومن ثم لإعطاء الشعر الشكل المطلوب، يتم تجفيفه بالتسخين. في الوقت نفسه، بسبب الأكسدة بواسطة الأكسجين الجوي، يتم تشكيل جسور ثاني كبريتيد جديدة، والتي تحتفظ بشكل تصفيفة الشعر.

يتم الحصول على الحرير من شرانق يرقات دودة القز ( بومبيكس موري) والأنواع ذات الصلة. البروتين الرئيسي للحرير، فبروين، له هيكل طبقة مطوية غير متوازية، وتقع الطبقات نفسها بالتوازي مع بعضها البعض، وتشكل طبقات عديدة. نظرًا لأن السلاسل الجانبية لبقايا الأحماض الأمينية في الهياكل المطوية تكون موجهة رأسيًا لأعلى ولأسفل، فإن المجموعات المدمجة فقط هي التي يمكن أن تتناسب مع الفراغات بين الطبقات الفردية. في الواقع، يتكون الفيبروين من 80% جليكاين، ألانين وسيرين، أي. ثلاثة أحماض أمينية تتميز بأحجام سلاسل جانبية قليلة. يحتوي جزيء الفيبروين على جزء متكرر نموذجي (gli-ala-gli-ala-gli-ser)n.

التشكل المضطرب.تسمى مناطق جزيء البروتين التي لا تنتمي إلى هياكل حلزونية أو مطوية مضطربة.

البنية فوق الثانوية.يمكن للمناطق الهيكلية ألفا الحلزونية وبيتا في البروتينات أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع بعضها البعض، وتشكل تجمعات. تعتبر الهياكل فوق الثانوية الموجودة في البروتينات الأصلية هي الأكثر تفضيلاً من الناحية النشطة. وتشمل هذه الحلزونات ألفا الفائقة، حيث يتم ملتوية اثنين من حلزونات ألفا بالنسبة لبعضهما البعض، وتشكيل حلزون فائق أعسر (باكتيريورودوبسين، هيمريثرين)؛ الأجزاء الحلزونية ألفا والبنيوية المتناوبة لسلسلة البولي ببتيد (على سبيل المثال، رابط روسمان βαβαβ، الموجود في منطقة ربط NAD + لجزيئات إنزيم نزع الهيدروجين)؛ يُطلق على بنية β ثلاثية الجدائل غير المتوازية (βββ) اسم β-zigzag وهي موجودة في عدد من الإنزيمات الميكروبية والأوالي والفقاريات.

الهياكل الثانوية البروتينية العادية

تتميز الهياكل الثانوية بشكل دوري منتظم (التشكل) للسلسلة الرئيسية، مع مجموعة متنوعة من التطابقات للمجموعات الجانبية.

الهيكل الثانوي للحمض النووي الريبي

تتضمن أمثلة الهياكل الثانوية الحلقة الجذعية والعقدة الكاذبة.

تعمل الهياكل الثانوية في mRNA على تنظيم الترجمة. على سبيل المثال، يعتمد إدخال الأحماض الأمينية غير العادية السيلينوميثيونين والبيروليسين في البروتينات على حلقة جذعية تقع في المنطقة غير المترجمة مقاس 3 بوصات. تعمل العقد الكاذبة على إحداث تغييرات مبرمجة في إطار القراءة للجينات.

أنظر أيضا

• هيكل رباعي

ملحوظات

مؤسسة ويكيميديا. 2010.

انظر ما هو "البنية الثانوية للبروتينات" في القواميس الأخرى:

البنية الثانوية هي الترتيب المطابق للسلسلة الرئيسية (العمود الفقري) للجزيء الضخم (على سبيل المثال، سلسلة البولي ببتيد للبروتين)، بغض النظر عن شكل السلاسل الجانبية أو علاقتها بالأجزاء الأخرى. في وصف الثانوية... ... ويكيبيديا

البنية الثانوية للبروتين- - التكوين المكاني لسلسلة البولي ببتيد، التي تشكلت نتيجة للتفاعلات غير التساهمية بين المجموعات الوظيفية لبقايا الأحماض الأمينية (هياكل البروتين α و β) ... قاموس مختصرالمصطلحات البيوكيميائية

طرق مختلفة لتصوير البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين باستخدام مثال إنزيم إيزوميراز ثلاثي الفوسفات. يوجد على اليسار نموذج "عصا" يصور جميع الذرات والروابط بينها؛ الألوان تظهر العناصر. تم تصوير الزخارف الهيكلية في المنتصف... ويكيبيديا

هيكل دبوس الشعر- * هيكل دبوس الشعر أو الجذع والحلقة. بنية ثانوية في جزيء الحمض النووي حيث تتحد التسلسلات التكميلية داخل نفس السلسلة لتشكل جذعًا مزدوجًا، بينما... علم الوراثة. القاموس الموسوعي

هيكل البروتين- الوحدات الهيكلية الرئيسية (المونومرات) للبروتينات هي بقايا الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد في سلاسل طويلة. يمكن للسلاسل الفردية أن تجذب بعضها البعض أو تشكل حلقات وتنحني للخلف، لذا... ... بدايات العلوم الطبيعية الحديثة

البوليمر- (البوليمر) تعريف البوليمر، أنواع البلمرة، البوليمرات الاصطناعية معلومات عن تعريف البوليمر، أنواع البلمرة، البوليمرات الاصطناعية المحتويات المحتويات التعريف مرجع تاريخيعلم أنواع البلمرة... ... موسوعة المستثمر

- (البوليمرات الحيوية) جزيئات كبيرة طبيعية تلعب الأدوار الأساسية. دور في بيول. العمليات. إلى ص. تشمل البروتينات احماض نووية(NC) والسكريات. ص ب. تشكل الأساس الهيكلي لجميع الكائنات الحية. ترتبط جميع العمليات في الخلية بـ ... ... الموسوعة الفيزيائية

دور البروتينات في الجسم كبير للغاية. علاوة على ذلك، لا يمكن للمادة أن تحمل مثل هذا الاسم إلا بعد أن تكتسب بنية محددة مسبقًا. حتى هذه اللحظة، فهو عبارة عن بولي ببتيد، مجرد سلسلة من الأحماض الأمينية التي لا تستطيع أداء وظائفها المقصودة. في منظر عامالتركيب المكاني للبروتينات (الابتدائي والثانوي والثالث والمجال) هو هيكلها ثلاثي الأبعاد. علاوة على ذلك، فإن الأهم بالنسبة للجسم هي الهياكل الثانوية والثالثية والمجالية.

المتطلبات الأساسية لدراسة بنية البروتين

من بين طرق دراسة الهيكل المواد الكيميائيةيلعب علم البلورات بالأشعة السينية دورًا خاصًا. ومن خلاله يمكنك الحصول على معلومات حول تسلسل الذرات في المركبات الجزيئية وتنظيمها المكاني. ببساطة، يمكن إجراء أشعة سينية لجزيء واحد، وهو ما أصبح ممكنًا في الثلاثينيات من القرن العشرين.

عندها اكتشف الباحثون أن العديد من البروتينات ليس لها بنية خطية فحسب، بل يمكن أيضًا أن تتواجد في اللوالب والملفات والمجالات. ونتيجة للكثير من التجارب العلمية تبين أن البنية الثانوية للبروتين هي الشكل النهائي للبروتينات الهيكلية والشكل الوسيط للإنزيمات والجلوبيولين المناعي. وهذا يعني أن المواد التي لها في النهاية بنية ثالثية أو رباعية، في مرحلة "نضجها"، يجب أن تمر أيضًا بمرحلة التكوين الحلزوني المميزة للبنية الثانوية.

تشكيل بنية البروتين الثانوية

بمجرد اكتمال تخليق البولي ببتيد على الريبوسومات في الشبكة الخشنة من الإندوبلازم في الخلية، يبدأ الهيكل الثانوي للبروتين في التشكل. إن البولي ببتيد نفسه عبارة عن جزيء طويل يشغل مساحة كبيرة وهو غير مناسب للنقل وأداء الوظائف المقصودة. ولذلك، ومن أجل تقليل حجمها وإعطائها خصائص خاصة، يتم تطوير هيكل ثانوي. يحدث هذا من خلال تكوين حلزونات ألفا وصفائح بيتا. بهذه الطريقة، يتم الحصول على بروتين ذو بنية ثانوية، والذي سيتحول في المستقبل إما إلى ثلاثي ورباعي، أو سيتم استخدامه بهذا الشكل.

تنظيم الهيكل الثانوي

كما أظهرت العديد من الدراسات، فإن البنية الثانوية للبروتين هي إما حلزون ألفا، أو ورقة بيتا، أو تناوب المناطق مع هذه العناصر. علاوة على ذلك، فإن البنية الثانوية هي طريقة للتشكيل الحلزوني والالتواء لجزيء البروتين. هذه عملية فوضوية تحدث بسبب الروابط الهيدروجينية التي تنشأ بين المناطق القطبية لبقايا الأحماض الأمينية في البولي ببتيد.

هيكل ألفا الحلزون الثانوي

نظرًا لأن الأحماض الأمينية L فقط هي التي تشارك في التخليق الحيوي للبولي ببتيدات، فإن تكوين البنية الثانوية للبروتين يبدأ بلف الحلزون في اتجاه عقارب الساعة (إلى اليمين). هناك بدقة 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية في كل دورة حلزونية، والمسافة على طول المحور الحلزوني هي 0.54 نانومتر. هذا الخصائص العامةللبنية الثانوية للبروتين، والتي لا تعتمد على نوع الأحماض الأمينية المشاركة في تركيبها.

لقد تم تحديد أن سلسلة البولي ببتيد ليست حلزونية بالكامل. يحتوي هيكلها على أقسام خطية. على وجه الخصوص، جزيء بروتين البيبسين هو 30٪ حلزوني فقط، والليزوزيم - 42٪، والهيموجلوبين - 75٪. وهذا يعني أن البنية الثانوية للبروتين ليست حلزونية بشكل صارم، ولكنها مزيج من أقسامها مع أقسام خطية أو ذات طبقات.

البنية الثانوية لطبقة بيتا

النوع الثاني من التنظيم الهيكلي للمادة هو طبقة بيتا، وهي عبارة عن شريطين أو أكثر من متعدد الببتيد متصلين برابطة هيدروجينية. يحدث الأخير بين مجموعات CO NH2 الحرة. بهذه الطريقة، ترتبط البروتينات الهيكلية (العضلية) بشكل أساسي.

هيكل البروتينات من هذا النوع هو كما يلي: أحد خيوط البولي ببتيد مع تعيين الأقسام الطرفية A-B موازٍ للآخر. التحذير الوحيد هو أن الجزيء الثاني يقع بشكل عكسي ويسمى BA. وهذا يشكل طبقة بيتا، والتي يمكن أن تتكون من أي عدد من سلاسل البولي ببتيد المرتبطة بروابط هيدروجينية متعددة.

رابطة الهيدروجين

البنية الثانوية للبروتين عبارة عن رابطة تعتمد على تفاعلات قطبية متعددة للذرات مع مؤشرات مختلفة للسالبية الكهربية. أربعة عناصر لديها القدرة الأكبر على تكوين مثل هذه الرابطة: الفلور والأكسجين والنيتروجين والهيدروجين. تحتوي البروتينات على كل شيء ما عدا الفلورايد. لذلك، يمكن أن تتشكل رابطة هيدروجينية، مما يجعل من الممكن ربط سلاسل البولي ببتيد في طبقات بيتا وحلزونات ألفا.

من الأسهل تفسير وجود رابطة هيدروجينية باستخدام مثال الماء، وهو ثنائي القطب. يحمل الأكسجين شحنة سالبة قوية، وذلك بسبب ارتفاعه الاستقطاب O-Hتعتبر الروابط الهيدروجينية إيجابية. في هذه الحالة، تكون الجزيئات موجودة في بيئة معينة. علاوة على ذلك، فإن الكثير منهم يتلامسون ويتصادمون. ثم الأكسجين من جزيء الماء الأول يجذب الهيدروجين من الآخر. وهكذا أسفل السلسلة.

تحدث عمليات مماثلة في البروتينات: يجذب الأكسجين السالب للكهرباء الموجود في الرابطة الببتيدية الهيدروجين من أي جزء من بقايا حمض أميني آخر، مما يشكل رابطة هيدروجينية. هذا هو الاقتران القطبي الضعيف، والذي يتطلب حوالي 6.3 كيلوجول من الطاقة لكسره.

وبالمقارنة، فإن أضعف رابطة تساهمية في البروتينات تتطلب 84 كيلوجول من الطاقة لكسرها. الأقوى الرابطة التساهميةسوف يتطلب 8400 كيلوجول. ومع ذلك، فإن عدد الروابط الهيدروجينية في جزيء البروتين كبير جدًا بحيث تسمح طاقتها الإجمالية للجزيء بالوجود في ظروف عدوانية والحفاظ على بنيته المكانية. وهذا هو سبب وجود البروتينات. توفر بنية هذا النوع من البروتين القوة اللازمة لعمل العضلات والعظام والأربطة. أهمية البنية الثانوية للبروتينات للجسم هائلة جدًا.